Cтраница 2
В заключении следует отметить, что и другие аминокислоты в свободном виде могут вступать в реакцию с алифатическими а-окисями; особенно это относится к хорошо растворимым в воде аминокислотам и к наличию в аминогруппе двух оксиалкильных остатков. Таким образом, можно считать, что реакция окиси алкиленов со свободными аминокислотами имеет общий характер; что же касается ангидроглюкозы, то в силу несимметричности этой окиси она гидратируется раньше, чем проходит реакция присоединения аминокислоты, и этот метод для нее не применим. [16]
Активированная аминокислота прикрепляется к аденозину, расположенному на конце цепи s - PHK. Поскольку для присоединения аминокислоты мононуклеотид на 2 3 -гидроксильном конце обязательно должен быть представлен адениловым остатком, можно утверждать, что аденин участвует в процессе этери-фикации. Стереохимические исследования показали, что между водородным атомом 2 -гидроксильной группы аденозина ( но не З - ОН-группы) и N-3 пуринового кольца может возникнуть водородная связь. Следовательно, скорее всего аминокислота прикрепляется к 2 - ОН-группе, а не к З - ОН-группе концевого аденозина s - PHK, хотя нельзя исключить последующего ее перехода в З - по-ложение. [17]
Полиамидоэфиры могут быть получены различными методами [73], и ЯМР-спектроскопия эффективно используется как при изучении процессов синтеза, так и при исследовании строения образующихся полимеров. В работе [74] методом ПМР изучены побочные реакции, протекающие при синтезе ненасыщенных полиамидоэфиров сополик индексацией малеи-нового ангидрида, алифатических диолов и 11-аминоундекановой кислоты. Установлено, что наряду с цис-транс-изомеризацией двойных связей, катализируемой аминокислотой, имеет место значительная потеря ненасыщенности вследствие присоединения СООН-группы аминокислоты к двойной связи. Как и при синтезе ненасыщенных полиэфиров ( см. разд. [18]
Более сложные белковые молекулы были искусственно созданы по прошествии нескольких лет. Ведь для того, чтобы синтезировать определенную молекулу с заданной аминокислотной последовательностью, нужно было по одной нанизывать аминокислоты на пептидную цепь. В 50 - х годах XX века это было так же трудно осуществимо, как и полвека назад, во времена Фишера. После присоединения аминокислоты к цепи необходимо было отделить получившийся пептид, удлиненный на одно звено, от исходных веществ и побочных продуктов реакции, что представляло собой довольно утомительную и скучную процедуру. [19]
Этот триплет оснований взаимодействует с тремя и только с тремя комплементарными основаниями ( ГГУ, например) мРНК, находящимися в контакте с рибосомой. Каждая рибосома передвигается, или скользит, вдоль цепи мРНКтак, что в определенные моменты времени один из ее триплетов оказывается в том месте, куда доставляется аминокислота. Триплет мРНК, определяющий присоединение аминокислоты, таким образом, кодирует ее и называется кодоном. Для триптофана кодоном служит ГГУ. Освободившись от своей тРНК, каждая аминокислота присоединяется ферментативным путем к растущей полипептидной цепи в результате образования пептидной связи между ее аминогруппой и карбоксильным концом растущей цепи. На каждой рибосоме имеется, таким образом, два участка связывания: один - для растущей полипептидной цепи, а другой - для молекул тРНК, приводящих соответствующие аминокислоты. [20]
В основе фотосинтетического преобразования солнечной энергии лежит фотоиндуцируемый перенос электрона. В этом процессе роль донора и первичного акцептора электрона играют восстановленные тетрапир-рольные системы - хлорофилл и феофитин, имеющие макроциклическую конъюгированную систему л-электронных облаков. Функцию вторичного акцептора электрона выполняет молекула хинона. Порфирин-хиноновые диады широко используются в исследованиях фотоиндуцируемого переноса электрона в качестве биомиметических донорно-акцепторных модельных систем. Введение в их состав аминокислотных заместителей может имитировать присутствие аминокислотных остатков белкового окружения хромофоров в природных реакционных центрах. Для изучения воздействия присоединенной аминокислоты на фотохимические свойства пигмента были также получены ди - и монопроизводные дейтеропорфирина IX с теми же аминокислотами. Также были синтезированы аминокислотные производные замещенного тетрафенилпорфирина с целью выяснения характера влияния типа замещения порфиринового макроцикла и места присоединения аминокислоты на энергетику системы. Методами электронной и флуоресцентной спектроскопии изучены фотохимические свойства полученных модельных систем. Введение аминокислотного заместителя практически не влияет на положения максимумов полос поглощения и флуоресценции, однако, приводит к увеличению их интенсивности. Этот эффект зависит от места присоединения и природы аминокислоты, а также от конформации молекулы. [21]