Cтраница 1
Водородные связи соединяют молекулы мочевины в спирали, образующие стенки гексагональных каналов, в центре которых располагаются молекулы углеводородов. [1]
Водородные связи между водой и лигандами ( особенно аммиаком) могут вызывать частичную сольватацию лигандов и облегчать их удаление при акватации. [2]
Водородные связи заметно влияют на физические и химические свойства соединений. [3]
Водородные связи с участием атома серы, возникающие в аминокислотах, имеют большую длину и, следовательно, должны быть слабыми. [4]
Водородные связи, образующиеся между ферментом и молекулой субстрата, изменяют кон-формацию последней так, что понижается энергия активации реакции его гидролиза и субстрат расщепляется на две молекулы меньшего размера. [5]
Водородные связи характерны лишь для электроотрицательных атомов, таких, как фтор, кислород, азот. Этими связями объясняются необычные свойства воды. [6]
Водородные связи имеют большое значение в природе. Они имеются в воде, в спиртах, в жизненно важных веществах-белках, жирах и углеводах. Природу водородной связи нельзя считать окончательно выясненной. По-видимому, способность водорода давать такие связи определяется, с одной стороны, его малой электроотрицательностью, с другой - малыми размерами его атома, позволяющими ему глубоко внедряться в электронную оболочку атомов. [7]
Водородные связи между двумя углеродными атомами не образуются. [8]
Водородные связи, которые обычно образуются в результате взаимодействия фенольного гидроксила тирозина ( 14) и карбоксила глутаминовой ( 24) или аспарагиновой кислоты, могут вносить свой вклад в стабилизацию третичной структуры. Ионные взаимодействия, например между ( 3-карбоксильной группой аспарагиновой кислоты ( 18) и е-аминогругшой лизина ( 8), также, по-видимому, участвуют в стабилизации структуры. Ди-сульфидные связи могут быть образованы между боковыми цепями или группами R двух остатков цистеина ( 4, 10); естественно ожидать, что белковая структура, фиксированная такими связями, будет очень стабильна. Недавно было высказано предположение, согласно которому внутренняя часть белковой молекулы представляет собой каплю масла. Это дает основания утверждать, что гидрофобные взаимодействия могут быть важным фактором в определении третичной структуры. Неполярные группы R таких аминокислот, как фенилаланин ( 11), лейцин ( 13), триптофан ( 15), изолейцин ( 16) и валин ( 19), несовместимы с высокополярными молекулами воды. Рент-геноструктурное исследование подтвердило предположение, что эти группы стремятся разместиться во внутренней части пептидной цепи и исключить воду из своего непосредственного соседства. Стабилизация структуры белка, являющаяся результа-татом этого процесса, имеет энтропийную природу, и, хотя для белков она не может быть точно рассчитана, ее можно оценить, измеряя термодинамические параметры переноса углеводородов из неполярных растворителей в воду. [9]
Водородные связи между молекулами воды объясняют аномалию в температурах кипения гидридов. Так, у гидридов элементов 6 - й группы от Н2Те к H2S температура кипения понижается, и только у Н2О она резко повышена благодаря ассоциации ее молекул через Н - связи. Аналогичную аномалию проявляет NH3 в пятой и HF в седьмой группе элементов. [10]
Водородные связи не настолько сильны, чтобы разорвать и перестроить по-новому молекулы воды; они в в несколько раз слабее ковалентных связей, объединяющих атомы кислорода и водорода. [11]
Водородные связи широко распространены особенно в органической химии, где они играют важную роль; их изучение должно пролить дополнительный свет на строение и свойства многих органических соединений. [12]
Водородные связи, соединяющие эти мономеры в полимерах, являются сравнительно прочными длямежмс-лекулярных связей, но гораздо более слабыми, чем химические связи, соединяющие между собою водород и кислород в мономерах; кроме того, эти связи носят переходящий характер; они непрерывно образуются, разрываются за счет тепловых движений и вновь возникают. Наличие таких полимеров или больших молекул не находит отражения при определениях температур замерзания; эффективной единицей для перекиси водорода является Н202, а ассоциация за счет водородных связей отражает лишь межмолекулярные силы, характерные для жидкости. [13]
Водородные связи играют гораздо более важную роль для живых систем, чем можно предположить только по структуре воды. Они лежат в основе главного способа связывания белковых молекул, о котором будет рассказано в гл. [14]
Водородные связи во льду стремятся быть линейными. Эта тенденция, обусловленная тетраэдральным характером молекулы воды, объясняет структуры льдов I, 1с, VII и VIII. В этих полиморфных формах льда каждая молекула воды тетраэдрально связана с четырьмя молекулами и образует почти линейные водородные связи с каждой из них. Таким образом, открытая кристаллическая решетка и низкая плотность льдов I и 1с и более плотные взаимопроникающие структуры льдов VII и VIII могут рассматриваться как следствия линейности водородных связей. Тенденция водородных связей быть линейными вносит существенные вклады в значения диэлектрических констант льдов. Так, например, она ответственна за сильную угловую корреляцию между соседними молекулами Н2О и тем самым за величину диэлектрической константы. Возрастание плотности и понижение диэлектрической константы, которые сопровождают плавление льда I, являются показателями увеличенной деформации водородных связей и, может быть, разрыва их в жидкой воде. [15]