Стабильность - белок
Cтраница 1
Стабильность белков, кодируемых клонированными генами, зависит от их клеточной локализации. Например, рекомбинантный проинсулин оказывается примерно в 10 раз более стабильным, если он секретируется ( экспортируется) в периплазму ( пространство между плазматической и наружной мембранами), а не остается в цитоплазме. Кроме того, белки, секретируемые в периплазму или в среду, легче очистить. [1]
Однако стабильность белков может не только повышаться. Так, включение некоторых аминокислотных последовательностей во внутреннюю часть белковой молекулы делает ее более чувствительной к протеолитическому расщеплению. Такие последовательности обогащены остатками пролина ( Р), глутаминовой кислоты ( Е), се-рина ( S) и треонина ( Т), отсюда и их название - PEST-последовательности. Они часто бывают фланкированы кластерами из положительно заряженных аминокислот и, возможно, служат маркерами для протеаз. [2]
Повысив стабильность белка в широком диапазоне температур или рН, можно использовать его в условиях, при которых исходный белок инактивируется. [3]
Для обеспечения стабильности белков следует соблюдать осторожность при добавлении бентонита - его следует вносить в течение первой половины брожения. Добавление бентонита в самом начале брожения приводит к задержке начала ферментации из-за флокуляции дрожжей. При более позднем внесении для обеспечения стабильности белков его приходится добавлять больше, что может привести к преждевременному прекращению брожения. Для определения точного количества вносимого бентонита следует провести лабораторные испытания. Так как образующиеся во время брожения спирты денатурируют и осаждают некоторые белки, то испытания на соке могут привести к чрезмерному осветлению вина. Для достижения стабильности белков при осветлении сока бентонитом в ходе брожения его требуется меньше, чем при добавлении бентонита сразу же после окончания брожения. Такой способ достижения стабильности белков применяется при порционнной технологии производства вина с тем дополнительным преимуществом, что после брожения не требуются дополнительные операции и уменьшается возможность его окисления. [4]
Опишите стратегию повышения стабильности белка, в котором а) отсутствуют остатки ци-стеина; б) присутствует нечетное число остатков цистеина. [5]
Разработано множество методов определения стабильности белков в пробах вина. При их проведении обычно используют нагревание, сильные кислоты, таннин, сульфат аммония или их сочетание. После охлаждения до комнатной температуры пробу анализируют против яркого света. Для осветления вина в танке применяют то количество бентонита, при котором проба не мутнеет. [6]
Энтропия растворителя вносит большой вклад в стабильность белка. Как было отмечено выше, величина А5цеПь отрицательна для всех частей полипептидной цепи. [7]
Общая функция дисульфидных связей состоит в повышении стабильности свернутых белков ( см. разд. Однако известно много примеров белков, в которых дисульфидные связи несут весьма специфические функции. [8]
Как влияет замена аспарагина на другой аминокислотный остаток на стабильность белка. [9]
Вина, сброженные в присутствии бентонита, следует проверять на стабильность белков. Белковая муть в вине вызывается не только термолабильными белками, но и белково-металлотанниновыми комплексами. [10]
При добавлении кальция, а также других двухвалентных ионов ( марганца, бария, магния) стабильность белка восстанавливается. Связывание кальция в а-амилазе из ячменя относительно слабое по сравнению со связыванием в случае а-амилаз микробного или животного происхождения. [11]
 |
Влияние числа копий плазмиды на скорость роста хозяйских клеток1. [12] |
Это не позволяет использовать синтезируемый белок в качестве лекарственного средства, поскольку: 1) удельная активность и стабильность белка могут быть гораздо ниже ожидаемых; 2) наличие в молекуле неправильных аминокислот может вызвать нежелательную иммунологическую реакцию при введении такого белка в организм человека. [13]
Колонки оксиапатита обычно предварительно промывают 5 - 10 объемами слабого ( 0 05 М) нейтрального фосфатного буфера. Если стабильность белка требует определенной ионной силы, ее обеспечивают добавлением в буфер для промывки и элюент соли. Особо прочно сорбированные белки нередко снимают пирофосфатом. [14]
Обозначения: АГ, - контроль стабильности исследуемого антигена: АГ2 - KOI троль неспецифического действия АГ на белки нормальной сыворотки; ATt - KOI троль активности и специфичности действия преципитирующей сыворотки ( в этс контроле при определении активности сыворотки необходимо использовать специф. АТз - контроль стабильности белков прещ питирующей сыворотки; КМ, - контроль материала, из которого получен экстрак на отсутствие у него способности неспецифически осаждать белки преципитирующе сыворотки; КМ - контроль материала ( безантигенного экстракта) на отсутствие него способности неспецически преципитировать белки нормальной сыворотки. [15]
Страницы: 1 2 3