Рибонуклеопротеид

Cтраница 1

Рибонуклеопротеид из водной фазы осаждают 2 0 - 2 5 объемами этанола в виде длинных белых нитей, которые промывают 7 / о-ным этанолом. [1]

В целом рибосомный рибонуклеопротеид ведет себя очень похоже на изолированную высокополимерную рибосомную РНК, несмотря на присутствие большого количества белков. Однако компактная структура рибонуклеопротеида всегда оказывается существенно стабильнее как к удалению Mg2, так и к понижению ионной силы, а также к нагреванию. Более того, изолированная РНК не достигает состояния своего максимально компактного сворачивания, свойственного ей в составе рибосомной частицы, или, во всяком случае, оно не стабильно, пока с ней не связан определенный минимальный набор белков ( см. RV. Создается впечатление, что вся специфичность сворачивания рибонуклеопротеида определяется его РНК ( формированием третичной структуры РНК), в то время как белки стабилизируют отдельные ключевые элементы структуры РНК, включая некоторые спирали РНК. [2]

Для получения рибонуклеопротеидов свежий материал на холоде трехкратно экстрагируют охлажденным 0 14 М раствором NaCl при частом взбалтывании. Каждую экстракцию продолжают 45 - 60 мин. Все три полученные центрифугата соединяют, и осаждают рибонуклеопротеиды при изоэлектрической точке с добавлением 10 % - ного раствора уксусной кислоты. Выпавший осадок перерастворяют в 0 2 % - ном NaOH и вновь осаждают уксусной кислотой. [3]

Только после компактизации рибонуклеопротеида к комплексу присоединяется последний набор белков, а именно S3, S10, S14, S21, а также S2 и S1 ( стадия IV на рис. 79), формируя окончательную биологически активную 30S субчастицу. Кроме необходимости окончательной общей укладки 16S РНК, включение каждого из этих белков требует присутствия белков, присоединившихся на предыдущем этапе. [4]

Препарат содержит примесь рибонуклеопротеида. [5]

Целью этой работы является изучение состава рибонуклеопротеида. Для этого нуклеопротеид необходимо разрушить, разделить на составные части и обнаружить их аналитически. [6]

Твердый остаток, оставшийся после экстрагирования рибонуклеопротеидов, используют для получения дезоксирибонуклеопроте-идов. Его заливают охлажденным раствором 1 М NaCl и при частом взбалтывании на холоде проводят трехкратную экстракцию по 3 - 3V2 часа каждая. Все три полученные центрифугата соединяют, и дезоксирибонуклеопротеиды осаждают при добавлении трехкратного количества спирта. Такие препараты могут быть подвергнуты щелочному гидролизу с целью освобождения связанной ИУК и последующего ее выделения в чистом виде. [7]

Возможно существование каких-то регуляторных белков или малых рибонуклеопротеидов, которые взаимодействуют с транслирующей рибосомой и избирательно останавливают или затрудняют элонгацию в определенных местах. Известен пример таких специфичных репрессоров элонгации в эукариотах: это рибонуклеопротеид-ная частица, содержащая 7S РНК; частица узнает особую N-концевую гидрофобную последовательность образующегося полипептида на транслирующей рибосоме, присоединяется к рибосомам и останавливает элонгацию до тех пор, пока рибосома не вступит во взаимодействие с мембраной эндоплазматического ретикулума ( см. B. Не исключено, что подобные механизмы используются для регуляции скорости элонгации на других стадиях синтеза белка, например, на определенных стадиях сворачивания белка или сборки белка на транслирующей рибосоме. [8]

Палладина установлено, что нейростромин является рибонуклеопротеидом, а нейроглобулин - дезоксирибонуклеопротеидом. По мере развития организма количество этих белков в ткани мозга увеличивается. Таким образом, с изменением функциональной деятельности мозга изменяется и его химический состав. [9]

Дрожжи, являющиеся в данной работе источником рибонуклеопротеида, содержат большое количество свободных углеводов, фосфата и простых белков, поэтому прежде чем изучить состав нуклеопротеидов дрожжей, нужно выделить из них очищенный нуклеопротеид. [10]

С биологической точки зрения наиболее важными комплексами являются рибонуклеопротеиды. Мало известно о природе химической связи между нуклеиновой кислотой и белком, хотя во многих нуклеопротеидах, таких, как кристаллические вирусы растений, компоненты расположены определенным образом, когда нуклеиновая кислота окружена защитной белковой оболочкой. Обратимая диссоциация высокомолекулярных рибонуклеопротеидных субъединиц происходит легко [281]; образование связей обусловлено, по-видимому, действием ряда сил. Последние включают кулонов-ское притяжение противоположно заряженных ионов, притяжение диполей и водородные связи. [11]

Центрифужные весы. [12]

Дезоксирибонуклеопротеиды содержатся преимущественно в ядрах клеток, в то время как рибонуклеопротеиды преобладают в цитоплазме. [13]

На присоединение белка S2 влияет белок S3, а также, по-видимому, локальная структура рибонуклеопротеида. Самый крупный кислый белок S1 также требует правильной укладки рибонуклеопротеида, и оказалось трудным определить, какие конкретные белки ответственны за его включение. [14]

Ступенчатый ( типа все или ничего) характер первых стадий разворачивания может служить указанием на то, что нарушение компакт - / ности рибонуклеопротеида начинается с разрывов уникальных связок; фиксирующих общую свернутость. Такими первыми стадиями могут быть нарушения компактизирующих связок между главными долями рибосомной частицы или между доменами высокополимерной РНК. Дальнейшее разворачивание может включать в себя более или менее кооперативное плавление внутридоменной третичной структуры, а уже затем, в процессе полного удаления солей, постепенное выплавление отдельных спиралей. [15]

Страницы: 1 2 3