Cтраница 2
Строение ферментов и их биологическое действие ниже рассмотрено на примере карбокси-пептидазы А. Этот фермент поджелудочной железы млекопитающих отщепляет концевую аминокислоту от белковой цепи при гидролизе, обычно это фенилаланин. [16]
При этом происходит фосфорилирование фермента с отщеплением кислотного остатка X. Природа X не влияет на строение ингибирован-ного фермента, но сильно воздействует на процесс его ингибирования. Очень активными ингибиторами холинэстеразы являются фосфорорганические вещества, несущие заряд в кислотном остатке. Например, усиление действия происходит при окислении атома серы в тиоэфир-ном радикале. [17]
Что касается ферментов, то трудностей здесь неизмеримо больше. Объясняется это значительно большей сложностью и малой изученностью строения ферментов. [18]
Разработка и критика гипотез механизма ферментативных процессов показали, что для биокаталитических реакций, по всей вероятности, необходимы создание специальных схем и весьма осторожное использование механизмов химических реакций, так как в большинстве случаев течение ферментативных процессов отличается от хода аналогичных химических реакций. Создание таких специальных схем зависит, в первую очередь, от работ по изучению строения ферментов, которые составляют основное содержание современного этапа развития энзимологии. [19]
Незначительное изменение в строении или в условиях действия фермента приводит к потере их каталитической активности. Инактивирование ферментов при действии тех или иных химических соединений является следствием химической реакции, изменяющей строение фермента. [20]
Следует подчеркнуть, что при крайних значениях концентрации водородных ионов, как правило, возникает необратимая денатурация белков, в то время, как относительно небольшие изменения рН на скорость реакции влияют обратимо. Таким образом, в данном случае наблюдается полная аналогия с ингибиторами, среди которых для исследования строения ферментов наибольший интерес представляют реагенты, не вызывающие неспецифической денатурации белка. Аналогия эта неслучайна, ибо, как мы увидим дальше, водородные ионы ( так же, как и ионы гидроксила) в умеренной концентрации являются специфическими обратимыми ингибиторами ферментов. Эта специфика особенно проявляется в том, что оптимальное значение рН, при котором наблюдается максимальная скорость реакции, служит характерным признаком каждого фермента. [21]
Таким образом, ферменты выполняют не только разрушительную, но а созидательную функцию, в зависимое от насущных потребностей организма, и это лишь подчеркивает специфичность и многогранность их биологического действия, Специфичность действия ферментов, ее причины и пути реализации являются величайшей загадкой природы, которая долго не находила своего решения. Лишь в последнее десятилетие удалось установить, что высокая специфичность ферментативных процессов связана с уникальным химическим строением фермента, заключена в удивительной архитектуре его молекулы с неповторимым и исключительно рациональным размещением в ней различных реакционноспособных группировок. Поэтому познание строения ферментов открывает путь к разгадке механизма их каталитического действия. [22]
Азот характеризуется малой реакционной способностью. Реакция образования LiaN при взаимодействии с литием и превращение в аммиак в присутствии нитрогендзы, являющейся катализатором - этими примерами, пожалуй, исчерпываются известные реакции, в которые азот вступает при обычной температуре. Считается, что азот присоединяется к такому центральному атому по типу М - N-N, и впоследствии из этого промежуточного соединения образуется аммиак, однако подробности строения фермента и механизм его действия пока еще не вполне ясны. [23]
Рекомендуется излагать материал в форме научно-популярного рассказа. Не следует перегружать изложение большим количеством примеров ферментов и ферментативных процессов. Важно, чтобы учащиеся поняли, что такое ферменты и какова их роль в организме. Строение ферментов очень сложно. Можно указать лишь, что ферменты относятся к растворимым белкам. [24]
На приведенной схеме изображены фрагменты цитохромов С, близколежащие от активного центра. У многих видов они совпадают, у более отдаленных - сходство меньшее, и в пределе оно сводится к рассмотренному выше трипептиду. В других частях полипептидной цепи ( в молекуле цитохрома С 104 аминокислотных звеньев) корреляция между последовательностями аминокислот становится малозаметной. Даже в пределах одного сложного организма строение ферментов с идентичными функциями варьирует от одной ткани к другой. [25]