Структура - коллаген
Cтраница 3
На рентгеновских дифрактограммах видно всего около 20 рефлексов, поэтому воспроизвести пространственное строение кристаллических участков коллагена во всех деталях невозможно. Однако наиболее существенные черты структуры коллагена устанавливаются достаточно надежно. Важнейшими параметрами структуры являются следующие. [31]
Особенности межмолекулярных связей в коллагене зависят от вида и возраста организма, из которого он выделен. Важным компонентом структуры коллагена является вода. Расположение молекул воды в структуре коллагена точно еще не установлено. Рассмотренные выше модели позволяют интерпретировать лишь те рентгенографические данные, которые касаются - сравнительно небольших периодов - яне объясняют периода 640А, который виден в электронном микроскопе и на рентгенограммах, полученных под малыми углами. [32]
 |
Критическое поверхностное натяжение смаччнашш 7с и параметры растворимости б, некоторых uo. iusiepo. i. [33] |
Обезволенное голье, предназначенное для получения кожи, используемой в производство верха обуви и галантерейных изделий, подвергают обработке протеоли-тич. Под действием ферментов происходит деструкция пептидных связей в продуктах распада межволокошшх веществ, коллагена и других белков, удаление их и разделение структурных элементов лицевого слоя и дальнейшее омыление жиров. В результате происходит дальнейшее расщепление структуры коллагена; диссоциация карбоксильных групп коллагена частично подавляется. [34]
 |
Критическое поверхностное натяжение смачивания 7С и параметры растворимости бр некоторых полимеров. [35] |
Обеззоленное голье, предназначенное для получения кожи, используемой в производстве верха обуви и галантерейных изделий, подвергают обработке протеоли-тич. Под действием ферментов происходит деструкция пептидных связей в продуктах распада межволокониых веществ, коллагена и других белков, удаление их и разделение структурных элементов лицевого слоя и дальнейшее омыление жиров. В результате происходит дальнейшее расщепление структуры коллагена; диссоциация карбоксильных групп коллагена частично подавляется. [36]
Nf, образуемые каждой третьей группой полипептидных цепочек, входящих в тройной комплекс. Остатки оксипролина в модели коллаген II направлены наружу от оси молекулы и поэтому не могут образовывать водородные связи между группами внутри трехцепочечного комплекса. Хотя коллаген II не является единственной моделью, приемлемой со стереохимической точки зрения, ее достоинство состоит в том, что в ней хорошо размещается последовательность Гли-Про - Оксипро. Была также предложена третья модель структуры коллагена, хорошо согласующаяся с рентгенографическими данными; она обладает, кроме того, тем преимуществом, что допускает существование двух, а не одной водородных связей на каждые три аминокислотных остатка. Однако включить последовательность Гли-Про - Оксипро во все три цепочки такой модели невозможно. [37]
Механизм взаимодействия соединений хрома с белками голья полностью еще не изучен. В науке существуют различные точки зрения. Наиболее правильными являются представления, объясняющие процесс дубления как химическое взаимодействие между соединениями хрома и коллагеном. Дубящие соединения хрома образуют в структуре коллагена прочные поперечные связи между соседними молекулярными цепями, вследствие чего происходит связывание ( сшивание) этих цепей. Главную роль в фиксации дубящих соединений хрома играют карбоксильные группы и аминогруппы боковых цепей коллагена. Эти группы внедряются во внутреннюю сферу комплекса, образуя координационные связи с атомами хрома. Наряду с образованием координационных связей имеет, место электровалентное взаимодействие между ионизированными группами коллагена и комплексными ионами хрома противоположного знака. [38]
Пептидная группа такого остатка может, очевидно, образовать только одну водородную связь, типа показанной на стр. Полагают, что неспособность коллагена образовывать структуры с максимальным числом водородных связей, предложенные Полингом и сотрудниками, обусловлена именно этим фактом. Интересно, что синтетический полипептид поли - / - пролин тоже не принимает ни а - ни р-конформации, типичные для других полипептидов. Однако структура поли - / - пролина не идентична структуре коллагена. [39]
Скачок величины й при переходе в высокотемпературную фазу связан с появлением отличной от нуля вероятности занятия междоузлий и, следовательно, уменьшением р % примерно в 2 - 3 раза. Величина расщепления узкого дублета при температурах ниже Тх не зависит от возраста и составляет 0 23 Э ( Av 980 Гц) выше фазового перехода при - 4 и 0 62 Э при температурах ниже фазового перехода. С учетом данных теории влияния диффузии на спектры ЯМР этот результат означает, что структура коллагена, насколько показывают наши измерения, остается строго неизменной вплоть до самого высокого возраста. На это же указывает и чисто макроскопический факт возрастной стабильности температуры фазового перехода в коллагене при - 4 С. [40]
При этом происходят очень существенные преобразования всех его свойств, в том числе и молекулярного строения. Например, в теле новорожденного отсутствуют определенные ферменты и гормоны, а некоторые белки отличаются по строению от белков зрелого организма. Но по мере старения организма в нем уменьшается, к примеру, содержание аденозинтрифосфата, витаминов, гормонов, холестерина. С возрастом у человека истончаются и делаются хрупкими кости, разрастается соединительная ткань, изменяется структура коллагена, а также сопротивляемость инфекционным заболеваниям. Подобные возрастные вариации в способности противостоять инфекционным болезням обнаруживаются у растений и животных. [41]
Дубление белков основными солями хрома и их комбинация с таннидами и алюминиевыми квасцами придают белкам кож устойчивость к действию излучения в указанном диапазоне доз. Установлено, что кожи ташшдного дубления под действием излучения мало изменяют свои свойства в отличие от кож минерального дубления. Облучение дозами, не превышающими 106 рд, приводит к улучшению основных физико-механических свойств кож таннидного дубления. Этот факт позволяет сделать вывод о том, что при указанной дозе в образцах кож происходит дополнительное сшивание структуры коллагена, помимо межмолекулярных связей, образовавшихся в npfflficce дубления. [42]
В то же время существуют неоспоримые аргументы в пользу применения твердотельного ЯМР в биологии: величины, отражающие зависимость от направления, которые усредняются за счет быстрых движений в растворителе, содержат весьма важную и часто однозначно интерпретируемую дополнительную информацию о структуре исследуемых веществ. Кроме того, в биологических системах содержатся компоненты, нерастворимые в воде. В основном они образуют надмолекулярные структуры. К ним относятся мембраны, рассмотрение которых будет проведено нами в дальнейшем, волокнистые протеины, строение которых напоминает структуру коллагена. Коллаген является компонентой клеточного остова. К ним относятся также большие системы, состоящие из большого числа отдельных компонент, каждая из которых является водорастворимой, таких, как актомиозиновая система мышечных клеток или фрагментов, входящих в состав сложных вирусов. Эти системы иногда могут кристаллизоваться, и в этом случае, конечно, они могут достаточно эффективно анализироваться с использованием методов рентгеноструктурного анализа. В ряде случаев эти системы можно ориентировать в сильных постоянных магнитных полях за счет наличия у них магнитных дипольных моментов, что существенно упрощает проблемы, возникающие в ЯМР-спектроскопии. [43]
Страницы: 1 2 3