Cтраница 1
Структура гемоглобина уже была рассмотрена в этой книге. Этот ферро-комплекс в своей свободной от кислорода форме отличается от остальных гемопротеидов в том отношении, что он. Только благодаря тому, что железо соединено координационной связью с гистидином, который прочно связан с белком, данное соединение вообще может существовать. [1]
Структуры гемоглобинов и миоглобинов описаны в разд. Проблемы, возникающие при исследованиях обратимого связывания кислорода белками, сформулированы в разд. Основные выводы собраны в разд. [2]
Что касается структуры восстановленного гемоглобина, то, как показали исследования, она в некотором отношении отличается от структуры кислого метгемоглобина. [3]
Такая замена меняет структуру гемоглобина, и он в значительной степени теряет свою способность переносить кислород. Название болезни обусловлено тем, что это изменение, происшедшее на молекулярном уровне, приводит к изменению формы клеток-переносчиков кислорода в крови ( красных кровяных шариков); они становятся серповидными, а не круглыми. [4]
![]() |
Пептидные карты гемоглобинов человека. Денатурированный гемоглобин. [5] |
Многие изменения в структуре гемоглобина человека обусловлены. [6]
В связи с лучшим пониманием структуры гемоглобина и дственных ему соединений возникла необходимость в более остой и логически четкой номенклатуре, чем та, которой поль-вались. [7]
Возрастные изменения людей прослеживаются по изменению структуры гемоглобина. [8]
Для нас особенно интересны третичная и четвертичная структуры гемоглобина. [9]
Заболевание человека, связанное с нарушением первичной структуру гемоглобина, которое характерно для гомозигот по аллелю, кодирующему р-цепь гемоглобина. [10]
Таким путем были исследованы, в частности, структуры гемоглобина, витамина В12, пенициллина. [11]
Известны многочисленные генетически обусловленные заболевания, связанные с изменением структуры гемоглобина ( напр. [12]
Английским биохимиком Джоном Кендрю ( 1917 - 1997) определена структура гемоглобина. [13]
Таким образом, третичная структура цитохрома с совершенно отличается от структуры гемоглобина и миоглобина. Это соответствует полному различию специфических биологических функций данных гемо-протеидов. [14]
Гемоглобинопатии определяются аномалией скорости синтеза одной из цепей глобина ( так называемые талассемии) или появлением аномальных по своей структуре гемоглобинов ( серповидно-клеточная болезнь, М - гемоглобинопатии, гемоглобинопатия Constant Spring и др. Наиболее распространенными ге-моглобинопатиями являются талассемии, наследуемые по аутосомно-доминантному типу. В настоящее время принято делить талассемии по нарушению синтеза той или иной цепи глобина. [15]