Реакция - трансаминирование
Cтраница 3
 |
Орнитиновый цикл синтеза мочевины в печени. [31] |
Часть аммиака используется на биосинтез аминокислот путем восстановительного аминирования а-кетокислот по механизму реакции трансаминирования. Аммиак связывается при биосинтезе глутамина и аспарагина. Некоторое количество аммиака выводится с мочой в виде аммонийных солей. В форме креатинина, который образуется из креатина и креатинфосфата, выделяется из организма значительная часть азота аминокислот. [32]
Между соединениями Si-N и первичными аминами легко устанавливается подвижное равновесие. Это свойство используется в препаративных целях в большом числе аминообменных реакций или реакций трансаминирования; ниже приведены примеры таких синтезов. [33]
Так как аммиак при этом не образуется, то очевидно, что указанная реакция осуществляется путем п е р е н о с а а м и н о г р у п п ы с амд-нокислоты на кетокислоту. Эта интересная реакция биологического распада и синтеза аминокислот, пр едставляющая собой обратимый перенос аминогруппы между некоторыми аминокислотами и кетокис-лотами, получила название реакции трансаминирования или пераминирования. [34]
В действительности известно очень мало реакций, протекающих с участием и кислотных, и основных агентов, как это допускается в концепции Свейна. Возможность протекания реакций гидратации - дегидратации по такому механизму детально рассмотрена в гл. Другими примерами являются реакция трансаминирования между пиридоксалем и сс-аминофенилуксус-ной кислотой, катализируемая имидазолом ( том II), и гидра-зинолиз фенилацетатов ( стр. [35]
Выше отмечалось, что при взаимодействии аспарагиновой кислоты с цитруллином образуется аргининоянтарная кислота, которая распадается с образованием аргинина и фумаровой кислоты. Фумаровая кислота затем превращается в яблочную кислоту, которая уже известным путем ( стр. Щавелевоуксусная кислота, вступая в реакцию трансаминирования с глютаминовой кислотой, образует аспарагиновую и кетоглютаровую кислоты. Аспарагиновая кислота снова вступает в орнитиновый цикл. [36]
 |
Заменимые и незаменимые аминокислоты для человека и белой крысы. [37] |
Вначале мы познакомимся с биосинтезом заменимых аминокислот, т.е. тех аминокислот, которые синтезируются в организме человека, белой крысы и других млекопитающих. В большинстве случаев предшественником углеродного скелета заменимой аминокислоты служит соответствующая а-кетокислота, происходящая в конечном счете от того или иного промежуточного продукта цикла лимонной кислоты. Аминогруппы поступают обычно от глутамата в реакциях трансаминирования ( разд. [38]
В рассмотренных до сих пор механизмах синтеза принимают участие две содержащие аминогруппы молекулы. Можно также считать, что на первой стадии аминокислота N-ацилируется кислотой и что аминирование последней происходит после конденсации. Например, пировуилаланин теоретически может служить акцептором в реакции трансаминирования, в ходе которой он превращается в аланилаланин. Такое трансаминирование с химической точки зрения возможно [521], однако сомнительно, чтобы соответствующий процесс играл особенно большую роль в биосинтезе пептидов и белков. Как было впервые показано Шен-геймером, аминокислоты могут в известной степени внедряться в белки тканей, е подвергаясь предварительному дезаминиро-ванию. [39]
Реакции трансаминирования являются обратимыми и, как выяснилось позже, универсальными для всех живых организмов. Теоретически реакции трансаминирования возможны между любой амино - и кетокислотой, однако наиболее интенсивно они протекают в том случае, когда один из партнеров представлен дикарбоновой амино - или кетокислотой. В тканях животных и у микроорганизмов доказано существование реакций трансаминирования между монокарбоновыми амино - и кетокислотами. Донорами NH2 - rpynnbi могут также служить не только а -, но и 3 -, у - и со-аминогруппы ряда аминокислот. Майстера доказано, кроме того, трансами-нирование глутамина и аспарагина с кетокислотами в тканях животных. [40]
Пиридоксаль выполняет функции электрофильного ферментативного катализатора рацемизации а-аминокислот. Эта реакция также ускоряется в присутствии ионов металлов. Как можно заключить на основании схемы (7.32), рацемизация сопровождается реакцией трансаминирования. В системе пиридок-саль - аланин - алюминий рацемизация и трансаминирование конкурируют при всех значениях рН, но при рН 9 6 и 5 доминирующими становятся рацемизация и трансаминирование соответственно. Рацемизацию можно рассматривать просто как образование имина, который уже не располагает асимметрическим центром, а регенерация исходной аминокислоты должна приводить к рацемической смеси. [41]
Из приведенной схемы процесса мочевинообразования нетрудно видеть, что один из атомов азота мочевины имеет своим источником свободный аммиак ( через карбамоилфосфат); второй атом азота поступает из ас-партата. Аммиак образуется главным образом в процессе глутаматде-гидрогеназной реакции. В процессе пополнения запасов аспартата участвуют три сопряженные реакции: сначала фумарат под действием фумаразы присоединяет воду и превращается в малат, который окисляется при участии малатдегидрогеназы с образованием оксалоацетата; последний в реакции трансаминирования с глутаматом вновь образует аспартат. [42]
 |
Биосинтез фенилаланина и тирозина в высших растениях. [43] |
Группа фенилаланина содержит фенилмолочную и фенилпировиноградную кислоты, а группа тирозина - соответствующие п-оксифенильные соединения. Внутри групп соединения легко превращаются либо в связанный фенилаланин, либо в связанный тирозин, но преобразования соединений тирозиновой группы в соединения фенилаланиновой группы не происходит. Наблюдается частичное преобразование соединений группы фенилаланина в тирозин, но это не так важно, как прямой синтез тирозина из шикимовой кислоты. Это позволяет подтвердить предположение о том, что а-оксокислоты образуют а-аминокислоты по реакции трансаминирования. Кретович и Успенская [60] показали, что гомогенаты проростков гороха могут синтезировать фенилаланин путем процесса трансаминирования фенилпирува-та и глутаминовой кислоты. [44]
 |
Малат-аспартатнаячелночная система для переноса восстанавливающих эквивалентов от цитозольного НАДН в митохондриальный матрикс. Объяснение в тексте. [45] |
Страницы: 1 2 3 4