Cтраница 1
Процессы гидролиза белков и углеводов протекают под действием кислот или ферментов достаточно легко. [1]
Процесс гидролиза белков аналогичен ступенчатому гидролизу полисахаридов, например крахмала и целлюлозы, при котором вначале образуются смеси более простых полисахаридов, затем диса-харидов и, наконец, моносахаридов. [2]
Процесс гидролиза белка можно изобразить следующей схемой: белок - альбумозы - псптоны - полипептиды - дипептиды - аминокислоты. [3]
Процесс гидролиза белков аналогичен ступенчатому гидролизу полисахаридов, например крахмала и целлюлозы, при котором вначале образуются смеси более простых полисахаридов, затем ди-сахаридов и, наконец, моносахаридов. Это видно из сопоставления схем гидролиза белка и крахмала ( стр. [4]
Процессы гидролиза белков и углеводов протекают под действием кислот или ферментов достаточно легко. [5]
Процессам гидролиза белков предшествует гидратация, вызывающая их набухание и растворение. [6]
Некоторые ученые оспаривают наличие дикетопиперазинов в структуре белковой молекулы, полагая, что дикетопиперазины образуются вторично в процессе гидролиза белков. [7]
Белки содержат сравнительно небольшое число титруемых аминогрупп и карбоксильных групп, соответствующее числу концевых аминокислотных остатков и числу боковых цепей аспарагиновой и глутами-новой кислот, аргинина и лизина. В процессе гидролиза белков число-титруемых карбоксильных и аминогрупп быстро возрастает, причем скорость появления карбоксильных групп равна скорости появления аминогрупп. Это дает основание считать, что в интактном белке в образовании каждой пептидной связи участвует одна карбоксильная и одна аминогруппа. [8]
При осторожном гидролизе белков удается изолировать и полипептиды разной сложности. Таким образом, процесс гидролиза белка можно представить следующей схемой: белок - альбумозы - пептоны - полипептиды - дипептиды - аминокислоты. [9]
При осторожном гидролизе белков удается изолировать и полипептиды разной сложности. Таким образом, процесс гидролиза белка можно представить следующей схемой: белок - альбу - мозы - пептоны - полипептиды - дипептиды - аминокислоты. [10]
Микроколичества вещества обрабатывают в запаянных капиллярах, большие пробы материала гидро-лизуют на бане с применением обратного холодильника. При действии кислот или оснований в процессе гидролиза белков или пептидов имеют место в некоторых случаях потерн отдельных аминокислот, и, таким образом, содержание аминокислот в гидролизате не соответствует составу исходного белка или пептида. Поэтому для определения некоторых аминокислот применяют не соляную кислоту, а другие гидролизующие агенты. [11]
Число различных пептидов, образующихся в качестве промежуточных продуктов в процессе гидролиза белка, почти безгранично; поэтому попытки исследовать все возможные комбинации при помощи синтетических пептидов были бы бесполезными. Другим Путем могло бы быть не измерение степени разложения данной аминокислоты, но количественное определение одного из продуктов ее расщепления. Ниже собраны некоторые отрывочные сведения, касающиеся вторичных процессов при гидролизе. [12]
Зеленый солод засыпают в аппарат и размешивают в течение часа для обеспечения равномерного набухания солода и ростков. Затор подогревают до 52 - 53, и в течение получаса при этой температуре протекает процесс гидролиза белков под влиянием фермента протеазы. Для поддержания температуры 62 - 63 приходится в течение этого периода раза два подогревать затор при перемешивании. Полнота процесса осахаривания контролируется йодной реакцией на крахмал. [13]
Ферментами называются вещества, которые значительно ускоряют химические процессы, протекающие в живом организме. Ферменты являются биологическими катализаторами; активность их чрезвычайно велика. Например: в организме процесс гидролиза белка до аминокислот под влиянием ферментов при температуре 37 С протекает за 4 часа; если осуществлять этот процесс в колбе, то приходится кипятить белки в присутствии 20 % - ной соляной кислоты в течение 24 часов. Фермент пепсин даже при разведении 1: 10000000 расщепляет белки; 1 моль фермента сахаразы может за 1 секунду расщеплять 1000 молей тростникового сахара. [14]
Кристаллический трипсин, выделенный из поджелудочной железы, производит сравнительно неглубокий, гидролиз белка. Только около 1 / 3 всех пептидных связей в белковой молекуле расщепляется трипсином. Как уже указывалось, основными продуктами триптического гидролиза белка являются полипептиды. Следует отметить, что под влиянием трипсина в процессе гидролиза белка освобождаются в небольшом количестве и сво-бодные аминокислоты. [15]