Структура - коллаген
Cтраница 1
Структура коллагена, критическое рассмотрение - спирали. [1]
Структура коллагена формируется, таким образом, поэтапно - на нескольких уровнях - подобно структуре целлюлозы. Коллаген также невозможно растянуть, и это его свойство существенно для той функции, которую он выполняет, например, в сухожилиях, костях и других видах соединительной ткани. Белки, существующие только в полностью спи-рализованной форме, подобно кератину и коллагену, представляют собой исключение среди прочих белков. [3]
Структура коллагена представляет собой суперспираль, образованную тремя параллельными, вытянутыми левыми спиралями. [4]
В структуре коллагена поперечные химические связи, наличие которых признается многими исследователями [823], имеют преимущественно ту же природу, что и связи в основной цели. Обилие активных групп и пептидных связей обеспечивает интенсивное межмолекулярное взаимодействие. Отсутствие резкой анизотропии прочности структуры сухого волокна делает примерно равновероятным обрыв связей в основной цепи и поперечных химических связей. Это приводит к образованию продуктов со свойствами, описанными выше. [5]
В структуре коллагена поперечные химические связи, наличие которых признается многими исследователями352, имеют преимущественно ту же природу, что и связи IB основной цепи. Обилие активных групп и пептидных связей обеспечивает интенсивное межмолекулярное взаимодействие. Отсутствие резкой анизотропии прочности структуры сухого волокна делает примерно равновероятным обрыв связей в основной цепи и поперечных химических связей. Это приводит к образованию продуктов со свойствами, описанными выше. [6]
 |
Электронная микрофотография фибриллы коллагена, извлеченной из спилка, после щелочно-солевой обработки и промывки. Увеличение - 40 000 X, контрасти-ровано уранилацетатом. [7] |
Наличие в структуре коллагена связей, различных по своему характеру и природе, играет большую роль в его строении и свойствах, причем с возрастом животного количество и, очевидно, прочность их возрастает. [8]
Для выяснения природы блочности структуры коллагена проведены исследования угловых зависимостей спектров белковой составляющей коллагена различного возраста. Найдено, что угловая зависимость ( см. рис. 56) полуширины и второго момента спектра белковой составляющей при комнатной температуре характерна лишь для коллагена молодого возраста. Для старых же образцов с Тх 0 - - 5 угловая зависимость не обнаруживается. Следовательно, речь должна идти в первую очередь о возрастных изменениях в строении полипептидных цепей, которые влекут за собой изменения в структуре гидратной оболочки. [9]
 |
Типы коллагенов и некоторые их структурные свойства ( по Уайту и др., 1981. [10] |
В табл. 21.1 представлены данные о структуре коллагенов различных тканей. [11]
Поли-ь-пролин исследовался как возможная модель некоторых особенностей структуры коллагена [78, 79] и были описаны 123, 80 ] две формы, обозначенные I и II, заметно различающиеся по растворимости и характеристикам вращения. Эти полосы, возможно, обусловлены л - - я - переходами полипептидной ( амидной) группировки. [12]
Объясните, почему фиброин шелка не может иметь структуру коллагена, а коллаген - структуру фиброина шелка. [13]
Причиной этого является разрушение части межмолекулярных мостиков в структуре коллагена и увеличение длины не связанных этими мостиками участков, на которых волокна начинают сближаться. [14]
Богатый опыт синтеза биологически активных полипептидов и соединений, моделирующих участки структуры коллагена, свидетельствует о том, что синтез пролинсодержащих пептидов не представляет особых трудностей. В отличие от N-метиламинокислот ацилирование имино-группы в процессе синтеза пролинсодержащих пептидов проходит достаточно легко. Наличие иминогруппы в молекуле пролина обусловливает исключительное влияние этой аминокислоты на вторичную структуру полипептидов. Пролин отличается от других аминокислот и по его поведению в ходе ферментативного гидролиза биологически активных полипептидов и белков, проводящегося или для выяснения первичной структуры последних, или для определения чистоты синтетических полипептидов. Связь аминоацил - пролин устойчива к действию таких ферментов, как трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза или лей-цинаминопептидаза. [15]
Страницы: 1 2 3