Cтраница 2
Наконец, частоты колебаний основной цепи валентных связей ( скелетные частоты) обусловлены расширением и сокращением одинарных связей типа С-С, С-О, С-N. Эти частоты расположены в интервале 200 - 1250 см-1. К сожалению, они не могут быть использованы для установления структуры полипептидов и белков вследствие отсутствия данных о происхождении каждой из них. [16]
Переходя к более сложным соединениям, рассмотрим сначала синтетические полимеры. Пх синтезировано довольно большое число, и некоторые амиды производятся промышленностью в очень больших количествах. В наиболее важных образцах синтетических полиамидов амидные группы разделены углеродной цепочкой не очень большой длины, и их структура отличается от структуры полипептидов. Поэтому они могут служить модельными соединениями только для белков р - или вытянутой формы ( см. разд. [17]
В книге рассмотрены новые методы исследования строения простых и сложных молекул, широко применяемые в органической и неорганической химии, а также в биохимии. Читатель знакомится с физикой явления, его теорией и практическими применениями. Отдельная глава посвящена методике эксперимента, причем в ней даны также основные характеристики промышленных спектрополяриметров. На конкретных примерах рассмотрены последние достижения в области использования методов для решения структурных, стереохимических и конформационных проблем для широкого круга веществ, в частности для изучения структуры полипептидов и белков, а также синтезированных за последнее время оптически активных полимеров. [18]
В книге рассмотрены новые методы исследования строения простых и сложных молекул, широко применяемые в органической и неорганической химии, а также в биохимии. Читатель знакомится с физикой явления, его теорией и практическими применениями. Отдельная глава посвящена методике эксперимента, причем в ней даны также основные характеристики промышленных спектрополяриметров. На конкретных примерах рассмотрены последние достижения в области использования методов при решении структурных, стереохимических и конфор-мационных проблем для широкого круга веществ, в частности при изучении структуры полипептидов и белков, а также синтезированных за последнее время оптически активных полимеров. [19]
Аминокислотные остатки цепи в зависимости от вида боковой группы R делятся на неск. К неполярным, плохо растворяющимся в воде относятся аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенил аланин, триптофан, тирозин, метионин, глицин и цистепин. Полярные и заряженные аминокислотные остатки обладают хорошей растворимостью в воде. К полярным относятся серии, треонин, аснарагин, пролил и глутамин. Могут быть заряженными также цистеин и гистидин. В целом молекула белка несет положит, и отрицат. В первичной структуре белка заключена вся информация, определяющая его пространств, структуру и ф-ции. Определение первичной структуры полипептидной цепи производят путем частичного расщепления ее на короткие перекрывающиеся фрагменты с последующим анализом их аминокислотной последовательности, начиная с N-конца. Это удается сделать для не слишком длинных последовательностей, поэтому структуру длинных полипептидов находят, комбинируя данные для фрагментов. [20]