Биохимическая реакция

Cтраница 2

Многие важные биохимические реакции протекают in vivo в условиях, которые не позволяют измерить действительные концентрации компонентов. Знак величины ДО0 определяет преимущественное направление изменения стандартной свободной энергии, а ее абсолютное значение позволяет судить о том, является ли эта реакция высоко - или низкоэнергетической. [16]

Скорость биохимических реакций определяется активностью ферментов. Активность ферментов зависит от температуры, рН и присутствия в сточной воде различных веществ. С повышением температуры скорость ферментативных процессов повышается, но до определенного предела. Для каждого фермента имеется оптимальная температура, выше которой скорость реакции падает. [17]

Стереоспецифичность биохимических реакций обусловлена тем, что во всех случаях они катализируются ферментами - большими белковыми молекулами со многими асимметрическими центрами, обладающими вследствие этого высокой степенью асимметричности. Стереоспецифичность живых организмов имеет решающее значение для эффективности их функционирования. Причина состоит в том, что практически невозможна такая конструкция организма, при которой он оказался бы в состоянии функционировать на базе всех теоретически возможных изомеров молекул, содержащих большое число асимметрических центров. Так, если в молекуле белка имеется 100 различных асимметрических центров ( это вполне обычное и даже не слишком большое число), то должно существовать 2100 или 1030 возможных оптических изомеров. Организм, построенный таким образом, чтобы оказаться в состоянии функционировать, используя каждый из этих изомеров, должен был бы, как нетрудно видеть, иметь большие размеры. [18]

Стереоспецифичность биохимических реакций обусловлена тем, что во всех случаях они катализируются ферментами - большими белковыми молекулами со многими асимметрическими центрами, обладающими вследствие этого высокой степенью асимметричности. Стереоспецифичность живых организмов имеет решающее значение для эффективности их функционирования. Причина состоит в том, что практически невозможна такая конструкция организма, при которой он оказался бы в состоянии функционировать на базе всех теоретически возможных изомеров молекул, содержащих большее число асимметрических центров. Так, если в молекуле белка имеется 100 различных асимметрических центров ( это вполне обычное и даже не слишком большое число), то должно существовать 2100 или Ш30 возиэж-ных оптических изомеров. [19]

Стереоспецифичность биохимических реакций обусловлена тем, что во всех случаях они катализируются ферментами - большими белковыми молекулами со многими асимметрическими центрами, обладающими вследствие этого высокой степенью асимметричности. Стереоспецифичность живых организмов имеет решающее значение для эффективности их функционирования. Причина состоит в том, что практически невозможна такая конструкция организма, при которой он оказался бы в состоянии функционировать на базе всех теоретически возможных изомеров молекул, содержащих большое число асимметрических центров. Так, если в молекуле белка имеется 100 различных асимметрических центров ( это вполне обычное и даже не слишком большое число), то должно существовать 2100 или 1030 возможных оптических изомеров. Организм, построенный таким образом, ятобы оказаться в состоянии функционировать, используя каждый из этих изомеров, должен был бы, как нетрудно видеть, иметь большие размеры. [20]

Катализ биохимических реакций, протекающих в живых организмах, осуществляется ферментами. Довольно часто коферменты структурно идентичны пли структурно подобны одному из витаминов, которые используются организмом для построения ферментов. [21]

Скорость биохимических реакций определяется активностью ферментов, которая зависит от температуры, рН и присутствия в сточной воде различных веществ. С повышением температуры скорость ферментативных процессов повышается, но до определенного предела. Для каждого фермента имеется оптимальная температура, выше которой скорость реакции падает. [22]

Скорость биохимических реакций определяется активностью ферментов, которая зависит от температуры, рН и присутствия в сточной воде различных веществ. Для каждого фермента имеется оптимальная температура, выше которой скорость реакции падает. Для разрушения сложной смеси органических веществ необходимо 80 - 100 различных ферментов. [23]

Среди различных биохимических реакций, протекающих с участием фосфопиридоксалевых ферментов, особый интерес представляют еще два типа превращений - декарбоксилирова ие аминокислот и расщепление триптофана. [24]

При биохимических реакциях, например при спиртовом брожении, богатая атомами кислорода молекула сахара, в результате межмолекулярного и внутримолекулярного окисления-восстановления, превращается в спирт, угольную кислоту и отчасти в глицерин. [25]

Ферменты катализируют биохимические реакции стереоспеци-фично. Вследствие этого асимметрический синтез в природе происходит повсеместно и чаще всего в единственном направлении. Следовательно, большинство природных соединений оптически активно, потому что получены при каталитическом действии ферментов, обладающих определенной трехмерной структурой. В самом общем, виде можно сказать, что между субстратом и активным центром фермента существует точное геометрическое соответствие. [26]

Кривая распределения различных белков по их массе Кривая распределения снижается не монотонно, не плавно. На ней отчетливо видны пики - максимумы и минимумы. Пики на кривой отвечают следующим значениям предпочтительных масс. 31. 81 2. 140 6. 231. 319. 1000 единиц. Нетрудно заметить, что этот ряд величин очень близок последовательному ряду чисел Фибоначчи. 3. 8. 13. среднее отклонение от этих величин составляет всего 0 04. [27]

Практически все биохимические реакции в живых организмах протекают с участием ферментов. Установлено, что ферменты образуют упорядоченные структуры - мультиферментные комплексы. [28]

Практически все биохимические реакции катализируются особыми веществами - ферментами, которые представляют собой белки, в ряде случаев связанные с неорганическими ионами или небольшими органическими молекулами. В основном каждая реакция катализируется особым ферментом, так что существует почти столько же типов катализаторов, сколько биохимических реакций. Одни группы ферментов катализируют различные реакции окисления, другие - реакции гидролиза, третьи - образование связи С-С и др. Таким образом, по своему детальному механизму каждая катализируемая ферментом реакция представляет особый случай, причем трудности в исследовании таких реакций связаны с необычной величиной и сложностью молекулы катализатора. Несмотря на это основные принципы действия ферментов можно легко понять с позиций теории скоростей реакции. [29]

Зависимость скорости став образующегося в активном. [30]

Страницы: 1 2 3 4