Строение - фермент
Cтраница 1
 |
Зависимость каталитической активности ( К некоторых элементов для разложения аммиака при t 800 С и р 103 5 Па от их порядкового номера Z. [1] |
Строение ферментов ( их еще называют энзимами) расшифровано с помощью рентгенографического анализа; некоторые из них синтезированы. [2]
Строение ферментов, имеющих значение для биохимических реакций или разложения перекиси водорода, сравнительно хорошо изучено, что дает возможность разобраться в. Однако, чтобы понять взаимоотношения между перекисью водорода и ферментами, достаточно ознакомиться с некоторыми основами, касающимися группы ферментов и родственных им соединений, известных под названием ге-мопротеинов, а также с соответствующей номенклатурой. Из ферментов наибольшее значение имеют каталаза и пероксидаза. Эти ферменты состоят из белка, содержащего активную или простетическую группу, известную как прото-порфирин железа. [3]
В строении ферментов поражает прежде всего всестороннее использование макроформы. Вероятно, что все возможности, открываемые цепеобразным строением макромолекулы, в которую вкраплены фрагменты активных участков, исчерпаны в биологических структурах. Если мы спросим себя, о каких возможностях конкретно должна идти речь, то ответом будет: прежде всего о регулировании. [4]
По сравнению с неорганическими катализаторами строение ферментов значительно более сложное. [5]
В анализе механизма действия и строения ферментов измерение термодинамических параметров реакций ингибирования ферментов имеет столь же существенное значение, как измерение этих параметров для собственно ферментативных реакций. [6]
В книге рассмотрены современные представления о строении ферментов, механизме и кинетике их действия, а также о механизмах регуляции метаболизма на уровне ферментов. В приложении даны задачи, позволяющие читателю проверить, насколько хорошо он усвоил материал. [7]
Так как наши сведения о химической природе и строении ферментов еще недостаточны, то при классификации ферментов исходят обычно из их специфичности. В зависимости от катализируемых реакций их делят на две большие группы: гидролазы и десмолазы, а каждую из этих групп подразделяют на более мелкие, в зависимости от субстрата, на который они действуют. [8]
По мнению Кошланда, молекулы субстратов сами могут так изменять строение фермента, что оно становится особенно благоприятным для реакции. Динамичность биологических структур делает требования сохранения организации менее жесткими. Ферменты постепенно разрушаются и заменяются новыми. Мы приходим к очень важному заключению. [9]
Здесь необходимо еще раз привлечь внимание к необходимости детального изучения строения ферментов и фермент-субстратных комплексов с помощью методов рентгеноструктурного анализа. Когда накопится больше данных о соотношении между структурой молекул в кристаллах и в растворе, они послужат крайне ценным источником информации о механизме действия ферментов. Примечательно, что все кристаллографические данные свидетельствуют о наличии в ферментах расщелин или карманов для связывания субстрата в полном соответствии с изложенными выше идеями относительно стереоспецифичности. [10]
Создание таких специальных схем зависело в первую очередь от работ по изучению строения ферментов, которые составляют основное содержание современного этапа развития энзи-мологии. [11]
Неодинаковая скорость протекания одного и того же метаболического пути в разных органах может быть обусловлена различиями в определенных свойствах и строении ферментов. [12]
Теплостойкость ( 1 - 3 1 - 4) - р-глюканазы ячменя может быть результатом преобразования С-оконечной петли, так как этот участок строения фермента нестабилен. Для осуществления замен восьми аминокислот и кодировки фермента использовался направленный мутагенез с ДНК, причем три из них, увеличивавших теплостойкость фермента, были расположены в С-оконечной петле. Наибольшее увеличение теплостойкости было достигнуто при замене гистидина на пролин в положении 300, которая должна снижать энтропию находящегося в раскрытом состоянии фермента. [13]
Иммунность опре - структурного анализа установлена тре-деляется наличием в лизогенной клет - тичная структура и выявлена связь меж-ке белка-репрессора, синтезируемого под ду пространств, строением фермента и контролем ДНК профага и препятствую - механизмом его действия. [14]
Таким образом, в настоящее время, помимо продолжающихся исследований кинетики действия ферментов, условий протекания тех или иных ферментативных реакций, наметилось новое направление изучения строения ферментов и их активных центров, успехи которого позволяют надеяться, что в скором времени проблемы механизма ферментативного действия предстанут в совершенно новом освещении. [15]
Страницы: 1 2