Белковая примесь

Cтраница 1

Белковые примеси удаляют адсорбцией на каолине или реагентом Ллойда [3], или денатурацией амиловым спиртом и хлороформом ( [10] и стр. Методы, в которых используется адсорбция на угле или на дауэксе 1, не подходят для крупномасштабных опытов. [1]

При очистке сточных вод, содержащих большое количество белковых примесей, хорошо зарекомендовал себя поликатионит хитозан. В зависимости от соотношения полимеров могут образовываться как растворимые, так и нерастворимые в воде комплексы, отделение которых от раствора возможно как седиментацией-декантацией, так и с использованием сепарационных методов. Как правило, количество хи-тозана, требующееся для осаждения белков, в зависимости от их концентрации в стоках изменяется от 0 2 до 10 % в пересчете на АСВ стоков. [2]

Хроматографирование активной. [3]

Увеличение нагрузки не приводит к уменьшению емкости сорбции лецитиназы, а ведет к вытеснению белковых примесей. Удельная активность препаратов возрастает в 10 - 50 раз. [4]

Поскольку наличие белков ухудшает товарный вид масел и увеличивает его потери при очистке и хранении, белковые примеси ( вместе с фосфолипидами) удаляют при гидратации масла, а также под действием щелочей или минер, к-т. [5]

Образование эмульсий при обработке натуральных жиров и масел или продуктов их переработки зависит отчасти от наличия белковых примесей или клеточных оболочек. Рост [61] предлагает коагулировать их, добавляя несколько десятых долей процента формальдегида. [6]

В аппарате Т [ изеяиуса можно проверить также однородность того или иного белка, выделенного высаливанием, и на основании этого судить об отсутствии в нем других белковых примесей. [7]

Не ясно, каким образом влияют на разброс экспериментальных точек ( и влияют ли вообще) такие факторы, как нуклеотидный состав, глюкозилирование и гетерогенность по массе, а также метод получения ДНК и количество белковых примесей. До тех пор пока не проведены более тщательные исследования, кривые, представленные на фиг. ДНК, содержащей не более 1 % белка, причем измерения должны проводиться в указанном выше растворителе. В табл. 2 приведены уравнения для двух прямых, каждая из которых аппроксимирует соответствующую кривую на фиг. [8]

Белки могут быть выделены из жиров в результате разложения под влиянием щелочей или минеральных кислот или вследствие набухания в воде. Все белковые примеси вместе с фосфатидами выпадают в виде осадка при хранении, образуя так называемые фузы. Они представляют собой смесь обрывков клеточных стенок масличных семян, белковых веществ, фосфатидов и масла. [9]

Оптимальная доза флокулянта зависит от условий проведения биосинтеза. Увеличение расхода флокулянта обусловлено большими концентрациями белковых примесей в богатых средах. [10]

В результате отстаивания образуется два слоя: вверху - очищенный, осветленный жир, а под ним - кислый раствор воды, в который перешли примеси. Иногда между этими слоями образуется небольшой промежуточный слой, в котором находится повышенное количество белковых примесей. [11]

Расщепление растворимого крахмала ( 25 %, в / о разными штаммами дрожжей1. [12]

С помощью внутриклеточных ферментов, к которым относится ксилозо / глюкозоизомераза, не удается получать продукты такой же степени чистоты и в таком же количестве, как в случае внеклеточных ( секретируемых) ферментов. Большинство ферментов, используемых в промышленных процессах, не подвергаются тщательной очистке, а в препарате внеклеточного фермента обычно содержится гораздо меньше белковых примесей, чем в экстракте внутриклеточного. Кроме того, для получения экстракта внутриклеточного фермента необходимо отделить клетки от культуральной среды, механически их разрушить и удалить образовавшиеся фрагменты. Все это повышает стоимость конечного продукта - ксилозо / глюкозоизомеразы. Чтобы решить эту проблему, можно иммобилизовать фермент на твердом носителе и использовать его многократно. [13]

После измельчения ткань экстрагируют той или иной жидкостью. Хорошим растворителем для большинства ферментов является глицерин. Глицериновые экстракты отличаются стойкостью, представляют мало подходящую для развития бактерий среду и содержат лишь небольшое количество посторонних белковых примесей. Полученные путем настаивания с измельченными органами водные или глицериновые вытяжки отделяют затем от частиц ткани фильтрованием или центрифугированием. [14]

Рога и копыта состоят не из одного кератина, помимо него в них имеется жир ( в количестве до 4 %) и некоторые белковые вещества иного состава, чем кератин, обладающие иными свойствами, чем последний. Жир не оказывает вредного влияния на технические свойства рогов и копыт. При переработке их в изделия бывает выгодно пропитывать их жиром дополнительно-это улучшает их пластичность. Совсем по-иному действуют белковые примеси, сопутствующие кератинам. Кератины сами по себе весьма ограниченно гидрофильны, набухаемость их в воде очень слабая и ферменты на них не действуют. Сопутствующие же им протеины и гидрофильны и перевариваются ферментами - пепсином и трипсином. При переработке рогов стремятся удалить эти вредные примеси путем длительного вымачивания в теплой воде; в противном случае они вызывают образования трещин в роговой пластине вдоль ее слоев. Сам кератин рога является не абсолютно стойким веществом. Помимо легкого распада цистина с выделением сероводорода долгое кипячение в воде, длительное пребывание во влажном состоянии на воздухе ведет к изменению кератина. В первом случае он в некоторой степени гидролизуется, во втором - кислород воздуха, изменяя кератин, делает его доступным действию ферментов. В производстве это нужно учитывать и охранять влажный рог от окисления. [15]

Страницы: 1 2