Вторичная структура
Cтраница 2
 |
Спираль, параметры спирали и развертка поверхности спирали. [16] |
Вторичные структуры - это упорядоченные расположения основной цепи полипептида, безотносительно к типам боковых цепей и их конформациям. Все вторичные структуры стабилизированы водородными связями между пептидными амидными и карбонильными группами. [17]
Вторичные структуры обнаруживаются по характерным областям на карте расстояний. [18]
Вторичные структуры, например а-спирали и р-слои, являются потенциальными зародышами свертывания, поскольку им свойственна большая связывающая энергия и сильная корреляция с соседними по цепи остатками. В связи с этим нужно отметить, что при повторном свертывании BPTI первый стабильный дисульфидный мостик [451, 457] связывает Cys-30 [ 3-складчатого листа с Cys - 5l а-спирали. [19]
Вторичная структура и ДНК, и РНК в значительной степени определяется водородными связями между парами комплементарных азотистых оснований, поэтому любые воздействия, способные разрушать водородные связи, могут менять пространственную организацию нуклеиновых кислот. Полный или частичный разрыв водородных связей, ведущий к раскручиванию полинуклеотидных цепей нуклеиновой кислоты и их последующему разделению, называется денатурацией. Кроме того, такие соединения, как амиды ( формамид, мочевина), увеличивая сольватацию ароматических ядер азотистых оснований молекулами воды, также способствуют разрыву водородных связей между основаниями. Денатурация нуклеиновых кислот может быть обратимым процессом; скорость ренатурации тем больше, чем меньше степень денатурации. Например, при полной денатурации ДНК нагреванием две комлементарные нити реассоци-ируют очень медленно ( происходит гак называемый отжиг ДНК) и только при медленном охлаждении раствора ДНК. При быстром охлаждении степень ренатурации невелика. [20]
Вторичная структура описывается пространственной ориента-ей основной полипептидной цепи, третичная - трехмерной ар-гектурой всей белковой молекулы. Как вторичная, так и тре - 1ная структуры связаны с упорядоченным расположением мак-молекулярной цепи в пространстве. [21]
Вторичная структура закрепляется, как правило, с помощью дородных связей между пептидными группами, довольно близко сположенными в цепи а-аминокислотных остатков. [22]
 |
Спираль, параметры спирали и развертка поверхности спирали. [23] |
Вторичные структуры - это упорядоченные расположения основной цепи полипептида, безотносительно к типам боковых цепей и их конформациям. Все вторичные структуры стабилизированы водородными связями между пептидными амидными и карбонильными группами. [24]
Вторичные структуры обнаруживаются по характерным областям на карте расстояний. [25]
Вторичные структуры, например а-спирали и р-слои, являются потенциальными зародышами свертывания, поскольку им свойственна большая связывающая энергия и сильная корреляция с соседними по цепи остатками. В связи с этим нужно отметить, что при повторном свертывании BPTI первый стабильный дисульфидный мостик [451, 457] связывает Cys-30 [ 3-складчатого листа с Cys - 5l а-спирали. [26]
 |
Вторичная структура тРНК. [27] |
Вторичная структура тРНК формируется за счет образования максимального числа водородных связей между внутримолекулярными комплементарными парами азотистых оснований. В результате образования этих связей по-линуклеотидная цепь тРНК закручивается с образованием спирализованных ветвей, заканчивающихся петлями из неспаренных нуклеотидов. [28]
Вторичная структура, сформированная под действием частиц минерального порошка, полностью разрушается в процессе деформирования. [29]
Вторичная структура определяется способом, которым скручена цепь; в частности, последняя может образовывать а-спираль. Наконец, третичная структура - это способ, которым свернутая в спираль цепь ( цепи) изогнута и гидратирована в природном ( нативном) белке. Для молекул белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей, рассматривают и так называемые четвертичные структуры, определяющие тип взаимодействия между отдельными цепями. [30]
Страницы: 1 2 3 4