Родопсин

Cтраница 2

Родопсин ( бычий или овечий) имеет 348 аминокислотных остатков, сгруппированных в виде семи преимущественно гидрофобных сегментов, которые проходят от одной до другой стороны фоторе-цепторной мембраны. [16]

Родопсин представляет собой высокомолекулярное соединение ( молекулярная масса 270 000), состоящее из ретиналя - альдегида витамина А и белка опсина. При действии кванта света происходит цикл фотофизических и фотохимических превращений этого вещества: ретиналь изомеризуется, его боковая цепь выпрямляется, связь ретиналя с белком нарушается, активируются ферментативные центры белковой молекулы. При этом вначале образуются некоторые промежуточные вещества - люмиродопсин и мета-родопсин, после чего ретиналь отщепляется от опсина. Под влиянием фермента, названного редуктазой ретиналя, последний переходит в витамин А. [17]

Родопсин в палочках сетчатки представляет собой пигмент, обусловливающий зрение при низких интенсивностях света. [18]

Родопсин, испытавший превращение под действием света, уменьшает концентрацию цГМФ в каналах. Обесцвеченный родопсин активирует целый каскад ферментативных процессов, в котором важную роль играет белок трансдуцин. Усиление, таким образом, достигает 105 раз. Процесс является скоростным, он проходит за 1 мс. Для срабатывания каскада, по-видимому, существенны жидкостные свойства мембран палочек позвоночных. На рис. 14.24 показана схема молекулы родопсина в мембране диска. [19]

Родопсин функционирует не только в сетчатке глаза. Максимум полосы поглощения БР лежит у 570 нм. Гало-бактерии - экстремальные галофилы, живущие в соленых озерах. Они обладают положительным фототаксисом на видимый свет и отрицательным - на ультрафиолетовый. [20]

Поскольку родопсин имеет красный цвет, человеческий глаз способен наблюдать световые лучи в широкой области видимого спектра. Как показали тщательные измерения, кривая чувствительности человеческого глаза к свету практически совпадает с кривой поглощения родопсина. [21]

Хромофором родопсина является 11-цыс-ретиналь, который под действием света изомеризуется [ схема ( 13 - 34) ] в полностью тракс-рети-наль. Последний отщепляется от белковой части молекулы - апобелка опсина, который дал. [22]

Освещение родопсина приводит к серии конформационных изменений, которые отражают появление и исчезновение различных интермедиатов различного цвета. [23]

Возможные пути превращения полностью грокс-ретинальдегида в 11-цыс-ретинальдегид в процессе регенерации родопсина. [24]

Регенерация родопсина через ретинол и ретиниловые эфиры протекает довольно медленно по сравнению с процессом фотообесцвечивания; она может занимать несколько минут. [25]

Структура палочки, а - клетка в целом. б - внешний сегмент с участками мембраны диска, содержащей родопсин ( также. ( Предоставлено Г. Кдоном. [26]

Первичная структура родопсина установлена [1]; показано, что он представляет собой истинный мембранный белок, пронизывающий мембрану насквозь. [27]

Знание структуры родопсина открывает путь к пониманию того, каким образом функционирует этот важнейши i белок. Молекула родопсина состоит из белковой части - олеина и хромофорной группы - 11-уыс-ретиналя, связанного с ним альдиминной связью. Белок обладает характерным спектром поглощения с максимумами при 280 и 500 нм. Поглощение при 500 нм обусловливается специфическим взаимодействием хромофора с белковым окружением. [28]

Путь регенерации родопсина через фонды ретинола и рети-ниловых эфиров в пигментном эпителии обеспечивает эффективное обновление ретинальдегидной части всех зрительных пигментов палочек и колбочек. Потери ретинальдегида возмещаются из запасов в пигментном эпителии. [29]

Спектры ЭПР спин-меченой молекулы липида в мембране. 1 - 77 К, 2 - 300 К. [30]

Страницы: 1 2 3 4