Cтраница 2
Таблица структур аминокислот приведена в разд. [16]
Инфракрасный анализ структуры аминокислот, полипептидов и белков. [17]
Одним из наиболее значимых химических элементов в сельском хозяйстве и биологии в целом является азот. Он входит в структуру аминокислот, а, следовательно, белков и других важных органических соединений живых организмов. К настоящему времени опубликованы тысячи работ, посвященных превращению этого элемента в живой природе. [18]
Установление частичной структуры некоторого алкалоида в сочетании со знанием структуры аминокислот часто позволяет гипотетически нарисовать полную структуру вещества, о котором идет речь. [19]
Дополнительным подтверждением дипольной структуры аминокислот служат данные о повышении диэлектрической постоянной воды при растворении в ней аминокислот ( см. гл. Эти данные невозможно было объяснить на основании старых представлений о нейтральной структуре аминокислот. [20]
На примере разделения аминокислот была разработана техника распределительной хроматографии: отбор проб для анализа, получение и проявление хроматограммы, состав растворителей, и установлена определенная зависимость между структурой аминокислоты и их хроматографическими характеристиками при различном химическом составе и соотношении растворителей в их смеси. Было изучено разделение различных производственных аминокислот, комплексных соединений с катионами металлов, определение аминокислот в микробиологическом материале, после гидролиза, в растительном материале, в тканях животных, в крови, плазме, сыворотке крови, кровяных тельцах, моче, лимфе, эксудатах, спинномозговой жидкости, жидкости глазной камеры, желудочном соке, сперме, молоке, в органах, мускулах, в насекомых, животных, хромозомах, нуклеопротеинах, гисто-нах, протаминах, кератине, при различиях в группах крови и в других объектах. [21]
Каждый белок обладает характерным набором кислот, расположенных в линейной или разветвленной последовательности, которая обусловливает физические и химические свойства, присущие данному белку. Хотя белки не будут рассматриваться здесь, поскольку важность, интерес и объем материала, связанного с белками, требует монографической полноты при их обсуждении, пожалуй, стоит перечислить структуры аминокислот, образующихся при гидролизе белков. В табл. 21.1 приведены двадцать пять аминокислот, входящих в состав белков. Десять из них являются незаменимыми в том смысле, что, хотя все аминокислоты необходимы для нормального развития высших организмов, последние неспособны сами осуществлять синтез незаменимых аминокислот, и поэтому эти аминокислоты должны входить в состав белков пищи высших организмов. [22]
За прошедшие с тех пор годы были изучены структуры достаточно большого числа главных, а также некоторых неосновных аминокислот. Для некоторых из них определена абсолютная конфигурация молекул. Ниже приводится краткое описание всех структур аминокислот, исследованных к настоящему времени. [23]
В цитоплазме клеток 20 различных аминокислот присоединяются эфирной связью к соответствующей тРНК с образованием аминоацил-т РНК. Этот процесс катализируется высокоспецифичными аминоацил-т РНК-синтетазами: аминокислота тРНК АТФ - аминоацил-т РНК. Многие аминоацил-т РНК-синтетазы способны исправлять ошибки при присоединении близких по структуре аминокислот. Например, при включении валина вместо изолейцина ( различие на одну метилено-вую группу) фермент способен распознать ошибку, когда аминокислота поступает в активный центр, и гидролитически отщепить неправильную аминокислоту. [24]
При изучении продуктов пиролитического разложения 16 аминокислот [122] обнаружено сравнительно большое количество метана, двуокиси углерода, окиси углерода, пропана, водорода. При пиролизе аминокислот, содержащих серу ( метионин, цистин, ци-стеин, таурин), найдены сероводород и сероуглерод. Состав легких продуктов пиролиза с числом углеродных атомов от одного до шести зависит от структуры исследовавшейся аминокислоты. Хро-матограммы продуктов пиролиза близких по строению аминокислот отличаются друг от друга количественным соотношением компонентов. [25]
Связь - CONH - между аминокислотами называется пептидной связью. Белки иногда называют полипептидами. Чтобы понять, какую роль играет пептидная связь при образовании полимера, нам следует ознакомиться со структурами аминокислот, из которых состоят белки. [26]
У Staphylococcus aureus тетрапептидные боковые цепи мура-мовой кислоты связаны между собой межпептидными ( например, пента-глициновыми) цепочками. Участвующие в образовании таких структур аминокислоты варьируют от вида к виду. Видоспецифическое строение опорного каркаса представляет собой хороший таксономический признак. В клеточной стенке грам-положительных бактерий полисахариды, если они вообще имеются, связаны между собой ковалентно. Характерная особенность-наличие тейхоевых кислот; это цепи, состоящие из 8 - 50 остатков глицерола или рибитола, связанных между собой фосфатными мостиками. [27]
Никотин - это один из группы алкалоидов табака. Это вещество в высшей степени ядовито и широко используется как контактный инсектицид. В малых дозах ( например, в папиросном дыме) данное вещество является возбуждающим средством и ведет к повышению кровяного давления. Исходя из структуры этого алкалоида и структуры разнообразных аминокислот, можно предположить, что лизин и орнитин - это предшественники пиридиновой и соответственно пирролидиновой частей молекулы никотина. [28]
Никотин - это один из группы алкалоидов табака. Это вещество в высшей степени ядовито и широко используется как контактный инсектицид. В малых дозах ( например, в папиросном дыме) данное вещество является возбуждающим средством и ведет к повышению кровяного давления. Исходя из структуры этого алкалоида и структуры разнообразных аминокислот, можно предположить, что лизин и орнитин - это предшественники пиридиновой и соответственно пирролидиновой частей молекулы никотина. [29]
Меченый предшественник должен более или менее свободно входить в систему и становиться метаболически эквивалентным эндогенному субстрату, в который требуется ввести метку. Эти требования в общем соблюдаются, например, для ацетат-иона, в меньшей степени - для малонат-иона и часто совершенно не соблюдаются для введенного мевалонат-иона. Эксперимент должен также обеспечивать возможность отличать проверяемый прямой путь включения от любых других неожиданных и часто в высшей степени косвенных путей. Например, структуры многих поликетидов таковы, что меченый поликетид в результате простых реакций расщепления может стать источником специфически меченного аце-тил - КоА, который затем может включаться в совершенно иное соединение. Еще один пример: такие совершенно различные по структуре аминокислоты, как глицин, серии и триптофан, могут являться эффективными предшественниками С-метильных групп; количественное сравнение с меченым метионином показывает, что последний представляет собой гораздо лучший предшественник, но результаты с другими аминокислотами могут быть правильно интерпретированы только при наличии определенных данных о промежуточном метаболизме. Соблюдение соответствующих биологических принципов может также оказаться выгодным при выборе наиболее экономичной или наиболее чувствительной методики. Как будет показано ниже, различные применяющиеся в настоящее время изотопы следует вводить в различных количествах; этот факт следует учитывать, например, при проведении предварительных опытов с целью оптимизации условий включения предшественника. Кинетика включения предшественника может быть чрезвычайно сложной. [30]