Cтраница 1
Гидрофобные связи должны также играть важную роль по крайней мере для некоторых растворимых белков, а возможно, и для всех. [1]
Наибольшее значение в белке имеют дисульфидные и гидрофобные связи. В последнее время все чаще высказываются сомнения в том, могут ли водородные связи и связи солевого типа с их относительно низкой энергией обеспечить жесткую конфор-мацию цепей, когда белковые молекулы находятся в водных растворах. Роль водородных и солевых связей относительно невелика. В тех белках, которые содержат остатки цистина - S-S - мостики играют, по-видимому, важную роль в образовании внутримолекулярных поперечных соединений, в частности между различными участками одной и той же пептидной цепи. Такие связи обнаружены в сывороточном и яичном альбуминах, рибонуклеазе ( см. рис. 3), лизоциме, эдестине и др. Вероятно, главная причина этого - относительно высокая прочность дисульфидных мостиков. Неполярные боковые цепи в водных растворах белков окружены молекулами воды, которые могут соединяться с другими частицами воды водородными связями. Взаимное притяжение молекул воды и стремление гидрофобных групп к объединению с группами такого же типа приводит к их вытеснению из водной среды и значительно повышает их сродство друг другу. Гидрофобные связи играют важную роль в поддержании характерной конформации нативных протеинов. [2]
Исходя из влияния мочевины и органических растворителей на водородные, солеобразные и гидрофобные связи, объясните, почему мочевина стабилизирует структуру хаотического клубка, тогда как органические растворители часто способствуют образованию структуры, которая обладает даже большей упорядоченностью, чем нативная. [3]
Судя по константам, приведенным в табл. 3.13, гидрофобные связи цепи, состоящей из нескольких метиленовых групп представляют собой значительно более мощный механизм связывания, чем водородные связи, образуемые по периферии мицеллы Интерпретация величин ДрН в рамках уравнения (3.51) включает ряд допущений. Итак, несмотря на то что все эти методы позволяют оценить величину К, механизм сорбции не может рассматриваться как точно установленный, если исходить только из зависимости растворимости от концентрации. [4]
Совершенно ясно, что в этой системе главную роль играют гидрофобные связи. [5]
Наибольший вклад во взаимодействие с рецептором вносят ионные, донорно-акцепторные н гидрофобные связи, роль ван-дер-ваальсовых сил в рассмотренных взаимодействиях, по-видимому, весьма незначительна. [6]
Для выяснения природы межмолекулярных связей в адсорбционных слоях добавлялись вещества, способные разрушать водородные и гидрофобные связи - мочевина и салицилат натрия. [7]
При денатурации водородные связи легко разрушаются под действием некоторых реагентов, например мочевины; гидрофобные связи - при внесении в раствор поверхностно-активных веществ; дисульфидные связи - в присутствии восстановителей, например 2-меркаптоэтанола. [8]
За присоединение S-пептида к S-белку, по всей вероятности, ответственны только 3 или 4 гидрофобные связи ( в которых участвуют остатки фенилаланина, гистидина и метионина в положениях 8, 12 и 13 S-пептида); следовательно, можно думать, что молекула рибонуклеазы S должна быть неустойчива к давлению. [9]
![]() |
Схемы возможных комбинаций, образуемых молекулами гговерх. [10] |
Это подтверждается также и тем, что добавление к способному флокулировать кремнезему небольшого количества кати-онного ПАВ в комбинации с ПВС с высокой молекулярной массой может вызвать синергическое действие, так как ПВС должен в этом случае представлять собой мостик между кремнеземными частицами п присоединяться к кремнезему через ПАВ. Гидрофобные связи оказываются достаточно прочными, чтобы параллельно протекала адсорбция аниона с длинной цепью, до-децилбензосульфоната ( ДБС), при условиях, когда такой анион не должен. [11]
Однако Тедрос [438] показал, что адсорбция ПВС протекает даже в нейтральном и основном растворе, если бромид цетилтриме-тиламмония ( БЦТМА) адсорбируется вначале, до адсорбции ПВС. В таком случае образуются гидрофобные связи между сегментами - СН2СН2 - цепи ПВС и длинными углеводородными цепями четвертичных аммониевых катионов, находящихся на поверхности кремнезема. [12]
Рассматривая важную проблему денатурации белков в процессе хроматографии, авторы отмечают, что опасность связана не столько с относительно кратковременным пребыванием белка в водно-органическом растворителе, сколько с самим актом гидрофобного взаимодействия белка с матрицей. В результате этого взаимодействия могут нарушиться внутренние гидрофобные связи в белковой глобуле, от которых зависит сохранение ее нативной структуры. [13]
Механизм действия этого соединения на структуру белковой молекулы неясен. Возможно, что ПГ может влиять и на водородные, и на гидрофобные связи между субъединицами, так как он обладает и гидрофобной, и гидрофильными группами. [14]
В результате больного числа межиолекулярных связей ва межфазной границе возникает агрегаты макромолекул, т.е. частицы новой лиофильной фазы. Накопление и сращивание частиц вовой лнофильной фазы с образованием контактов ( водородные илв гидрофобные связи) между вини и приводит к появлению двухмерной структуры геля, характеризующейся твердообразвыми механическими свойствами. [15]