Гидрофобные связи

Cтраница 2

Таким образом, характер зависимостей вязкости растворов по-лиметакрилатов показывает сильное стереокомплексообразование в среде ацетона, в диэтилфталате ассоциация незначительна. Взаимодействие в растворах стереоизомеров осуществляется, вероятно, через возникновение связей между эфирными группами изо-и синдиотактических последовательностей, гидрофобные связи а - СН3 - групп стабилизируют стереоассоциацшо в полярных растворителях ( ацетон, ДМФА), что приводит к образованию вторичных структур. [16]

Таким образом, характер зависимостей вязкости растворов по-лиметакрилатов показывает сильное стереокомплексообразование в среде ацетона, в диэтилфталате ассоциация незначительна. Взаимодействие в растворах стереоизомеров осуществляется, вероятно, через возникновение связей между эфирными группами изо-и синдиотактических последовательностей, гидрофобные связи а - СН3 - групп стабилизируют стереоассоциацию в полярных растворителях ( ацетон, ДМФА), что приводит к образованию вторичных структур. [17]

Действительная конформация макроионов этих полиэлектролитов в растворе должна, конечно, определяться стремлением к минимальной полной свободной энергии системы, а не одной только WK. Поскольку существование предпочтительной конформаций ( когда суммарный заряд мал) подразумевает наличие внутренних связей, таких, как водородные или гидрофобные связи ( см. гл. [18]

Для модификации гидратированной поверхности, покрытой Сг2О3, можно было бы применить концевые полярные группы, изменяющие ее полярность и формирующие гидрофобные связи между параллельными, близко расположенными углеводородными цепями. [19]

Вторичная структура белков ( как и пептидов) отражает расположение полипептидной цепи в пространстве. Характер пространственной структуры полипептидной цепи обусловлен дополнительным образованием пяти типов связей между отдельными аминокислотными остатками, стабилизирующих структуру белковой молекулы: 1) дисульфидные мостики, 2) водородные связи, 3) ионные связи, 4) гидрофобные связи и 5) гидратируемые группы; при этом связываемые остатки могут находиться и в достаточно удаленных друг от друга участках полипептидной цепи. [20]

Является ли разделение гидрофильной и липофильной частей необходимым условием гомоионной ассоциации. Движущая сила ассоциации, вызванной структурированием воды, - минимизация нарушений структуры воды - прикладывается к любой паре больших ионов ( разд. Эту движущую силу увеличивают гидрофобные связи ( гл. [21]

Результаты исследования тиксотропных свойств ( Рн, Г / еж2 яичного альбумина ( рН3. 20 С. [22]

Добавка к этому же раствору 10 % - ното раствора са-лицилата натрия лишь незначительно понижала прочность возникшей структуры. Эти опыты показали, что гидрофобные связи в основном и обусловливают прочность структуры. Кроме того, тот факт, что при 55 С образуются прочные гели яичного альбумина, свидетельствует о важной роли гидрофобных взаимодействий в образовании структуры. В работе [300] делается вывод о том, что кислые гели образуются без участия S-S - и S - Н - связей и что гелеобразование есть чисто физический процесс. [23]

ДНК в этом случае заметно расширены. Можно показать, что частичная денатурация является обратимым процессом, протекающим с большой скоростью; вполне вероятно, что в таких условиях для каждой молекулы ДНК переход спираль - клубок, при нагревании происходит в относительно широкой области температур, что вызвано внутримолекулярной гетерогенностью ее нуклеотидного состава и последовательности. Такие денатурирующие вещества рассматривают обычно как агенты, расщепляющие гидрофобные связи, которые благодаря своему влиянию на структуру воды [398], по-видимому, изменяют суммарную гидратацию макромолекулы. [24]

Денатурирующие агенты делятся на химические и физические. К последним относится прежде всего температурное воздействие, в частности замораживание или нагревание, а также давление, ультразвуковое воздействие, облучение и др. Химические агенты - это органические растворители ( ацетон, хлороформ, спирт), концентрированные кислоты, щелочи, ионы тяжелых металлов. В лабораторной практике в качестве денатурирующих агентов чаще всего используют мочевину или гуанидинхлорид, легко разрывающие водородные и гидрофобные связи, при помощи которых формируется третичная структура белка. [25]

Еще более простое объяснение основано на том факте, что размеры молекулы мочевины значительно превышают размеры молекулы воды, в связи с чем можно ожидать, что потребуются меньшие затраты энергии для разрыва водородных связей между молекулами мочевины и создания полости данного объема в растворе мочевины, чем для разрыва большего числа водородных связей в том же объеме чистой воды, несмотря на то что мочевина обладает большим дипольным моментом, чем вода. Таким образом, водный раствор мочевины должен быть лучшим растворителем для неполярных групп, чем чистая вода, и гидрофобные связи в нем должны разрушаться. Наконец, необходимо учитывать еще одно положение - более сильное вандерваальсово взаимодействие неполярных групп с молекулами мочевины, чем с молекулами воды. [26]

Важно уяснить себе, что образование фермент-субстратного комплекса могло бы быть затруднено как при повышении, так и при понижении температуры. В то время как взаимодействия, определяемые ионными связями, будут при низких температурах усиливаться, гидрофобные взаимодействия могут стать значительно более слабыми. В случае ацетилхолинэстеразы и аце-тилхолина трудно с точностью предсказать влияние температуры на стабильность комплекса, так как в анионном участке действуют и ионные, и гидрофобные связи. [27]

Можно ожидать, что в большинстве случаев белковая молекула должна иметь конформацию, при которой максимальное число гидрофобных боковых цепей находится внутри молекулы, а гидрофильные группы располагаются на ее поверхности в контакте с водой. Расположение боковых групп аминокислот в структурах типа складчатого слоя более благоприятно для образования гидрофобных связей, чем в а-спирали. Приращение свободной энергии при переносе 1 моль метиленовых групп из водного окружения в гидрофобное равно примерно - 0 75 / скал. Органические растворители ослабляют гидрофобные связи, поскольку при разбавлении ими воды среда, окружающая взаимодействующие группы, уже в меньшей степени отличается от неполярных групп. Например, мочевина, по-видимому, является мягким реагентом, рвущим гидрофобные связи. [28]

В этом сообщении рассмотрены некоторые аспекты химии поверхности и модели, объясняющие структуру межфазных границ вода - полимер и подобных систем. Термин полимер применяется только к органическим соединениям достаточно высокой молекулярной массы и ( или) достаточно сшитым, чтобы речь шла о твердой ( в противоположность жидкой) фазе. Постулируется, что материал нерастворим в воде, так что термин межфазная граница вода-полимер относится к тому, что макроскопически является обычной фазовой границей. Таким образом, не рассматриваются растворы макромолекул, а также так называемые гидрофобные связи, хотя то, что мы обсуждаем, частично имеет к ним отношение. [29]

На кривых 8 и 9 рис. 11 представлены результаты для гелей концентрации 30 и 50 г / 100 мл. Изменение рН в обе стороны от изоэлектрической точки понижает температуру плавления. Добавление 8 М раствора мочевины в этом случае не препятствует структурообразованию, а приводит лишь к понижению температуры плавления. Следовательно, в образовании и стабилизации гелей желатины при высоких концентрациях сильно возрастает роль гидрофобных связей. Гидрофобные связи - это ассоциирование неполярных групп молекул друг с другом на расстояниях, гораздо больших суммы их ван-дер-ваальсовых радиусов, приводящее к возникновению агрегатов из неполярных участков молекул с максимально сокращенным числом контактов молекул воды с неполярными группами. [30]

Страницы: 1 2 3