Cтраница 1
Протелин, подобно проназе, расщепляет проколлаген из шкуры теленка. Действие протелина на проколлаген значительно глубже действия трипсина. При отношении фермент: субстрат 1: 10, температуре 30 и продолжительности протеолиза 24 часа протелин расщепляет в монрмере коллагена ( молекулярный вес 260000) 21 пептидную связь, в то время как трипсин гидролизует только три связи. [1]
Протелин, проназа и протеазы Actinomyces 771 гидролизуют многие глобулярные и некоторые фибриллярные белки. Гидролиз идет преимущественно до аминокислот, содержание которых в гидролизатах достигает 70 - 80 % от количества белка, взятого для исследования. Протофрадин гидролизует в различных белках 36 - 65 % пептидных связей, но основными продуктами гидролиза являются олигопептиды, а количество аминокислот не превышает 30 - 35 %, что заметно отличает проюфрадин от протелина и других препаратов и, по-видимому, свидетельствует о малой активности содержащихся в протофрадине пептидаз. [2]
Наличие сходства между протелином и проназой вполне объяснимо, если учесть, что продуцентами этих протеиназ являются разные штаммы актиномицетов, относящихся к одному роду и виду. [3]
Необходимо отметить, что между протелином и проназой существует большое сходство. Это сходство проявляется в высокой аротеоли-тической активности препаратов, в близких рН - оптимумах активности и стабильности этих препаратов, в числе и специфичности содержащихся в них протеиназ. Протелин подобен проназе также по глубине гидролиза различных белков и по стабильности в растворах мочевины. [4]
Так же, как проназа, протелин и протофрадин, эти протеазы обладали пептидазной активностью, эстеразными активностями трипсина и химотрипсина, эластазной активностью, а также способностью гидроли-зовать коллаген. Ионы кальция предохраняют протеазы от инактивации. [5]
Около 70 % эластазы и химотрипсина протелина найдено во фракции 9, содержащей 23 % общего количества белка препарата. [6]
Некоторые качественные и количественные различия между протелином и проназой [46], отмечаемые при сопоставлении результатов фракционирования проназы и протелина на КМ-целлюлозе, могут быть следствием разных условий выращивания продуцентов и выделения препаратов, а также результатом не вполне тождественных условий их фракционирования. Характерным является отсутствие в протелине карбокси-пептидазы. [7]
Из приведенных данных следует, что римопротелин отличается от проназы, протелина и протофрадина отсутствием лейцинаминопептидаз-ной и химотрипсиновой активностей, более низким оптимумом протео-литической активности ( рН 6 8 - 7 0) и наличием двух эластаз, резко различающихся по рН - оптимуму. Эластаза гидролизует казеин и обладает эстеразной активностью трипсина; по некоторым свойствам она близка к свиной эластазе. [8]
В связи с применением протеолитических ферментов для обезволаши-вания и мягчения кожевенных полуфабрикатов исследовано действие протелина [27] на неколлагеновые компоненты кожного покрова животных. Эти исследования показали, что протелин гидролизует мукопо-лисахариды, выделенные из парной шкуры теленка. Глубина протеолиза зависит от величины соотношения фермент: субстрат, продолжительности протеолиза и температуры. Протелин гидролизовал мукополисаха-ридный комплекс значительно глубже, чем трипсин, под влиянием которого при 38 разрывалось не более 29 % пептидных связей. [9]
Некоторые качественные и количественные различия между протелином и проназой [46], отмечаемые при сопоставлении результатов фракционирования проназы и протелина на КМ-целлюлозе, могут быть следствием разных условий выращивания продуцентов и выделения препаратов, а также результатом не вполне тождественных условий их фракционирования. Характерным является отсутствие в протелине карбокси-пептидазы. [10]
По зависимости активности от концентрации буферных растворов эластаза протоальбина более сходна с одной из эластаз римопротелина ( см. раздел Эластазы) - Можно предполагать, что эта эластолитиче-ская протеиназа по своей специфичности способна гидролизовать эластин, но вследствие того, что она является нейтральной протеиназой, ее способность сорбироваться на эластине выражена не так сильно, как у эластаз проназы, протелина и протофрадина. [11]
Протелин, подобно проназе, расщепляет проколлаген из шкуры теленка. Действие протелина на проколлаген значительно глубже действия трипсина. При отношении фермент: субстрат 1: 10, температуре 30 и продолжительности протеолиза 24 часа протелин расщепляет в монрмере коллагена ( молекулярный вес 260000) 21 пептидную связь, в то время как трипсин гидролизует только три связи. [12]
В связи с применением протеолитических ферментов для обезволаши-вания и мягчения кожевенных полуфабрикатов исследовано действие протелина [27] на неколлагеновые компоненты кожного покрова животных. Эти исследования показали, что протелин гидролизует мукопо-лисахариды, выделенные из парной шкуры теленка. Глубина протеолиза зависит от величины соотношения фермент: субстрат, продолжительности протеолиза и температуры. Протелин гидролизовал мукополисаха-ридный комплекс значительно глубже, чем трипсин, под влиянием которого при 38 разрывалось не более 29 % пептидных связей. [13]
Как видно из приведенных в обзоре данных, для биосинтеза внеклеточных протеиназ с целью получения препаратов ферментов наиболее часто используют штаммы, относящиеся к разным видам рода Actinomyces. Такие препараты, как проназа, протелин, протеиназы Str. Ионы кальция стабилизируют все препараты, кроме протофрадина. [14]
Необходимо отметить, что между протелином и проназой существует большое сходство. Это сходство проявляется в высокой аротеоли-тической активности препаратов, в близких рН - оптимумах активности и стабильности этих препаратов, в числе и специфичности содержащихся в них протеиназ. Протелин подобен проназе также по глубине гидролиза различных белков и по стабильности в растворах мочевины. [15]