Содержание - тирозин
Cтраница 1
Содержание тирозина, а также индольных и катион-ных групп, которое является постоянным для данного вида, изменяется на 35, 24 и 15 % соответственно. [1]
Невидимому, содержание тирозина Б препаратах казеина, полученных из молока различных животных, сравнительно постоянно, а содержание триптофана значительно колеблется. [2]
Цветная реакция зависит не только от содержания тирозина и триптофана в данном белке, но и от присутствия SH - и других восстанавливающих групп, а также от времени, в течение которого белок содержался в щелочной среде до прибавления реактива Фолина-Чиокальтеу. [3]
Недостаток спектрофотометрического метода определения белков состоит, очевидно, в том, что содержание тирозина и триптофана ( от которого зависит величина е) в разных белках варьирует. [4]
Реакцию останавливают добавлением 2 5 мл раствора ТХУ, фильтруют и в фильтрате определяют содержание образовавшегося тирозина. [5]
Этот метод следует применять с осторожностью, так как интенсивность окраски зависит главным образом от содержания тирозина и триптофана, которое у различных белков изменяется в широких пределах. [6]
Автор употребляет относительно меньшее количество реактива Фолина и доводит конечный объем раствора до 20 мл. Содержание тирозина составляет от 0 2 до 2 0 мг, содержание триптофана 0 1 - 0 4 мг. [7]
 |
Некоторые данные о содержании лигнина и содержании азота в лигнине ( в %. [8] |
Де Ман и Хеус [98] провели сравнение методов Эллиса и Эрмитеджа на Lolium perenne и не нашли разницы в результатах после внесения поправки на азот. Определив содержание тирозина и триптофана в препаратах лигнина, Де Ман привел ряд доказательств того, что азотсодержащий материал в них был белком с таким же составом аминокислот, как и в исходном белке растения ( см. также Окуда и Хори в гл. [9]
Хотя некоторые энзимы и вирусы, относительно мало доступные в чистом виде, содержат более высокое количество триптофана, чем фибрин, тем не менее фибрин крови является, повидимому, наилучшим источником для получения триптофана. Данные по содержанию тирозина, полученные Ханке, представляют интерес только как сравнительные, ибо они, повидимому. [10]
Гистоны можно отличить от протаминов по содержанию тирозина. [11]
Концентрации остальных аминокислот были существенно снижены. Так, примерно в 3 раза снижено содержание тирозина, фенилаланина, изолейцина, треонина, гистидина, почти в 2 раза - содержание валина, лизина и лейцина. [12]
По своему аминокислотному составу проколлагены отличаются от коллагена главным образом содержанием тирозина, фенилаланина, гистидина, пролина и оксипролина. Содержание фенилаланина в проколлагенах приблизительно вдвое меньше, чем в коллагене, содержание же гистидина в проколлагенах, наоборот, значительно выше. Проколлагены нерастворимы в чистой воде и сравнительно слабо растворимы в подкисленной воде и в кислых буферных растворах с невысокой концентрацией солей. [13]
В 1876 г. Боэм впервые сообщил о том, что иод соединяется с белками ( цит. Однако расход иода в реакции с белком больше, чем это соответствует содержанию тирозина. [14]
Серенсен первый отчетливо показал, что состав препарата серумальбумина даже кристаллического зависит от метода его приготовления. Хьюитт [296] получил два препарата кристаллического серумальбумина, которые отличались друг от друга содержанием тирозина и в особенности триптофана. Серумальбумин, повидимому, содержит около 5 % тирозина, 1 % триптофана и 6 - 8 % фенилаланина. [15]
Страницы: 1 2