Cтраница 2
Многие аминокислоты, по-видимому, получают свои а-аминогруппы от глутаминовой кислоты в результате переаминирования. [16]
Ван - Слайку, в аргинине реагирует только а-аминогруппа и не реагирует гуанидогруппа; NH-группы пролина, триптофана и гистидина в этих условиях азот не выделяют; глутамин дает 2 моль а; ота. Этот метод может быть применен для анализа гидролизата, осаждаемого фосфорноволэфрамовой кислотой. [17]
Пептидные связи, в которых принимают участие только а-аминогруппы и находящиеся рядом карбоксильные группы. [18]
При этом связанной с носителем оказывается также и а-аминогруппа N-концевого остатка пептида. Однако после первого цикла деградации освобождается а-аминогруппа второго аминокислотиого остатка, и процесс может быть продолжен обычным образом. [19]
Эти исследования показали, что механизм введения азота а-аминогруппы аспарагиновои кислоты в положение 6 инозиновой кислоты связан с использованием гуанозинтрифосфата как источника энергии. [20]
Пиридоксальфосфат выполняет это требование посредством образования имина между а-аминогруппой аминокислоты и альдегидной группой кофермента. В этом случае, как показано ниже, становится возможной эффективная делокализация отрицательного заряда карбаниона. [21]
При этом обычно отщепляется а-карбоксил, стоящий рядом с а-аминогруппой. [22]
Свободными аминогруппами в белке являются е-аминогруппы лизина и N-концевые или а-аминогруппы. Число последних соответствует количеству Полипептидиых цепей в молекуле. В последнее время предпринимаются попытки дифференцировать свободные я-амино - и свободные s - аминогруппы по их значению для биологической активности, е - Аминогруппы различаются своей реакционной способностью по отношению к кетену и ДНФБ, в то время как все исследованные до сих пор N-концевые группы белков легко вступают в реакцию с обоими этими реагентами. ДНФБ не является специфичным реагентом; однако при исследовании концевых групп или при определении порядка чередования аминокислотных остатков он обладает тем преимуществом, что производные его, образованные по аминогруппе, окрашены и, следовательно, могут быть идентифицированы после гидролиза и хроматографического разделения. Все перечисленные в табл. 1 вещества, за исключением специфических реагентов на сульф-гидрильную группу, P2Os, концентрированной серной кислоты и этерифицирующих агентов, легко вступают в реакцию с аминогруппами. В течение долгого времени для блокирования аминогрупп применяли обычно ряд ацилирующих реагентов, однако ни один из них не был действительно специфическим. [23]
Конечно, не исключена возможность, что эти белки содержат а-аминогруппы, не реагирующие с динитрофторбензолом. В связи с этим представляло бы интерес применить здесь методы, разработанные в настоящее время для открытия и количественного определения С-конце-вых групп. [24]
Лизин-специфичная протеиназа в основном катализирует расщепление пептидных связей, образованных а-аминогруппой лизина, а клострипаин предпочтительно гидролизует связи, образованные карбоксильной группой остатков аргинина. [25]
Никаких других 2 4-динитрофенильных производных, образующихся в реакции с а-аминогруппами аминокислот, обнаружено не было. [26]
Аминокислотный остаток со свободной аминогруппой ( в природных белках это - а-аминогруппа) называется N-концевым; остаток, содержащий свободную карбоксильную группу, носит название С-концевого. Название полипептида составляется из названий входящих в его состав аминокислот, которые перечисляются последовательно, начиная с N-концевого остатка. [27]
Аминокислотный остаток со свободной аминогруппой ( в природных белках это - а-аминогруппа) называется N-концевым; остаток, содержащий свободную карбоксильную группу, носит название С-концевого. Название полипептида составляется из названий входящих в его состав аминокислот, которые перечисляются последовательно, начиная с N-концевого остатка. При этом суффикс ин в названиях аминокислот заменяется суффиксом ил, и только С-концевая аминокислота сохраняет суффикс ин. [28]
ЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ, вид амидной связи; возникает в результате взаимодействия а-аминогруппы ( - Nft) одной аминокислоты с. [29]
К первому типу относятся ковалентные связи, возникающие при взаимодействии а-карбоксильных и а-аминогрупп аминокислот, которые носят название пептидных связей и располагаются вдоль полипептидной цепи. Таким образом, первым типом организации является полипептидная цепь. Этот уровень структуры и называют первичной структурой. [30]