Cтраница 3
Одна молекула родопсина в мембране приходится на 60 - 90 молекул липидов. Методом вспьппечной фотометрии установлено, что молекула родопсина быстро вращается вокруг оси, перпендикулярной к плоскости мембраны. [31]
При обработке нативного родопсина боргидридом натрия реакция восстановления бывает выражена довольно слабо, но после выцветания белка восстановление протекает быстро и ретиналь ковалентно связывается с белком с образованием вторичного амина. Это означает, что в родопсине ретиналь связан с белковой частью молекулы через шиффово основание. Попытки идентифицировать аминогруппу, к которой присоединено это основание, дали противоречивые результаты. [32]
Связь спектра родопсина человеческого глаза с ощущениями при периферическом зрении была установлена указанными выше работами Артура Кенига. [33]
Поглощение света родопсином и его расщепление различны в зависимости от длины волны действующих на него световых лучей. Эти лучи в темноте кажутся наиболее яркими. Сравнение поглощения родопсином света с разной длиной волны и чувствительности глаза человека в темноте к различным цветам спектра обнаруживает полное их совпадение. [34]
Поглощение света родопсином и йодопсином различно. Йодопсин в наибольшей степени поглощает желтый свет с длиной волны около 560 нм. [35]
Первым был обнаружен родопсин ( зрительный пурпур) - светочувствительное вещество палочек. Родопсин - вещество розоватого цвета, разлагается ( выцветает) под действием света и снова восстанавливается в темноте. Его спектральная кривая поглощения очень хорошо соответствует спектральной чувствительности глаза при слабом освещении, когда работают только палочки. Особенно заметно это проявляется в явлении Пуркинье, которое заключается в следующем. Родопсин имеет максимум чувствительности в сине-зеленой части спектра и практически не чувствителен в оранжево-красной. В соответствии с этим при слабом освещении оранжевые и красные предметы, кажущиеся очень яркими днем, при слабом освещении представляются очень темными по сравнению с голубыми и синими. [36]
Первым был обнаружен родопсин ( зрительный пурпур) - светочувствительное вещество палочек. Родопсин - вещество розоватого цвета, разлагается ( выцветает) под действием света и снова восстанавливается в темноте. Его спектральная кривая поглощения очень хорошо соответствует спектральной чувствительности глаза при слабом освещении, когда работают только палочки. Особенно заметно это проявляется в явлении Пуркинье, которое заключается в следующем. Родопсин имеет максимум чувствительности в сине-зеленой части спектра и практически не чувствителен в оранжево-красной. В соответствии с этим при слабом освещении оранжевые и красные предметы, кажущиеся очень яркими днем, при слабом освещении представляются очень темными по сравнению с голубыми и синими. [37]
ЗРИТЕЛЬНЫЙ ПУРПУР, родопсин, сложное белковое свсточувствит. [38]
Очень похожий на родопсин белок был обнаружен у бактерий, живущих в соленых озерах. Ученые установили, что с помощью этого белка бактерии превращают свет солнца в необходимую для жизни химическую энергию. [39]
Активируемая светом молекула родопсина - метародопсии II - образует специфический комплекс с находящимся в GDP-свя-занной форме трансдуцином ( первое звено в цепи усиления сигнала света) и катализирует обмен связанного с его ее-субъединицей GDP на GTP. GTP-Связаниая форма транедуцина имеет низкое сродство к фотоактивированному родопсину, в результате чего после обмена GDP на GTP комплекс быстро диссоциирует. Разница в аффинности двух форм траисдуцииа к родопсину дает возможность последнему совершать быстрый круговорот и активировать большое число молекул транедуцина. Субъединица транедуцина в GTP-связанной форме активирует yw / сло - СМР-зависимую фосфодиэстеразу ( ФДЭ), снижая ингибиторный эффект у-субъединицы фермента. Активирующее влияние а-субъединицы транедуцина на фосфодиэстеразу прекращается после гидролиза GTP. GDP-связанной формой ct - субъединицы, и молекулы транедуцина снова приобретают способность взаимодействовать с фотоактивированным родопсином. Отдельная сс-субъеди-ница с родопсином ие взаимодействует. Далее весь цикл повторяется. [40]
Первым продуктом превращения родопсина, который удается наблюдать при температуре - 250 С, является гипсородопсин. Возникновение его сопровождается фотоизомеризацией хромофора, эта реакция фотообратима. Дальнейшие продукты образуются в результате термических реакций. Гипсородопсин превращается в батородопсин ( прелю-миродопсин), который переходит затем в люмиродопсин. Следующая стадия дает метародопсин I, превращающийся при дальнейшем повышении температуры в метародопсин II. Эта реакция обратима и сдвигается в сторону образования метародопсина II при повышении температуры и снижении рН среды. Метародопсин II при 3 С медленно превращается в метародопсин III. Реакция ускоряется видимым светом, а при действии ближнего ультрафиолетового света становится в значительной степени обратимой. Она сопровождается появлением в белке добавочных свободных групп SH. Метародопсин III содержит лЯ - транс-ретиналь и превращается в N-ретинилиденопсин, который быстро гидролизуется, давая ретиналь и опсин. В сильно кислых и сильно щелочных средах устойчивость опсина несколько повышается. Поскольку при температурах значительно выше 0 С не удается наблюдать метародопсин III, то предполагают возможность прямого превращения метародопсина II в N-ретинилиденопсин. [41]
Каждая фотоактивированная молекула родопсина может активировать несколько сотен молекул трансдуци-на. Возможно, это и есть первая стадия процесса усиления сигнала. Комплекс ГТФ-трансдуцин является активатором фосфодиэстеразы, которая контролирует концентрации цГМФ и тем самым электрическую активность. Одна активированная молекула фосфодиэстеразы способна гидролизовать приблизительно 1000 молекул цГМФ в секунду, создавая вторую стадию процесса усиления сигнала. [42]
Следовательно, хромофор родопсина ориентирован параллельно плоскости мембраны диска. Однако на этой плоскости хромофоры ориентированы беспорядочно и дихроизма нет. [43]
При поворотах молекулы родопсина, возникающих вследствие его конформационных превращений, меняется степень погружения родопсина в жидкую билипидную мембрану, что существенно для изменения ее ионной проницаемости. [44]
Следует отметить, что родопсин не может синтезироваться in vitro из опси-на, ретинальредуктазы и чистого витамина Alf обладающего полной транс-конфигурацией. Однако из кристаллического ретинола ( I) и неовитамина А ( II) под влиянием следов йода на свету образуется Н - ыс-ретинол ( III), из которого родопсин уже может синтезироваться. [45]