Cтраница 1
Рацемазы и эпимеразы катализируют соотв. Субстраты рацемаз содержат один хиральный центр, эпимераз несколько. [1]
Рацемазы и эпимеразы, вызывающие стереоизомеризацию. Раце-мазы аминокислот часто включают в качестве кофермента все тот же пиридоксальфосфат. [2]
Так как рацемаза реагирует как с L -, так и с о-энантиоме-рами со скоростями, доступными для их аналитического определения, то кинетическое исследование и измерение разницы между ES-комплексами могут дать полезную информацию при глубоких исследованиях стерео-дифференцирующей реакции в ферментативных системах. [3]
L-лактат D-лактат, и рацемаза миндальной к-ты ( шифр 5.1.2.2), обнаруженная у бактерий. [4]
Радикалы свободные см. Свободные радикалы Рацемазы 712 Рацемизация 497 ел. [5]
Подкласс 5.1. Ферменты этого подкласса - рацемазы - катализируют превращение, например L-аминокислот в D-аминокислоты. [6]
Имеется, однако, небольшая группа ферментов - рацемазы, катализирующие изменение стерической конфигурации субстрата. [7]
У этих микроорганизмов пока найдена только одна аминокислотная рацемаза, а именно аланинрацемаза ( стр. Вполне вероятно, что D-трансаминазы имеются и у других микроорганизмов, особенно у тех, клетки которых содержат D-аминокислоты. Однозначных данных, подтверждающих участие D-аминокислот в реакциях переаминирования в тканях животных, не получено, хотя в литературе попадаются сообщения, в которых описывались такие реакции. [8]
Синтез начинается на легком ферменте, который действует также как рацемаза, превращая ь-фенилаланин в о-энантиомер. Нуклеофильная группа легкого фермента атакует активированный ( АТР и аминокислота реагируют с образованием образуя ( катализ основанием) высокоэнергетический тиоэфир, AG. Различие свойств тио-эфиров и ацильных эфиров связано с гораздо большей степенью делокализации неспаренных электронов кислородом карбонильной группы, чем атомом серы. Такая делокализация понижает электро-фильность карбонильной группы. [9]
Фабером с соавторами 66 68 интенсивно разрабатываются методы, основанные на применении рацемаз микроорганизмов для рацемизации остаточного субстрата. [10]
Фабером с соавторами 66 - 68 интенсивно разрабатываются методы, основанные на применении рацемаз микроорганизмов для рацемизации остаточного субстрата. [11]
Для того чтобы рацемат полностью перевести в L-ИЛИ о-форму, второй антипод, полученный при разделении рацемата, рацемизацией снова переводится в DL-аминокислоту, которая опять подвергается разделению на оптические антиподы, Рацемизацию проводят ферментативно с помощью специфических рацемаз или действием уксусного ангидрида, а в случае свободных аминокислот и их солей - нагреванием до 200 - 250 С водных растворов под давлением. [12]
Гофману-Остенхофу, 1953 г.) на пять главных классов, причем каждый из них включает несколько подклассов: 1) гидролазы, 2) трансферазы, 3) оксидо-редуктазы, 4) лиазыи синтеазы и 5) изомер азы и рацемазы. [13]
Рацемазы и эпимеразы катализируют соотв. Субстраты рацемаз содержат один хиральный центр, эпимераз несколько. [14]
В результате осуществляемого аланинрацемазой взаимопревращения D - и L-аланина клетка располагает обоими этими изомерами. Хотя основное внимание привлекла роль рацемазы в образовании D-аланина, возможны ситуации, при которых рацемаза катализирует образование необходимого для роста L-аланина. В клетках Bacillus subtilis и некоторых других организмов, синтезирующих внеклеточную полиглутаминовую кислоту преимущественно D-конфигурации, D-аминокислоты образуются исключительно под действием аланинрацемазы. Экспериментальные данные свидетельствуют о том, что в клетках этих бактерий из L-аланина под действием аланинрацемазы образуется D-аланин. Далее путем переаминирований между D-аланином и а-кетоглутаровой кислотой образуется D-глутами-новая кислота ( стр. Весьма любопытно, что эти бактерии, столь нуждающиеся в D-глутаминовой кислоте, не располагают рацемазой глутаминовой кислоты. [15]