Cтраница 1
Строение молекулы белка определяется расположением в ней остатков аминокислот и связями, которыми эти остатки связаны. Молекулы глобулярных белков имеют цилиндрическую форму, причем диаметр цилиндра может быть равен его высоте. Очевидно, полипептидные цепи скручены или свернуты в пространстве таким образом, что они максимально сближены между собой. Форма белковой цепи определяется порядком расположения аминокислот. Замещение двух-трех аминокислот в цепи другими кислотами приводит к изменению формы молекулы. Решить вопрос о строении глобулярного белка очень трудно, однако имеются данные, свидетельствующие о том, что атомы, образующие пептидную группировку, расположены в плоскости, а водородная связь в пептидных цепях между группами - NH и С О является линейной. Недавно с помощью дифракции рентгеновских лучей было установлено строение миоглобина. [1]
Для дальнейшего выяснения строения молекулы белка требовалось еще установить, при посредстве каких связей соединены пиперазиновые циклы с пептидными цепями. [2]
Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена еще в 70 - х годах XIX в. [3]
Подводя итог предыдущим рассуждениям о строении молекулы белка и о ее расщеплении при гидролизе, мы еще раз повторяем, что строение протеинов еще не известно; установлено, что при воздействии на них водных растворов кислот и щелочей той или иной концентрации с применением той или иной температуры, а также при воздействии воды в присутствии ферментов, при температуре около 37 происходит гидролитическое расщепление молекулы белка. [4]
По мере развития представлений о строении молекулы белка как цепи аминокислот, расположенных в строго определенной последовательности, у исследователей все больше возникал соблазн узнать, каким образом полипептидная цепь изгибается и заворачивается какова точная форма белковой молекулы. [5]
Таким образом, соотношения между физико-химическими особенностями строения молекул белков и липи-дов обуславливают развитие макромолекулярной структуры - опорного каркаса для целого ряда ферментных систем. [6]
Большой отрезок времени в истории науки о белке занимают поиски принципиальных общих черт строения молекулы белка. Этому периоду А. Н. Шамин и уделяет главное внимание. Читая книгу, невольно увлекаешься борьбой идей, логикой развития структурных представлений, видишь, как этап за этапом, непрерывно обогащаясь экспериментальными фактами, представления о строении белка постепенно переходят от смутных, неопределенных, грубых моделей в более четкие, конкретные, изощренные и, наконец, достигают вершины сегодняшнего дня - установления трехмерной структуры белка. Эта последняя часть выполнена или вернее выполняется сейчас не химическими методами, а методами рентгеноструктурного анализа. Тем не менее, результаты этих поисков основываются на прочной базе структурных представлений органической химии и их следует рассматривать как плод почти двухвековой напряженной работы человеческой мысли. Можно только удивляться, что человек, никогда не видя атомов, сумел разглядеть строение молекулы белка, состоящего из тысяч атомов, для каждого из которых уготовано свое определенное место. [7]
К настоящему времени в науке о белке накопился огромный экспериментальный материал, который позволяет вплотную подойти к вопросу о строении молекулы белка. Решение этого вопроса, вероятно, дело недалекого будущего. [8]
Размеры и строение молекул белков - многозначительный фактор, и любая теория биогенеза должна принять его во внимание. Молекула такого типа обладает совершенно различной реакционной способностью в различных точках - она в этом отношении отнюдь не изотропна. [9]
Изучение взаимодействия углеводородов с белками ( солюбили-зация углеводородов в растворах белков) представляет интерес с различных точек зрения. Во-первых, солюбилизация углеводородов может служить методом обнаружения гидрофобных взаимодействий в макромолекулах белков и давать новые сведения о строении молекул белка. Во-вторых, изучение солюбилизации углеводородов в растворах биологически активных белков позволяет выяснить роль гидрофобных взаимодействий в биокаталитических процессах. Известно, что торможение активности ферментов осуществляется при взаимодействии не только с самим активным центром, но и с близлежащими участками нутем электростатического, гидрофобного и водородного связывания. [10]
Одна из основных задач, стоявших перед Нортро-пом, состояла в том, чтобы осадить пепсин, не разрушив его. Пепсин - белок ( так же как и все выделенные до настоящего времени 40 с лишним ферментов), а строение молекулы белка настолько сложно и настолько точно поддерживается равновесием электрических сил, что легкое изменение химических свойств среды может превратить его в спутанный клубок, из которого уже не удастся вновь получить исходную структуру. Происходит то, что, например, происходит с белком при варке яйца. Для того чтобы избежать этой денатурации, Норт-роп разработал метод осаждения, который применяется с тех пор и для кристаллизации некоторых других ферментов. [11]
Но лишь в 1961 - 1962 гг. в результате работы ряда исследователей установлено, как именно состав и строение молекул кислоты определяют состав и строение молекул белка. Так был раскрыт механизм синтеза белка. Оказалось, что одна из нуклеиновых кислот является веществом наследственности, именно она передает все признаки по наследству, именно из этого вещества построены хромосомы клетки. И наконец, оказалось, что природа очень экономна: все нуклеиновые кислоты состоят из четырех составных элементов - нуклеотидов. Белок состоит из множества различных химических веществ - аминокислот, а нуклеиновые кислоты - лишь из четырех. [12]
Одним из важнейших природных ВС является белок, который по своему химическому составу представляет ассоциацию аминокислот. В состав молекулы белка входит 30 - 40 разнообразных аминокислот, отличающихся друг от друга по своему химическому составу. Такое строение молекулы белка обусловливает чрезвычайное разнообразие химических и физических свойств белков. [13]
Третичная структура определяет специфику строения белка. У глобулярных белков она определяет форму глобулы, выступы, расположение функциональных групп, что в свою очередь обусловливает нативные свойства каждого конкретного белка. На рис. 49 представлена модель строения молекулы белка миоглобина. [14]
В результате гидролиза белков чаще всего получают 20 различных аминокислот. Если в состав молекулы белка входит только по одной молекуле каждой из этих 20 аминокислот, то они, соединяясь друг с другом, могут дать свыше 2 4 - 1018 различных комбинаций. Вот почему так разнообразны и сложны по строению молекулы белков. [15]