Cтраница 3
В связи с изложенным существенный интерес представляет получение волокон непосредственно из привитых сополимеров. Однако до настоящего времени свойства расплавов и растворов привитых сополимеров и влияние природы боковых цепей на образование структуры волокна в процессе формования и ориентации исследованы недостаточно. В то же время знание реологических характеристик привитых сополимеров является совершенно необходимым для выяснения принципиальной возможности получения из них волокон и выбора оптимальных условий их переработки. [31]
Джаффе перечисляет несколько случаев, отличающихся от поляризационных эффектов, для объяснения отклонений от уравнения Гаммета. Одним из них является приближение, заключающееся в предположении о независимости константы заместителя от природы боковой цепи, реакции и растворителя. Кажется общепризнанным, что и р и сг зависят от растворителя. В настоящее время слишком мало данных для определения ряда а-констант в различных растворителях. [32]
Данную кислоту можно легко циклизо-вать в кетон. Этими экспериментами [89] было показано, что хинокитиол содержит семичленное кольцо, поскольку при энергичном окислении был получен ацетон, характеризующий природу боковой цепи. [33]
В железопорфириновых соединениях атомы жедеза образуют координационные связи с атомами азота всех четырех ядер. Различия между индивидуальными порфириновыми пигментами определяются многими причинами. Одной из них является природа боковых цепей в молекуле. Эти боковые цепи присоединены к пиррольным кольцам у тех углеродных атомов, которые не участвуют в соединении пиррольных ядер между собой и образовании порфирина; чаще всего встречаются следующие 3 типа боковых цепей: метальные, винильные и р-карбоксиэ-тильные. Эти цепи влияют на все другие атомы сопряженной системы. [34]
Использованию ферментов в качестве катализаторов для реакции соединения пептидов и в настоящее время уделяется большое внимание. Катализ образовании пептидов при биосинтезе белка осуществляет фермент пепти-дилтрансфераза. Так как этот фермент взаимодействует с протеиногенны-ми аминокислотами независимо от природы боковой цепи, теоретически он представляет собой идеальный катализатор для реакций целенаправленного синтеза пептидов. Пептидилтрансфераза в сложной рибосомной системе структурно тесно связана со всеми другими составляющими, кроме того, на стадии элонгации во время биосинтеза белка одновременно действуют также другие факторы. Поэтому вероятность того, что выделенный из естественной среды фермент вообще будет способен к катализу реакции синтеза пептидов, очень мала. Никакого выхода в практику пептидного синтеза не получил также изученный Липманном механизм биосинтеза пептидных антибиотиков, который проходит с участием определенных ферментов. [35]
Основные С-концевые аминокислоты отщепляются при инкубировании с карбоксипеп-тидазой В [331, 737, 2147]; при этом концевая аминогруппа может быть защищена. Чувствительность этого метода лимитируется лишь чувствительностью цветной реакции, с помощью которой аминокислоты определяют на хроматограмме. В случае лейцинаминопептидазы и карбоксипептидазы А скорость гидролиза пептидной связи зависит от природы боковых цепей остатков аминокислот, которые образуют эту связь, причем влияние концевой аминокислоты выражено сильнее. Легко отщепляются аминокислоты с длинными алифатическими или ароматическими боковыми цепями. Элиминирование глицина протекает очень медленно, а связь аминоацил-пролин не расщепляется вообще ( ср. Если исследуемый пептид содержит остаток w - замещенной аминокислоты, то скорость ферментативного гидролиза уменьшается, но расщепление все же имеет место. [36]
Основные С-концевые аминокислоты отщепляются при инкубировании с карбоксипеп-тидазой В [331, 737, 2147]; при этом концевая аминогруппа может быть защищена. Чувствительность этого метода лимитируется лишь чувствительностью цветной реакции, с помощью которой аминокислоты определяют на хроматограмме. В случае лейцинаминопептидазы и карбоксипептидазы А скорость гидролиза пептидной связи зависит от природы боковых цепей остатков аминокислот, которые образуют эту связь, причем влияние концевой аминокислоты выражено сильнее. Легко отщепляются аминокислоты с длинными алифатическими или ароматическими боковыми цепями. Элиминирование глицина протекает очень медленно, а связь аминоацил-пролин не расщепляется вообще ( ср. Если исследуемый пептид содержит остаток ю-замещенной аминокислоты, то скорость ферментативного гидролиза уменьшается, но расщепление все же имеет место. [37]
Интересно отметить, что состав выделившихся газов отражает природу боковых цепей полимеров. Так, при облучении полиэтилена образуется очень небольшое количество метана, но при облучении атактического и изотактического полипропилена метан образуется в относительно большом количестве. Тот факт, что при облучении разветвленного полиэтилена выделяется почти в шесть раз больше бутана, чем пропана, можно, вероятно, объяснить природой боковых цепей, которые состоят обычно из четырех атомов углерода. Согласно теории разветвления цепей Ределя90, такая длина является наиболее вероятной для боковых цепей в полиэтилене. [38]
Интересно отметить, что состав выделившихся газов отражает природу боковых цепей полимеров. Так, при облучении полиэтилена образуется очень небольшое количество метана, но при облучении атактического и изотактического полипропилена метан образуется в относительно большом количестве. Тот факт, что при облучении разветвленного полиэтилена выделяется почти в шесть раз больше бутана, чем пропана, можно, вероятно, объяснить природой боковых цепей, которые состоят обычно из четырех атомов углерода. Согласно теории разветвления цепей Ределя 90, такая длина является наиболее вероятной для боковых цепей в полиэтилене. [39]
Модификация боковых цепей расширяет спектр белковых свойств. Поскольку модификация боковой цепи наделяет белок уникальными свойствами, поэтому поводу можно сделать несколько лишь самых общих замечаний. В большинстве случаев модифицируется только одна или ограниченное число боковых цепей белка. Эта специфичность определяется структурой белка и модифицирующего фермента, а также природой боковой цепи. Примеры модификаций боковых цепей и некоторые функциональные аспекты даны в табл. 4.3. Стреер [85] составил рисунки, иллюстрирующие химизм этих реакций. [40]
Из результатов, приведенных в разд. Коттона, расположенного при 208 ммк. III не выполняется строго для этих параметров вращения. Однако, как показывают данные табл. 17, степень спиральности, оцененная с помощью [ ] 2зз и [ R i, не будет заметно изменяться ( 5 %) при изменении 208 на величину порядка 15 - 20 % и, следовательно, она оказывается сравнительно мало чувствительной к влиянию природы боковых цепей. [41]