Метаболический путь

Cтраница 2

Основной катаболический путь деградации галогенароматнческих соединений. [16]

Отсутствие знаний о метаболических путях также ограничивает применение методов рекомбинантной ДНК для ускорения прогресса в этой области. Без таких знаний о метаболических путях невозможно идентифицировать гены, которые наиболее выгодно клонировать, особенно те, которые лимитируют набор субстратов или скорость их использования. Их преимущества наглядно видны в случае двух описанных систем, где критические этапы, лимитирующие набор субстратов метаболического пути, связаны с тремя ферментами метаболизма р-кетоадипата. [17]

Жизнеспособность эритроцита определяется двумя метаболическими путями: гликолизом и пентозофосфатным путем. Примерно 90 % глюкозы в эритроцитах распадается в процессе гликолиза и 10 % - в пентозофосфатном пути. Потребление кислорода зрелыми эритроцитами очень низкое, оно связано преимущественно с окислением гемоглобина в метгемоглобин. Образующийся в этой реакции супероксидный радикал обезвреживается ферментом супероксиддисмутазой. Энергия АТФ, образованная методом субстратного фосфорилирования в гликолизе, обеспечивает работу Na, К - АТФазы. Блокада гликолиза, сопровождаемая нарушением образования АТФ - источника энергии для Na, К - АТФ-азы - выравнивает трансмембранный потенциал и ведет к гибели эритроцита. Особенностью гликолиза в эритроцитах является наличие шунта, приводящего к образованию 2 3-бисфосфоглицерата - одного из регуляторов переноса кислорода. Он связывается с гемоглобином и уменьшает его сродство к кислороду. Таким образом облегчается освобождение кислорода из гемоглобина эритроцитов в тканях. Глюкоза активно превращается ( 10 %) через реакции пенто-зофосфатного пути. Образующийся при этом НАДФН используется в защитных восстановительных синтезах, например для восстановления глутатиона. Восстановленный глутатион необходим в эритроците для поддержания в восстановленной форме цистеиновых остатков белков; для процессов детоксикации; предохранения гемоглобина от окисления. При наследственных заболеваниях ( например, дефицит глюкозо-6 - фосфатдегидрогеназы), когда интенсивность превращений глюкозы через реакции пентозофосфатного пути снижена, наблюдаются патологический гемолиз и развитие анемии. [18]

Скорость превращения веществ в альтернативных метаболических путях, а значит и их предпочтительная направленность решающим образом зависят от особенностей функционирования ферментов субстратного цикла. Для таких ферментов характерна, как правило, реци-прокная регуляция с участием аллостерических эффекторов. В случае рассматриваемого субстратного цикла эффекторами являются АМФ - ингибитор фруктозо-1 6-дифосфатазы и активатор фосфофрук-токиназы, а также цитрат-ион, являющийся активатором фруктозо-1 6-дифосфатазы и ингибитором фосфофруктокиназы. [19]

Мы уже говорили о метаболических путях образования нуклеотидов и дезоксинуклеотидов аденина, гуанина, урацила и цитозина. В дополнение нужно рассмотреть вопрос о биосинтезе тимидиловой кислоты - основного компонента почти всех ДНК - и 5-оксиметилцитидиловой кислоты, заменяющей цитидилрвую в ДНК всех Т - четных бактериофагов. [20]

Как может избыток X регулировать данный метаболический путь. [21]

Подробное рассмотрение и схемы всех метаболических путей содержатся в руководствах по биохимии. [22]

Терминация трансляции. Со стоп-кодоном ( UAG связывается фактор освобождения, и трансляция завершается. Химическая связь между последней тРНК и полипептидной цепью разрывается, свободная тРНК, мРНК и готовая белковая цепь отсоединяются от рибосомы, и последняя диссоциирует на субъединицы. [23]

Часто у бактерий белки одного метаболического пути кодируются смежными структурными генами. Нуклеотидная последовательность, в которой закодировано более одного белка, называется опероном. Обычно оперон находится под контролем единственного промотора, и при его транскрипции образуется одна длинная молекула мРНК, кодирующая несколько белков. [24]

Случаи генетического нарушения обмена аминокислоты фенилаланина, наблюдавшиеся у человека. Каждый из таких случаев связан с выпадением функции одного-единст-венного гена. Изучение этих нарушений дало возможность установить природу промежуточных продуктов обмена фенилаланина. [25]

Второй важный подход к выяснению метаболических путей связан с изучением мутантных организмов, не способных синтезировать данный фермент в активной форме. Такой дефект, если только он не является летальным, может проявиться в том, что у мутанта будет накапливаться и выводиться из организма субстрат дефектного фермента. У человека такие генетические нарушения встречаются сравнительно редко и вследствие этого не могут служить объектом систематического изучения. [26]

Не останавливаясь подробно на анализе метаболических путей превращения пестицидов, обратим внимание на некоторые особенности их микробной трансформации, существенные с санитарно-гигиенической и экотоксикологической точек зрения. [27]

Первый тип регуляции свойствен многим метаболическим путям. Как правило, одновременно регулируется синтез многих ферментов, относящихся к одному и тому же пути. [28]

Приведенные выше реакции нуждаются в специальных метаболических путях и специфичных ферментных кофакторах, которые были идентифицированы для каждой группы. Это, в частности, кофактор р4зо, тетрапиррольный комплекс никеля и кофермент р42о - сине-зеленое флуоресцирующее соединение, которое может быть использовано как средство диагностики. Вся эта группа в целом проявляет уникальное видовое разнообразие, включая экологическую, физиологическую и морфологическую вариабельность. В нее входят грамм-положительные и грамм-отрицательные микроорганизмы, нитевидные бактерии, подвижные и неподвижные палочки, кокки и ланцетовидные бактерии. [29]

Фосфолипиды, метилирование в биосинтезе - метаболический путь, зависимый от S-аденозилметионина. При использовании универсального донора метальных группы - S-аденозилметионина ( SAM) - метальная группа переносится на фосфатидилэтаноламин. [30]

Страницы: 1 2 3 4 5