Ряд - фермент
Cтраница 1
Ряд ферментов прочно связан с НАД. [1]
Ряд ферментов локализован в мембране или прикреплен к ней. [2]
Ряд ферментов обнаружены только у микроорганизмов. К таким ферментам относятся: танназа, расщепляющая дигаллат до галловой кислоты, рацемазы многих аминокислот, кератиназы, гидролизующие серусодержащие белки - кератины, входящие в состав волоса, перьев, рогов и копыт. Некоторые микроорганизмы обладают специфическими декарбоксилазами аминокислот, образуют пенициллина - - зу7 расщепляющую пенициллин до пенициллиновой кислоты и воды. Характерной особенностью некоторых бактерий является их способность окислять неорганические субстраты: аммиак, нитриты, сульфид и другие соединения серы, а также двухвалентное железо, что связано с наличием у них особых ферментов. [3]
Известен ряд ферментов, расщепляющих пектиновые вещества. Пектинэстеразы ( пектинметилэстераза, пектаза, пектинметокси-лаза) катализируют гидролиз эфирных метальных связей пектиновых веществ. Эти ферменты широко распространены в высших растениях, у которых они, по-видимому, связаны с клеточной стенкой. Частично очищенный фермент из апельсинов специфичен по отношению к метиловым эфирам полигалактуроновой кислоты. Имеются данные, что этот фермент предпочтительно атакует эфирные связи, ближайшие к свободной гидроксильной группе. Субстратом могут служить только соединения, содержащие не менее десяти остатков галактуроновой кислоты. [4]
Анализ ряда ферментов показал, что они являются просто белками и не содержат иных соединений. С другой стороны, известно значительное число ферментов, представляющих собой системы из двух составных частей: белка, иногда называемого апоферментом, или носителем, и активной, или простетической, группы небелковой природы. [5]
Помимо очистки ряда ферментов, их ингибиторов или субстратов, которые можно попеременно фиксировать на матрице, аффинная хроматография позволяет выделять антитела и антигены, белки, осуществляющие транспорт гормонов и связывание витаминов. К аффинной хроматографии близко примыкает метод выделения SH-содержащих белков на ртутьорганических производных агарозы. Явление фиксации антител на производных агарозы открывает широкие возможности. [6]
Для действия ряда белковых ферментов в организме необходимо присутствие микроколичеств ионов некоторых металлов-активаторов ( Mg, Zn, Mo, Mn, Cu), которые витаминами не считаются. [7]
 |
Пируваткарбоксилазная реакция и ее стимуляция положительным модулятором ацетил - СоА. Включившаяся СО2 показана на красном фоне. [8] |
Под воздействием ряда важных вспомогательных ферментов некоторые промежуточные продукты цикла лимонной кислоты, главным образом а-кетоглутарат, сукцинат и оксалоа-цетат, могут удаляться из цикла и использоваться в качестве предшественников аминокислот ( гл. Скорость функционирования цикла лимонной кислоты при этом, казалось бы, должна снижаться, поскольку такой отток промежуточных продуктов из цикла должен понижать их концентрацию в клетке. В действительности же этого не происходит, так как убыль промежуточных продуктов цикла восполняется благодаря действию другого набора ферментов. При нормальных условиях реакции, отвлекающие промежуточные продукты из цикла, и реакции, восполняющие их убыль, находятся в состоянии динамического равновесия, так что концентрация этих продуктов в митохондриях остается более или менее постоянной. [9]
Показано расположение ряда обычных мышечных ферментов. [10]
Латекс несомненно содержит ряд ферментов; в частности, как указывает Уитби 1, в латексе находится коагу-лаза, которая принимает участие в процессе самопроизвольной коагуляции латекса. [11]
Как известно, ряд ферментов синтезируется в организме в неактивной форме предшественника фермента. В этом случае специфический белок-фермент образуется из неспецифического белка-предшественника, еще неспособного выполнять каталитическую функцию, и его превращение в биокатализатор происходит под влиянием субстрата, который играет ведущую роль в соответствующей перестройке специфического белка в фермент. Появление ферментативной активности в данном случае может быть сопряжено с изменением конформации полипептидной цепи, агрегацией субъединиц фермента, разрушением специфического ингибитора ферментов. Протеолитические ферменты, катализирующие различные процессы пищеварения в желудочно-кишечном тракте, например трипсин и химотрипсин, синтезируются в неактивной форме в виде трипсиногена и химотрипсиногена. Активация их происходит за счет протеолиза, катализируемого ферментом трипсином. Как видно, трипсин активирует пре-фермент и регулирует необходимое количество активной формы фермента. [12]
Для каталитической активности ряда ферментов требуется как кофермент, так и какой-нит будь один или даже несколько ионов металлов. [14]
Однако на примере ряда ферментов, и рибонуклеазы в частности, было показано, что не вся молекула, а лишь некоторая ее часть ( активный участок) ответственна за каталитическую активность. Так, Ричарде, используя фермент субтилизин, расщепил молекулу рибонуклеазы по связи между звеньями 20 н 21 ( пептидная связь Ala - Ser), и при этом вторичная и третичная структуры удержали молекулу как целое. [15]
Страницы: 1 2 3 4