Содержание - тирозин
Cтраница 2
Концентрацию белка определяют по градуировочному графику ( обычно с небольшими отклонениями от линейной зависимости), построенному с помощью подходящего стандартного белка. Разные белки дают заметно различающиеся величины поглощения в методе Лоури-Фолина, отчасти это зависит от содержания тирозина и триптофана. [16]
Оба метода очень просты и быстры. Однако нельзя забывать, что интенсивность поглощения в ультрафиолете и синяя окраска с реактивом Фолина зависят от содержания тирозина и других ароматических аминокислот, которое варьирует от белка к белку. Необходимо поэтому стандартизировать анализируемую пробу белка по известному белку. [17]
Фиброином называют нерастворимый белок шелка, составляющий примерно 2 / з шелковой нити. Основная масса фиброина образована четырьмя аминокислотами: глицином, аланином, се-рином и тирозином. Содержание тирозина в фиброине настолько высоко, что фиброин используется в качестве исходного материала для выделения этой аминокислоты. [18]
Данные Ксонки по содержанию тирозина в белках овса требуют еще подтверждении. [19]
Если иод поглощается в небольших количествах белками, не содержащими - SH-rpynn, а при благоприятных условиях также и другими белками, то окисления не наблюдается и в реакцию вступают только тирозильные остатки. Однако часто даже при низких концентрациях иода незначительные побочные реакции окисления предшествуют реакциям замещения в тирозильных остатках. При высоких концентрациях иода последний связывается в количестве, превышающем то, которое эквивалентно содержанию тирозина. Несмотря на то, что иодирование сывороточных альбуминов лошади и человека ранее изучалось многими авторами [31, 130] и в отдельных случаях были получены кристаллические производные, Хьюз и Стрессл [ 131 а ] повторно исследовали условия, в которых эта реакция протекает специфично. Для того чтобы следить за ходом реакции и охарактеризовать получающиеся производные, они применили ряд аналитических и физических методов. [20]
 |
Развитие Rickettsiella melo. [21] |
Внутри мешочков образуются кристаллики, окрашиваемые нейтральным красным. Форма кристалликов от ромбовидной до веретенообразной, со сглаженными гранями, от 1 до 4 мк длины. Пораженные клетки разрываются, и их содержимое: переходит в гемолимфу, где поглощается лимфоцитами. Под воздействием паразита лимфоциты гибнут, что отражается на их количестве. Число плазмотоцитов уменьшается до Ve, а число сферои-доцитов до 7з их первоначального количества. Гемолимфа зараженных особей на воздухе не буреет, в то же время в процессе болезни изменяется содержание тирозина и фенолоксидаз. Тело зараженных личинок хрущей утрачивает упругость тканей, а гемолимфа густеет. [22]
Несмотря на то, что Херриотт раньше уже показал, что интенсивное ацетилирование или иодирование фенолышх групп пепсина приводит к снижению его активности [ 49а, 63 ], Френкель-Конрат нашел, что фенольные группы не имеют существенного значения для проявления активности трипсина. Этот вывод заставляет предполагать, что значительная доля остатков тирозина была недоступной для тирозиназы. Однако Эдман [62] указал ( и Сайзер впоследствии присоединился к мнению Эдмана) на то, что интерпретация влияния тирозиназы на активность протеолитических ферментов затемняется тем фактом, что в условиях опыта происходят мгновенная денатурация пепсина и автолиз трипсина. Повторив манометрические измерения Сайзера, Эдмаи [62] пришел к выводу о том, что поглощение кислорода и прочие наблюдавшиеся эффекты объясняются скорее реакцией небелковых азотистых примесей, всегда сопутствующих протеолитическим ферментам, чем непосредственной реакцией между тирозиназой и тирозином в самих белках. Сайзер [ 61, 64, 65а ] повторил как свою оригинальную работу, так и опыты Эдмана и продолжал утверждать, что данные манометрических измерений и спектроскопических исследований, а также результаты анализов на содержание тирозина не могут быть объяснены окислением примесей, обычно присутствующих в белке, и только частично обусловлены окислением тех способных к диализу продуктов автолиза, которые выделяются в ходе реакции. Тромбин и фибриноген при этом значительно инакти-вируются, что следует из увеличения времени свертывания крови. Все три белка обнаруживают повышенное поглощение в ультрафиолетовой области. Количество фибрина, образовавшегося из фибриногена, предварительно подвергнутого интенсивному окислению тирозиназой, уменьшалось. При исследовании с помощью электронного микроскопа была установлена его аморфность. Обработанный тирозиназой фибрин переходил из фибриллярной формы в аморфную. [23]
Страницы: 1 2