Cтраница 2
Особое место занимают новые исследования, направленные на получение бифункциональных соединений из диеновых углеводородов. Обычно присоединение формильной группы шло к одной двойной связи, вторая же двойная связь гидрировалась. [16]
Как видно из приведенной схемы, синтез инозиновой кислоты начинается с В-рибозо - 5-фосфата, который, как известно, является продуктом пентозофосфатного цикла и на который переносится в необычной реакции пирофосфатная группа АТФ. Таким образом, данная стадия становится ключевой реакцией в синтезе пуринов. На следующей стадии присоединяется вся молекула глицина к свободной NH2 - rpynne 3 - 5-фосфорибозил-амина ( реакция нуждается в доставке энергии АТФ) с образованием глицинамидрибонуклеотида. Затем, на следующей стадии, цепь удлиняется за счет присоединения формильной группы из М5 1ХГ10 - метенил - ТГФК с образованием формилглицинамид-рибонуклеотида. На следующей стадии замыкается пятичленное имидазольное кольцо и образуется 5-аминоимидазолрибонуклеотид, который способен акцептировать СО2 с образованием рибонуклеотида 5-аминоимидазол - 4-карбоновой кислоты. [17]
Йозефсон и Эдман [55, 56] описали обратимую инактивацию лизоцима и рибонуклеазы безводной муравьиной кислотой; они объясняли этот факт N. Так, например, хлоргидрат лизоцима был растворен в безводной муравьиной кислоте ( приготовленной высушиванием 98 % - ной муравьиной кислоты над борным ангидридом) и выдержан в течение 16 час при 25; в течение этого времени вся ферментативная активность исчезла. Теоретическое число связей, которые в этих условиях могут претерпевать превращения, определяется наличием в молекуле лизоцима 10 сериновых и 7 треониновых остатков; расход щелочи при рН 7 5 соответствует миграции у 11 остатков. По новейшим данным Иозефсона [57], освобождающиеся аминогруппы формилируются; однако в противовес этой трактовке данные, полученные Рабиновичем [58], Смилли и Нейратом [59], а также Нарита [60], свидетельствуют о том, что реагент просто формилирует гидроксильные группы, а медленное потребление модифицированным белком щелочи объясняется гидролизом формильных эфиров. То, что присоединение формильных групп несомненно имеет место при модифицировании белка, было показано в опытах с использованием меченной С14 муравьиной кислоты. На основании собственного опыта автор считает, что прирост аминного азота, определяемый по методу Ван-Слайка, не может служить достаточно надежным критерием ацильной миграции. Это было обнаружено в исследованиях [61 ] по модифицированию инсулина путем растворения в различных хлорангидридах, когда не было найдено удовлетворительного соответствия между результатами определения аминного азота, которые приближались к рассчитанным величинам, и выходами аминоспиртов после восстанов-ления модифицированного инсулина боргидридом лития. Для лучшего понимания свойств модифицированных белков, образующихся в безводной кислой среде, очевидно, требуются более точные кинетические данные. Все приводимые в литературе величины скорости обратной О М - ацильной миграции в белках, по-видимому, слишком малы. [18]