Структура - полипептид
Cтраница 1
 |
Полипептид в растянутой конформации ( остатки L-амииокислот. [1] |
Структура полипептидов в общем виде ( рис. 23.7.1) представляется как ряд линейно связанных между собой остатков аминокислот, ибо эта цепь возникает в результате последовательности конденсации аминокислот и расщепляется при гидролизе, давая аминокислоты. И, наконец, иной альтернативный подход к изображению пептидной цепи - представление ее в виде амидных единиц - CONHCHR -, не употребляется в литературе, подобно определению пептидная единица, которое нечетко, поскольку оно не учитывает группировки, находящиеся на каждом конце полипептидной цепи. Эта номенклатура несет в себе дополнительный источник неоднозначности, поскольку первая амидная единица, например, включает боковой радикал из второго остатка. [2]
Структура полипептидов в кристаллах и растворах может определяться не только внутримолекулярными взаимодействиями. Межмолекулярные водородные связи между цепями часто приводят к стабилизации конформаций цепи, которая была бы невыгодна для изолированной макромолекулы. Классическим примером является р-структура полипептидов, которая на многих кон-формационных картах проигрывает а-спирали, однако в отличие от последней стабилизируется межмолекулярными водородными связями. Помимо этого, межмолекулярные взаимодействия могут приводить и к стабилизации многотяжевых комплексов, характерных для многих синтетических полипептидов и фибриллярных белков. [3]
Структуры полипептидов, шелк: семь статей, данные по ИКС и рентгенографии. [4]
Инфракрасные спектры и структура полипептидов и Сел-ков. [5]
Инфракрасные спектры и структура полипептидов и белков. [6]
Важнейшим этапом в выяснении структуры полипептидов и белков является определение последовательности аминокислот. [7]
Инфракрасная спектроскопия как метод изучения структуры полипептидов и белков. [8]
Итак, мы показали, что измерения дихроизма дают важные сведения о структуре ориентированных полипептидов, в то время как для неориентированных образцов полипептидов необходимо точное измерение частот поглощения для того, чтобы различить а - и р-формы. [9]
К настоящему времени предложены самые разнообразные модели структуры жидкой воды - начиная с простейших ассоциатов, льдоподобных моделей и кончая чрезвычайно сложными моделями, сходными со структурой полипептидов и полинуклеотидов, - бесконечно и беспорядочно разветвленный гель с быстро возникающими и исчезающими водородными связями. Однако все они являются лишь известным приближением к действительности. [10]
Кристаллическая часть твердых синтетических полиамидов, таких, как найлон, тоже имеет структуру, базирующуюся на межмолекулярных водородных связях между СО - и МП-группами, Структура полиамидов, конечно, отличается от структуры полипептидов, потому что амидные группы расположены дальше друг от друга в цепи и чередуются по направлению. [11]
Не останавливаясь на обсуждении этих условий, отметим три достоверно установленных факта. Структуры полипептидов могут стабилизироваться межмолекулярными водородными связями, в частности р-структуры и многотяжевые спирали существуют благодаря межмолекулярным взаимодействиям. [12]
Третичная структура полипептидной цепи определяется прежде всего первичной структурой белковой молекулы; кроме того на нее оказывает влияние растворитель, рН среды, температура, присутствие различных химических агентов. Полученные синтезом структуры природных полипептидов после создания естественных условий ( рН, среда, температура) самопроизвольно принимают обычную для данного природного образца вторичную и третичную структуру. [13]
В результате группы А и ( В оказываются в различном магнитном окружении и дают индивидуальные сигналы ЯМР даже при температурах, значительно превышающих комнатные ( см. разд. N-за-мещенных аминокислот, таких, как саркозин и N-метилаланин, в структурах полипептидов и белков. [14]
Несколько повышается сорби-руемость при переходе к ароматическим аминокислотам. Ввиду того что взаимодействие ионообменных смол с органическими ионами существенно зависит от установления дополнительных межмолекулярных связей, помимо кулоновских, любое усложнение структуры сорбата способствует повышению его сорбируе-мости. В соответствии с этим усложнение структуры полипептидов приводит к увеличению их способности сорбироваться карбоксильными смолами в водородной форме вплоть до размеров молекул, встречающих затруднение к проникновению в зерно сорбента из-за недостаточной пористости. Белки наряду с другими цвиттерионами сорбируются высокопористыми смолами со значительной емкостью. В связи с тем что замещение ионов водорода ионами натрия в карбоксильных катионитах приводит к повышению степени набухания ионита, одновременно увеличивается и емкость сорбции больших ионов из-за повышения пористости сорбента. Падение емкости сорбции при значительном увеличении количества ионов натрия в смоле объясняется обычной неспособностью солевых форм катионитов сорбировать цвиттерионы. [15]
Страницы: 1 2