Величина - энтропия - активация
Cтраница 2
Предполагается справедливым приближенное соотношение XII.104) и принимается определенное значение коэффициента в этом соотношении, независящее от рассматриваемой реакции и связи. Следовательно, предполагается, что величины энергий связей определяют значение энергии активации; влияние их на величину энтропии активации специально не рассматривается. [16]
 |
Энергия активации реакций, катализируемых ферментами. [17] |
Константа k, несомненно, является сложной функцией температуры, поэтому нецелесообразно для нее пытаться слишком подробно интерпретировать кажущиеся величины Е и AS. Что касается / е3, то интересно отметить, что величины энергии активации, соответствующие ей, довольно велики и что величины энтропии активации всегда отрицательны и поэтому приводят к сравнительно низким значениям предэкспоненты А. Отрицательные величины AS являются весьма неожиданными, если считать, что распад комплекса протекает по мономолекулярному механизму, так как образование активированного комплекса в мономолекулярной реакции обычно включает растяжение связей с последующим разрывом их, в результате чего энтропия возрастает. Однако активация может требовать некоторой ассоциации с другими частями фермента - либо конформация протеина может стать более компактной, либо может возрасти взаимодействие с растворителем. Некоторые из величин Д5 для суммарной реакции также являются отрицательными, однако существуют, кроме того, положительные и даже несколько величин - положительных и больших. [18]
Эта реакция показывает типичную зависимость от давления. Стандартное изменение энтропии, обусловленное поступательным движением, равно 32 4 кал / моль-град, и на долю изменения, обусловленного вращением и колебанием, остается 12 6 кал / моль-град. Последняя величина сопоставима с величиной энтропии активации 10 кал / молъ-град. [19]
Мультиплетную теорию, при всей ее внешней стройности и законченности, нельзя все же считать количественной теорией катализа, так как она содержит малообоснованные допущения. Поэтому значения е, полученные путем расчета с использованием величин q, могут сильно отличаться от экспериментальных значений энергии активации. Далее, согласно этой теории, скорость реакции однозначно определяется величиной энергии активации, в то время как большое влияние на скорость реакции оказывает величина энтропии активации, которая может быть существенно неодинаковой для разных реакций. Нуждаются в объяснении высокие скорости каталитических реакций при соблюдении требуемой теорией строгой упорядоченности и сложности активированного комплекса, чему соответствовали бы высокие отрицательные значения энтропии активации. Вывод соотношения энергетического соответствия, более или менее логичный для эндотермических реакций, приводит к неопределенным результатам для экзотермических процессов. [20]
Данный метод, как признают, является неточным, и в этой системе энергию активации ( а следовательно, и частотный фактор) трудно измерить, но, по-видимому, можно не, сомневаться в том, что частотный фактор превышает величину 1014 сек-1. Эта реакция показывает типичную зависимость от давления. Стандартное изменение энтропии, обусловленное поступательным движением, равно 32 4 кал / моль - град, и на долю изменения, обусловленного вращением и колебанием, остается 12 6 кал / молъ - spad. Последняя величина сопоставима с величиной энтропии активации 10 кал / моль - град. [21]
Последний случай представляет собой отщепление протона от тетраэдрического промежуточного соединения, образующегося в результате гидратации карбонильной группы эфира. Процесс подобного типа ( отщепление или передача протона в переходном состоянии) называют общим катализом; он будет подробно рассмотрен в разд. Среди других характерных особенностей спонтанного гидролиза можно указать на то, что величины энтропии активации велики и имеют отрицательные значения ( от - 80 до - 50 энтр. [22]
Уравнение ( 15) также приводит к параметрам, независящим от температуры, которые могут быть использованы для сравнения различных электролитов. Входящая в это уравнение энтропия активации была вычислена Бокрисом и др. и Ван-Артсдале - ном и Яффе. Эти величины лишь в слабой степени зависят от расстояния полумиграции и диэлектрической проницаемости и очень мало изменяются с повышением температуры. При повышении температуры на 100 - 150 энтропия активации, равная 6 - 7 энтр. Близость величин энтропии активации для расплавленных галогенидов щелочных металлов [29] указывает на то, что во всех случаях осуществляется сходный механизм проводимости. [23]
Уравнение ( 15) также приводит к параметрам, независящим от температуры, которые могут быть использованы для сравнения различных электролитов. Входящая в это уравнение энтропия активации была вычислена Бокрисом и др. и Ван-Артсдале - ном и Яффе. Эти величины лишь в слабой степени зависят от расстояния полумиграции и диэлектрической проницаемости и очень мало изменяются с повышением температуры. При повышении температуры на 100 - 150 энтропия активации, равная 6 - 7 энтр. Близость величин энтропии активации для расплавленных галогенидов щелочных металлов [29] указывает на то, что во всех случаях осуществляется сходный механизм проводимости. [24]
Поскольку ионов Т12 не существует, для непосредственного осуществления этой реакции необходимы тройные соударения [ схема (1.5) ], вследствие чего ее скорость настолько мала, что не поддается измерению. Если же в эту систему добавить ионы марганца ( II), то в ней начинаются другие реакции [ схема (1.6) ], каждая из которых протекает с участием только двух ионов и потому характеризуется нормальной скоростью. Таким образом, каталитический эффект состоит в том, что скорость необычно медленной реакции достигает нормального значения. Высокая эффективность каталитического пути в этом случае обеспечивается благодаря тому, что частота соударений в каждой из индивидуальных реакций схемы (1.6) является более высокой по сравнению с некатализируемой реакцией. Зто обстоятельство, безусловно, находит отражение в величинах энтропии активации. [25]
Представляет интерес сопоставить сольватацию активированных комплексов и продуктов реакций Меншуткина. Такое сопоставление было проведено М. Г. Гоникбергом, Б. М. Жулиным и Б. С. Эльяновым [22, 31, 32], по величинам сжатия при образовании одного моля активированного комплекса и одного моля продукта реакции пиридина с йодистым этилом в различных растворителях. Результаты этого исследования ( см. также [35, 36]) показали, что активированный комплекс сольватирован значительно меньше, чем ионы продукта реакции - йодистого N-этил-пиридиния. Этот вывод опровергает существовавшее мнение [37, 38], что переходное состояние в реакциях Меншуткина почти так же сольватировано, как ионы продукта реакции. В качестве доказательства этого ошибочного положения обычно приводились неточные данные [39] о близком совпадении величин энтропии активации А5 и общего изменения энтропии AS при реакции диметиланилина с йодистым метилом в нитробензоле. [26]
Представляет интерес сопоставить сольватацию активированных комплексов и продуктов реакций Меншуткина. Такое сопоставление было проведено М. Г. Гоникбергом, В. М. Жу-линым и Б. С. Эльяновым [240, 246, 250], по величинам сжатия - при образовании одного моля активированного комплекса и одного моля продукта реакции пиридина с подистым этилом в различных растворителях. Результаты этого исследования ( см. также [253, 254]) показали, что активированный комплекс сольватирован значительно меньше, чем ионы продукта реак-дин - йодистого N-этилпириднния. Этот вывод опровергает ( Существовавшее мнение [168, 255], что переходное состояние в реакциях Меншуткина почти так же сольватировано, как ионы продукта реакции. В качестве доказательства этого ошибочного положения обычно приводились неточные данные [256] о близком совпадении величин энтропии активации AS и общего изменения энтропии AS при реакции диметиланилина с йодистым метилом в нитробензоле. [27]
Было показано, что бетаины, полученные при взаимодействии трифенил - и трибутилфосфинов с эпоксидом октена-4, диссоциируют на масляный альдегид и соответствующий н-бу-тилиденфосфоран. Эти авторы показали, что отношение между константами скорости диссоциации и разложения выше для бетаина, полученного из трибутилфосфина. Вероятно, это обусловлено тем, что атака кислорода на атом фосфора в случае трибутилфосфина затруднена по сравнению с таковой в случае трифенилфосфина. Другими словами, как и предполагали на основании стерических и электронных соображений, rpeo - бетаины разлагаются быстрее эригро-бетаинов. С повышением температуры разница между этими отношениями уменьшается. Это позволило предположить, что отношение констант скорости диссоциации и разложения в основном определяется величинами энтропии активации, а не энтальпии активации. [28]
Страницы: 1 2