Соединение - аминокислота
Cтраница 1
Соединение аминокислот с растворимой РНК ( р - РНК), которая предварительно активизируется трифосфатами. [1]
Соединение аминокислот друг с другом, приводящее к образованию пептидов или белков, связано с освобождением воды; по этой причине синтез подобных соединений должен был бы сопровождаться увеличением, а гидролиз - уменьшением объема раствора ( см. гл. В соответствии с этим следует ожидать ускорения гидролиза белка под влиянием высокого давления. [2]
 |
Содержание питательных веществ в отдельных частях растений. [3] |
Соединение аминокислот приводит путем сложных серий реакций, регулируемых присутствующими в клетке нуклеиновыми кислотами, к образованию белков. Основными местами синтеза белков в растении являются ткани, в которых происходит образование новых клеток, например в верхушках побегов и кончиках корней, почках, камбии и в развивающихся запасающих органах. [4]
Итогом соединения аминокислот на матрице является белок. [5]
Последовательность соединения аминокислот в том или ином белке устанавливают путем ступенчатого расщепления или рентге-ноструктурным анализом. [6]
Общий механизм соединения аминокислот при образовании белков впервые был объяснен Эмилем Фишером, который синтезировал подобные белкам вещества, имеющие молекулярные веса в несколько тысяч. Он показал, что а-аминогруппа одной молекулы кислоты конденсируется с карбоксильной группой другой молекулы, освобождая воду и образуя пептидную - СО - - NH - -) связь. [7]
Очень важен порядок соединения аминокислот в молекуле белка. [8]
Разработав несколько методов синтеза соединений аминокислот, так называемых пептидов и полипептидов, Фишер сумел доказать, что основным типом связи аминокислот в молекуле белка является пептидная связь между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксилом другой. Эта связь была названа Фишером пептидной связью. [9]
Таким образом осуществляется последовательность соединения аминокислот в специфические белки, которая первично записана на определенных участках ДНК-генах. [10]
Кольбе, Гофмейстер рассмотрел различные возможности соединения аминокислот друг с другом в высокомолекулярные соединения. Предположение о прямом соединении углеродных атомов должно было быть сразу отброшено, так как в этом случае невозможно было бы объяснить распад белка на определенные компоненты. Существование же эфирных связей было сомнительно из-за незначительного числа образующихся при гидролизе оксиаминокислот. [11]
Однако белки - нельзя определить просто как соединения аминокислот, ибо это не позволяет отличить их от полипептидов и некоторых других соединений, также содержащих аминокислоты. Характерным является основной вид связи между аминокислотами в белке - пептидная. Однако и эта особенность не позволяет отличить белки от пептидов. [12]
Последовательность оснований в мРНК должна каким-то образом контролировать последовательность соединения аминокислот при образовании молекулы белка. [13]
Таким образом, последовательность оснований мРНК служит инструментом, определяющим порядок соединения аминокислот в белке. Образование таких связей катализируется ферментами, активирующими аминокислоты, причем каждый из таких ферментов специфичен для одной данной аминокислоты и одной данной тРНК - Так, например, специальный фермент катализирует присоединение тирозина к Тир - тРНК, которая содержит триплетный антикодон, комплементарный к кодону, соответствующему тирозину. Для некоторых, если не для всех, аминокислот существует большое количество тРНК; например, идентифицировано пять видов, взаимодействующих только с тирозином и ни с какой другой аминокислотой. Активная тРНК имеет конформацию, напоминающую по форме лист клевера, как показано на рис. 40.12, и получающиеся в результате такого расположения участки полинуклеиновой цепи, имеющие комплементарную последовательность оснований, могут образовывать межцепочечные водородные связи. [14]
 |
Примерная форма рибосомы, димера и субъединиц, образующихся при изменении кон. [15] |
Страницы: 1 2 3 4