Третичная структура - белковая молекула
Cтраница 2
Благодаря этому взаимодействие боковых радикалов и возникновение S-S - связей приводит к свертыванию цепей и укладке их спиральных и аморфных участков в компактное тело - глобулу. Вот эта пространственная упаковка чередующихся спиральных и аморфных участков первичной цепи в симметричную глобулу и составляет третичную структуру белковой молекулы. Следовательно, вторичные связи принимают непосредственное участие в создании и стабилизации третичной структуры белка. [16]
Все эти уровни структуры взаимно влияют друг на друга, причем более низкий порядок организации определяет более высокий. Так, порядок чередования отдельных аминокислот в пептидной цепи определяет ее вторичную структуру и, соответственно, третичную структуру белковой молекулы. [17]
Кроме активного центра различают еще два центра: субстратный и аллостерический. Под первым понимают участок молекулы фермента, к которому присоединяется субстрат, подвергающийся ферментативному превращению, под вторым - участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому того или иного низкомолекулярного вещества изменяется третичная структура белковой молекулы, а следовательно, и конфигурация активного центра, что сопровождается повышением или снижением каталитической активности. [18]
Особое место в процессах поглощения органических веществ занимает проблема выделения ферментов. Для этой цели синтезированы гель-сорбенты, основными показателями которых служат степень набухания и емкость по амилазе и протеазе. Вследствие большого молекулярного веса амилазы основное значение в процессе сорбции этих веществ на анионитах приобретает размер пор понита и удельный объем его в набухшем состоянии, особенно если учесть, что реакционная способность ферментов в значительной степени определяется третичной структурой белковой молекулы и спиральным расположением полипептидных цепей ферментов. С целью получения сорбента с возможно большей степенью набухания в качестве матрицы смолы было использовано вещество с большой гидрофильностью; носителем анионообменных групп являлись полиэтиленполиамдны, обработанные алкилирующим агентом. Полученный гель-сорбент 18 имел требуемые степень набухания и емкость по амилазе. [19]
Играет важную роль в формировании третичной структуры белковой молекулы: поддерживает жесткую форму одиночной полипептидной цепи или удерживает вместе разл. [20]
 |
Свободный ( а и фосфори-лированный ( б активный центр холинэотераз. [21] |
По соседству с анионным пунктом, на расстоянии 4 - 5А, расположен эстеразный пункт, на котором и осуществляется процесс гидролиза. Он представляет собой более сложное образование. Известно, что центральную роль в нем играет гидроксил серина. В непосредственной близости от гидроксила серина, возможно за счет третичной структуры белковой молекулы, находится группировка, которая активирует этот весьма инертный гидроксил и тем самым способствует его ацилированию. [22]
И даже это, явно недостаточное для выяснения мелких деталей разрешение, позволило установить общую картину пространственного расположения полипептидной цепи и относительное положение группы гемина. Таким образом, третичная структура молекулы белка была впервые обрисована в общих чертах. Но даже при этих недостатках и неточностях было выяснено, что третичная структура белковой молекулы не может быть описана какой-либо правильной геометрической фигурой, существование которых постулировалось почти всеми теориями строения белковых молекул, основанных на ранних рентгеноструктурных исследованиях. [23]
Страницы: 1 2