Соединение - аминокислота
Cтраница 2
Синтез белков из аминокислот происходит в четыре стадии: активирование аминокислот; соединение аминокислот с рибонуклеиновой кислотой; образование пептидной связи; освобождение синтезированной молекулы белка от рибосомы. [16]
 |
Изображение последовательности белкового синтеза. [17] |
Следовательно, согласно современным представлениям, каждый фермент синтезируется путем линейной последовательности реакций соединения аминокислот, начинающейся на одном конце мРНК и заканчивающейся на другом ее конце, где белковая цепь полностью освобождается. [18]
К свободных аминокислот, поскольку электростатические и индуктивные эффекты соседних группировок в значительной мере изменяются при соединении аминокислот в полипептидную цепь. Широкие границы значений р / С связаны с тем, что в глобулярном белке ионогенная группировка может иметь различное по электронному влиянию и полярности окружение. Тем не менее вероятность того, что в белке будет найдена карбоксильная группа с р / Сб или фенольная группа тирозильного остатка с р / ( 8, крайне низка. [19]
Чтобы лучше понять современные представления о репрессии и индукции синтеза ферментов, необходимо сначала рассмотреть, как происходит соединение аминокислот в определенной последовательности при образовании молекулы белка. В последние годы этот вопрос многократно описывался в литературе с самых различных точек зрения. Поэтому мы коснемся его очень кратко, а для общего ознакомления рекомендуем читателю книгу Дж. [20]
Потерн в содержании аминокислот, наблюдаемые при бумажной хроматографии, могут быть объяснены, по мнению автора, взаимодействием соединений аминокислот с клетчаткой. [21]
 |
Вторичная структура пептидов и белков. [22] |
Установить структуру белков очень сложно, так как их свойства зависят не только от аминокислотного состава, но и от последовательности соединения аминокислот внутри молекулы белка. К тому же белки каждого живого организма имеют свои специфические особенности. [23]
Тем самым А.Я. Данилевский первый указал на связь - NH-СО - ( позднее получившую название пептидной связи) как на наиболее вероятный способ соединения аминокислот в белковой молекуле. [24]
Оказалось, что хорошо протекающие реакции с модельными специальными или модифицированными белками идут гораздо медленнее с другими белковыми веществами, вследствие влияния соседних групп, отсутствовавших у моделей или не оказывавших никакого влияния при другой последовательности соединения аминокислот. [25]
Фишер, учитывая все эти данные, четко представлял себе план дальнейших исследований, сведя их к решению четырех основных задач: 1) качественного и - количественного определения конечных продуктов полного гидролиза белковых веществ, 2) установлению строения этих конечных продуктов, 3) соединению аминокислот в возможно большее количество разнообразных соединений со связями амидного типа и 4) сравнению полученных таким образом соединений как с природными белками, так и с продуктами их частичного гидролиза. [26]
Для всех соединений аминокислот с динитрофторбензолом величины RJ хорошо известны, и ими можно воспользоваться для опознания аминокислоты. [27]
Лягазы, которые образуют С-О - связи. К ним относятся ферменты, синтезирующие соединения аминокислот с тРНК - Эти реакции играют важную роль в био-синтезе белков. Например, L-тирозин: тРНК - лигаза ( АМФ) ( 6.1.1.1), катализирующая присоединения L-тирозина к тРНК - АМФ обозначает, что при этой реакция происходит расщепление АТФ на АМФ и пирофосфат. [28]
Недавние обширные биосинтетические исследования [40-43] указывают на то, что механизм образования пептидных антибиотиков резко отличается от механизма синтеза белка. Появилсй новый, нерибосомальный механизм соединения аминокислот, последовательность которых определяется белковым шаблоном, и он был подробно изучен на примере многих пептидных антибиотиков, включая грамицидин, тироцидин и бацитрацин. [29]
Как соединяются аминокислоты, образуя молекулу белка. Какая молекула высвобождается при таком соединении аминокислот. [30]
Страницы: 1 2 3 4