Взаимодействие - аминокислота
Cтраница 3
При взаимодействии аминокислоты и кар-бобензилоксихлорида образуется бензиловый эфир карбаминовой кислоты. [31]
 |
Схема первичной структуры полипептидной цепи. [32] |
Именно поэтому аминокислоты хорошо растворимы в воде. Получающаяся при взаимодействии аминокислот пептидная связь ( рис. 19.9) уже не обладает осевой свободой вращения вокруг С-N - связи. Выделенные на рис. 19.9 четыре атома каждой из аминокислот образуют жесткий плоский четырехатомный фрагмент. Гибкость полипептидных белковых цепей определяется только возможностью осевых вращений вокруг 8р3 - гибридизованных атомов углерода. Жесткость возникающих из-за водородных связей структур лежит в основе работы белков как очень разнообразных молекулярных механизмов. [33]
Вполне закономерной является пониженная способность цвиттерионов к сорбции смолами, находящимися в натриевой форме, так как соль карбоновой кислоты хорошо ионизирована. Роль явления отталкивания во взаимодействии аминокислот с катиоиитами в натриевой ( солевой) форме была продемонстрирована при изучении влияния ионной силы раствора на сорбционное равновесие. Повышение концентрации постороннего электролита вызывает не конкурентную десорбцию моноами-номонокарбоновой аминокислоты, а обратное явление - повышение ее сорбируемости натриевой формой сульфосмолы. Лишь дальнейшее увеличение концентрации поваренной соли в растворе приводит к снижению емкости сорбции аминокислоты. Описанное явление может быть объяснено экранированием заряда карбоксильной группы при повышении ионной силы раствора в соответствии с теорией сильных электролитов. [34]
Вполне закономерной является пониженная способность цвиттерионов к сорбции смолами, находящимися в натриевой форме, так как соль карбоновой кислоты хорошо ионизирована. Роль явления отталкивания во взаимодействии аминокислот с катионитами в натриевой ( солевой) форме была продемонстрирована при изучении влияния ионной силы раствора на сорбционное равновесие. Повышение концентрации постороннего электролита вызывает не конкурентную десорбцию моноами-номонокарбоновой аминокислоты, а обратное явление - повышение ее сорбируемости натриевой формой сульфосмолы. Лишь дальнейшее увеличение концентрации поваренной соли в растворе приводит к снижению емкости сорбции аминокислоты. Описанное явление может быть объяснено экранированием заряда карбоксильной группы при повышении ионной силы раствора в соответствии с теорией сильных электролитов. [35]
Они могут быть получены, аналогично другим ариловым эфирам, взаимодействием N-защищенной аминокислоты с дифенилсульфитом или трифенилфосфитом ( см. стр. Их можно синтезировать также с помощью хлорангидридного и ангидридного методов [265]; в случае N-защищенных пептидов при этом происходит рацемизация. Фениловые эфиры аспарагиновой и глутаминовой кислот получают путем расщепления их внутренних ангидридов под действием фенола. Любой из методов предполагает последующее удаление N-защитных групп. Сложноэфирная связь аминокислоты с фенолом претерпевает полный гидролиз при рН 11 в водном ацетоне или при рН 7 5 при кипячении в водном диокса-не в присутствии имидазола. Клигер и Гибиан [1260] отмечали большую склонность фениловых эфиров к гидразинолизу и образованию амидов ( о применении фениловых эфиров в синтезе пептидов см. стр. [36]
Для развития биотехнологии золота необходимы сведения о кинетике и механизме этих процессов. В связи с электрохимическим характером растворения золота изучение кинетики и отчасти механизма взаимодействий аминокислот, пептидов, а позднее и белков с золотом проведено потенциостатическими и потенциодинамическими методами. Вначале было показано, что при электрохимическом растворении золота в растворах гистидина и глицилглицина в раствор переходит значительное количество золота. [37]
Запах и вкус сообщают всем пищевым веществам естественные примеси и добавки и особенно вещества, возникающие при варке, жарении, печении пищевого сырья в результате взаимодействия белковых аминокислот с сахарами и жирами. [38]
Элюирующие буферные растворы отводятся из запасных бутылей через приспособление для деаэрации и нагнетаются через ионообменные колонки с постоянной скоростью. Нингидриновый реактив подается насосом в оттекающий поток в точке А, смесь элюата с нингидрином проходит по спирали из тефлона через кипящую водяную баню для развития окраски, образующейся при взаимодействии аминокислот с нингидрином. Величины экстинкции окрашенного раствора непрерывно измеряются в фотометрической установке с самопишущим прибором, / - масло; 2 - присоединение к водяной бане ( 50); 3 - давление воздуха 25 см; 4 - ионообменные колонки; 5 - резервуар для нингидрина; 6 - азот; 7 - воздух; S - масло; 9 - хронометр для соленоида; 10 - указатель уровня; / / - полка, расположенная выше деаэратора на 20 см; 12-деаэратор; 13 - кран, регулируемый соленоидом; 14-насос 1; 15 - насос 2; 16 - насос 3; 17 - многоходовой кран; 18 - резервуар для буфера; 19 - нагреватель; 20 -змеевик из тефлона; 21 - фотометр; 22 -сток к сливу; 23 - измерительные приборы; 24 - измеритель скорости тока; 25-воздушное давление 10 см; 26 - счетчик времени; 27 - регистрирующий аппарат-самописец. [39]
Следующий этап требует участия РНК-переносчика. РНК-переносчик, или сРНК, представляет собой полинуклеотид с сравнительно небольшим молекулярным весом. Взаимодействие аминокислоты с РНК осуществляется за счет аденилового компонента РНК. [40]
Вследствие различия в химических свойствах аминокислот образуются цепи неравномерного состава - относительное содержание разных остатков в цепи отлично от их содержания ( эквимолярного) в реакционной смеси. Эти синтетические полипептиды, названные Фоксом протеиноидами, распадаются на небольшое число семейств разного состава. Различия во взаимодействиях аминокислот приводят, таким образом, к некоторой внутренней упо рядоченности цепи. Протеиноиды оказываются обладающими каталитической активностью, сходной с ферментативной; с их помощью удалось проводить реакции гидролиза, декарбоксили-рования, аминирования и дезаминирования. Фокс считает, что протеиноиды были первыми ферментами. В других случаях обнаруживается гормоноподобное действие протеиноидов ( стимуляция меланоцитов [40]), а также фотосенсибилизированное ускорение реакций. В последнем случае речь идет об образовании окрашенных веществ неизвестной структуры. Пигментированный протеиноид при освещении видимым светом сильно ускоряет реакцию декарбоксилирования. Фокс усматривает в этих явлениях примитивные фотохимические механизмы использования видимого света. [41]
Некоторые из органических веществ этих отложений были исследованы или в настоящее время исследуются. Результаты показывают, что соотношение органических соединений повсюду, как правило, соответствует их валовому содержанию в осадках. Полагают, что это возрастание является результатом взаимодействия аминокислот с мицеллами растворенных в воде гуминовых кислот, концентрация которых увеличивается книзу в связи с колебаниями водной поверхности. Как видно из табл. 3, на этих глубинах для флавиноидных веществ также отмечается увеличение их содержания в осадках. [42]
Перед тем как возникает пептидная связь, карбоксильная группа должна освободиться. Предполагают, что выделяющаяся энергия при этом и используется для образования пептидной связи. Синтезу того соединения, которое показано на схеме ( 2), предшествует взаимодействие аминокислоты с АТФ, катализируемое ферментом аминоацетилсинтетазой. [43]
Тот факт, что красящие вещества из различных сахарных растворов частично извлекаются на катионитах и анионитах, привел в настоящее время к исследованию возможности получения специальных обесцвечивающих смол. Делаются усиленные попытки разделить функции смолы и дать общий очистительный процесс для производства сахара. Причиной окраски может быть растительный пигмент, извлеченный или выжатый из источника сахара. В случае растворов сахарозы окраска может возникнуть в процессе обработки щелочью как следствие взаимодействия аминокислот сахарного ряда ( реакция Моллар-да) или из осколков молекул самого сахара. [44]
Еще полгода или год назад казалось, что в науке о кон-формациях пептидов было достигнуто определенное насыщение. Конформации небольших фрагментов или регулярных полипептидов можно было предсказывать с неплохой точностью и сравнивать с имеющимися опытными данными, а поскольку модельных соединений было синтезировано много, то поток работ, посвященных конформационным расчетам, постепенно увеличивался, хотя явно ощущалось отсутствие новых идей. Создавалось впечатление, что пространственные структуры глобулярных белков и конформаций модельных полипептидов разделены непреодолимым барьером, и, следовательно, последние оставались вещью в себе. Параллельно развивались статистические исследования белков, с тем чтобы иметь возможность получить представление о спиральных и неспиральных участках в белках на основании знания аминокислотной последовательности. Однако недавно Котель-чук и Шерага [21] установили важные свойства взаимодействия аминокислот друг с другом и пептидной цепью. Эти свойства открывают новые возможности для анализа пространственной структуры белков или, по крайней мере, нерегулярных пептидов с относительно большим числом остатков, и потому мы на них подробно остановимся. [45]
Страницы: 1 2 3 4