Взаимодействие - белка
Cтраница 2
Надо признать, что ив этой простой теории следует, особенно в области более высоких концентраций, очень сильная зависимость микроскопической вязкости от концентрации. Великолепное совпадение рассчитанных и действительных значений г указывает на то, что в теории схвачено существо взаимодействий белок - белок. Гидродинамические эффекты, а не взаимодействия, например, электростатического характера, преобладают над взаимодействием белок - белок. Электростатические взаимодействия более медленно уменьшаются с уменьшением расстояния и ответственны за отклонения от поведения, предсказываемого мо - 7делью, при низких концентрациях белка. При этом оказалось, что эффективные взаимодействия имеют максимальное значение вблизи изоэлектрической точки. Именно в этой точке флуктуации разделения молекул белка в пространстве наиболее велики и молекулы белка могут подходить одна к другой на более близкие расстояния, чем если бы они были заряжены. Ясно, что предложенная модель не включает эти эффекты второго порядка. [16]
Эффект высаливания, наблюдающийся при высоких ионных силах, обусловлен, вероятно, конкуренцией между белком и ионами соли за взаимодействие с молекулами воды. При достаточно высоких концентрациях соли число молекул воды, которые могут быть использованы для гидратации белка, существенно уменьшается; взаимодействия белок - белок становятся при этом эффективнее взаимодействий белок - вода, и белок осаждается. [17]
Ассоциация отдельных полипептидных цепей друг с другом обусловлена теми же связями, которые определяют и стабилизируют вторичную и третичную структуры. Четвертичная структура является только одним из типов структуры белка, и ее нельзя рассматривать отдельно от других типов, особенно при анализе взаимодействия белок - растворитель. Следовательно, при выяснении вопроса о четвертичной структуре не следует упорно искать ответ на вопрос, какая же из всех возможных связей является наиболее важной при объединении полипептидных цепей в нативную белковую молекулу. Ее создание является кооперативным процессом, в котором участвуют все упомянутые ранее связи. [18]
 |
Схематическое изображение поля лигандов гемового железа, включающее и не включающее ромбическую компоненту. [19] |
Исследование высокоспиновых ферри-гемопротеинов в различном ли-гандном окружении методом магнитного резонанса показывает, что симметрия тема относительно электронной структуры железа зависят от структуры белковой части и взаимодействия белок - порфирин. Обычно предполагается, что направление аксиальной симметрии тетрагонального поля совпадает с нормалью к плоскости порфирина. Эта аксиальная симметрия свидетельствует о том, что электронное облако системы d - элек-тронов эквивалентно в двух перпендикулярных направлениях ( х и у), лежащих в плоскости тема, и сильно отличается в направлении z, перпендикулярном плоскости ху. [20]
Поскольку современные биохимические и физико-химические методы развиваются очень быстро, можно ожидать, что вскоре накопится обширная информация о циклах превращений зрительных пигментов и их промежуточных продуктах, а также об опсин-хромофорных взаимодействиях, особенно для родопсина палочек. Пройдет, однако, еще немало времени, прежде чем станут известны все детали структуры некоторых короткоживу-щих промежуточных продуктов, что позволит оценить значение небольших изменений конформации, взаимодействий белок - - хромофор и особенностей поглощения света. Следует также выяснить механизм генерации нервного импульса в ответ на поглощение фотона зрительным пигментом. Даже после того как мы ответим на некоторые вопросы о функционировании родопсина у тех немногих видов, которые наиболее подробно изучены ( человек, крыса, крупный рогатый скот), предстоит огромная работа по изучению биохимии цветового зрения у млекопитающих, а также зрительных пигментов и циклов их превращений у других животных. [21]
Эффект высаливания, наблюдающийся при высоких ионных силах, обусловлен, вероятно, конкуренцией между белком и ионами соли за взаимодействие с молекулами воды. При достаточно высоких концентрациях соли число молекул воды, которые могут быть использованы для гидратации белка, существенно уменьшается; взаимодействия белок - белок становятся при этом эффективнее взаимодействий белок - вода, и белок осаждается. [22]
Специфичность достигается комплементарностью профилей контактных поверхностей, а также структурным соответствием доноров и акцепторов водородных связей и остатков, образующих солевые мостики. Для биологических процессов важна не только эффективность взаимодействия, но и его специфичность. Каким образом достигается специфичность во взаимодействиях белок - белок. Как отмечалось выше, для получения большого значения величины ДОдереиос контактирующие поверхности должны быть комплементарны. Кроме того, должны быть пространственно сближены и соответствующим образом ориентированы доноры и акцепторы водородных связей; в противном случае энергия ассоциации резко ослабляется. [23]
Система, подлежащая моделированию, состоит из атомов белка одной молекулы ИТПЖБ [5] и 140 молекул воды. Требуемое число молекул воды можно рассчитать и из объема кристалла, для которого энергия взаимодействия белок - вода равна нулю или отрицательна ( пространство растворителя) [9], и из объема элементарной ячейки и плотности белка и воды. [24]
Надо признать, что ив этой простой теории следует, особенно в области более высоких концентраций, очень сильная зависимость микроскопической вязкости от концентрации. Великолепное совпадение рассчитанных и действительных значений г указывает на то, что в теории схвачено существо взаимодействий белок - белок. Гидродинамические эффекты, а не взаимодействия, например, электростатического характера, преобладают над взаимодействием белок - белок. Электростатические взаимодействия более медленно уменьшаются с уменьшением расстояния и ответственны за отклонения от поведения, предсказываемого мо - 7делью, при низких концентрациях белка. При этом оказалось, что эффективные взаимодействия имеют максимальное значение вблизи изоэлектрической точки. Именно в этой точке флуктуации разделения молекул белка в пространстве наиболее велики и молекулы белка могут подходить одна к другой на более близкие расстояния, чем если бы они были заряжены. Ясно, что предложенная модель не включает эти эффекты второго порядка. [25]
В основе взаимодействия белков со стенкой лежит в основном механизм катионного обмена. Это возможно, поскольку и в случае отрицательного полного заряда молекулы ( особенно при основных рН) всегда имеются в наличии катионные группы, например аргинин-радикалы в цепочках полипептидов. Поэтому путем добавления солей щелочных металлов ( например сульфата калия) к буферу, как и в случае ионообменной хроматографии, достигается конкуренция кулоновскому притяжению и вызванное этим притяжением взаимодействие белок - стенка явно уменьшается. [26]
Кроме того, в обоих белках имеются многочисленные ароматические остатки в окружении тема [11, 99], которые могут вовлекаться во взаимодействие с порфириновым кольцом через я-электронные системы. Эти взаимодействия трудно охарактеризовать количественно и использовать для сравнения. Однако водородные связи пропионовых остатков могут оказаться существенными в других гемопротеинах. Эти различные структурные соотношения между белком и группами - СН2СН2СООН могут обеспечить различные типы взаимодействия белок - порфирин при регуляции изменений конфигурации порфирина. [27]
Страницы: 1 2