Протекание - ферментативная реакция
Cтраница 1
Протекание ферментативной реакции по ок-сигеназному пути приводит к истощению клеточного пула молекул рибулозодифосфата и, как следствие этого, понижению активности восстановительного пентозофосфатного цикла в клетке. Помимо существования в основной форме в биологических реакциях и под действием различных физико-химических факторов возникают продукты неполного восстановления 02, более реакционно способные и обладающие высокой токсичностью для клетки. [1]
Для протекания ферментативной реакции требуется очень небольшое количество фермента. [2]
Кинетика предстационарного протекания ферментативных реакций в том приближении, в котором она была изложена ( условие избытка одного из реагентов и небольшая глубина превращения субстрата), изучалась в основном струевыми методами. [3]
Оптимальная реакция среды для протекания ферментативных реакций находится в пределах рН 5 - 4 - 7, хотя для некоторых ферментов она может быть иной. [4]
Высокая реакционная способность сопряженных полииновых систем способствует протеканию ферментативных реакций тиилирования. В зависимости от условий могут образовываться соединения, содержащие один или два ос-связанных тиофеновых цикла. [5]
Кофактор ( Cofactor) Низкомолекулярное вещество, необходимое для протекания определенной ферментативной реакции. [6]
Однако иногда структура агликонной части полисахарида оказывается весьма существенной для протекания ферментативной реакции. Так, R-фермент катализирует гидролиз а-1 6-связей разветвлений лишь в тех случаях, когда точки ветвлений разделены между со бой по крайней мере пятью глюкозидными остатками137, как, например, в амилопектине. Фермент не оказывает действия на гликоген. [7]
Все современные теории биохимических процессов основываются на представлениях о закономерностях протекания ферментативных реакций. Ведущую роль в механизме ферментативного катализа играет образование фермент-субстратного комплекса. На первой стадии ферментативного катализа между субстратом ( органическим веществом) и ферментом возникает соединение с ковалентной или иного типа связью. Во второй фазе субстрат под действием фермента претерпевает изменение, делающее его более доступным для соответствующей химической реакции. В третьей фазе происходит химическая реакция ( на поверхности фермента) и, наконец, в четвертой фазе образовавшиеся продукты реакции освобождаются из фермент-продуктивного комплекса. [8]
Указанные критерии могут быть весьма полезны при интерпретации кинетических данных, описывающих протекание различных сопряженных ферментативных реакций. [9]
Для ферментативных реакций Q10 изменяется в пределах от I до 2, что обусловлено белковой природой ферментов, особенностями протекания ферментативной реакции и внутренней среды организма. Влияние температуры на скорость ферментативной реакции очень многообразно. Она может прежде всего влиять на стабильность фермента, ускоряя денатурацию ферментативного белка, что связано с инактивацией фермента; на сродство фермента к субстрату; скорость распада фермент-субстратного комплекса, всегда образующегося при ферментативной реакции; на сродство фермента к активаторам и ингибиторам, если они имеются в системе. Повышение температуры, с одной стороны, ускоряет саму ферментативную ( каталитическую) реакцию; с другой стороны, ускоряется инактивация фермента. Таким образом, с повышением температуры при ферментативных реакциях, как и вообще при химических процессах, растет реакционная способность, истинная каталитическая активность. Но ферменты представляют собой белки, которые необратимо денатурируют при увеличении температуры выше 50 С, причем скорость денатурации при нагревании увеличивается во много раз быстрее, чем скорость любого химического превращения. Поэтому процесс инактивации, связанный с уменьшением концентрации фермента в системе, обусловливает при дальнейшем повышении температуры замедление реакции. [10]
Из рассмотрения полученного равенства очевидно, что оно будет выполняться лишь в случае k2 k3r что формально соответствует двухстадийной схеме протекания ферментативной реакции. [12]
По-видимому, самым убедительным способом доказательства механизма двухтактного замещения является выделение замещенной формы фермента из реакционной смеси в условиях, соответствующих протеканию ферментативной реакции, однако в отсутствие второго субстрата. Если удается это осуществить и показать, что выделенный белок содержит группировку субстрата, подлежащую переносу, но не остаточную группировку цонорного субстрата, доказательство может считаться достаточно строгим. Если, помимо того, можно показать, что выделенное промежуточное производное фермента достаточно быстро реагирует с соответствующим вторым субстратом, образуя второй продукт, и, возможно, с первым продуктом, образуя исходный субстрат, доказательство может считаться полным. Все это настолько ясно, что не требует дальнейших разъяснений. Этот метод, однако, применим, далеко не всегда, так как не всегда удается найти заместитель, который давал бы с ферментом продукт, достаточно стабильный для целей выделения. [13]
Очевидно, что эта величина совладает в пределах ошибки эксперимента с величиной kKaT / Km ( Kai) k2 / Ks ( 1, 15 0 08) 105 ЛН-сек 1, определенной в стационарном режиме Протекания ферментативной реакции. [14]
Очевидно, что эта величина совпадает в пределах ошибки эксперимента с величиной & кат / Лт ( каж) &2 / / С8 ( 1 15 0 08) - 105 М - - сек 1, определенной в стационарном режиме протекания ферментативной реакции. [15]
Страницы: 1 2