Четвертичная структура

Cтраница 2

Образование четвертичной структуры осуществляется прежде всего путем гидрофобных взаимодействии между отдельными полипептидными цепями. Возникают расширенные области контактов между а - и / 3-цепямн, Которые вместе с этим являются предпосылкой для обратимого кооперативного связывания гемоглобином четырех молекул кислорода. При присоединении кислорода к гему образуется оксигемоглобин, четвертичная структура которого лишь незначительно отличается от неоксигенированной формы. Гемы взаимно сближаются на 0 1 нм, а ( 3-гемы удаляются один от другого на 0 65 нм. [16]

Электронная микрофотография глутамин интетазы Е. ob. [17]

Формирование четвертичной структуры из трех и более субъединиц протекает с промежуточным образованием агрегатов меньшего размера. Агрегация первых мономеров часто облегчает присоединение последующих в этом смысле образование четвертичной структуры является кооперативным процессом. [18]

Изменение четвертичной структуры молекулы гемоглобина при присоединении трех молекул кислорода увеличивает вероятность присоединения четвертой молекулы в 70 раз по сравнению с вероятностью присоединения первой молекулы. Это замечательное свойство молекулы гемоглобина отражает взаимосвязь четырех структурных ее единиц. В результате такой взаимосвязи физиологическая активность молекулы гемоглобина носит положительный кооперативный характер. [19]

Под четвертичной структурой понимают построение олигомерного белка из определенного комплекса нескольких полипептидных цепей. Ассоциация двух или нескольких полипептидных цепей происходит под действием межмолекулярных взаимодействий между полярными, ионизируемыми и неполярными боковыми группами посредством диполь-дипольных взаимодействий, водородных связей, гидрофобных взаимодействий и образования ионных пар. В исключительных случаях четвертичная структура также стабилизируется дисульфидными мостиками. [20]

Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой ( или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярно-го образования. Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера, мономера или субъединицы, чаще всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входящих в его состав протомеров, т.е. возникает новое качество, не свойственное мономерному белку. Олигомерные белки чаще построены из четного числа протомеров ( от 2 до 4, реже от 6 до 8) с одинаковыми или разными молекулярными массами-от нескольких тысяч до сотен тысяч. В частности, молекула гемоглобина состоит из двух одинаковых а - и двух Р - ПОЛИПСПТИДНЫХ цепей, т.е. представляет собой тетрамер. [21]

Берналу, четвертичная структура представляет собой комплекс субъединиц, способных к диссоциации. [22]

Берналу, четвертичная структура представляет собой комплекс субъединиц, способных к диссоциации. Получены данные, подтверждающие, что макроструктура альбумина сыворотки крови состоит из двух субъединиц, имеющих молекулярный вес 32 000 каждая. [23]

Берналу, четвертичная структура представляет собой комплекс субъединиц, способных к диссоциации. Получены данные, подтверждающие, что макроструктура альбумина сыворотки крови состоит из двух субъединнц, имеющих молекулярный вес 32000 каждая. [24]

Является ли четвертичная структура ферментов у глубоководных организмов столь же лабильной по отношению к давлению, как и у наземных форм. Если нет, то не зависит ли структура ферментов глубоководных форм в большой степени от участия водородных связей в стабилизации четвертичной структуры. [25]

Так называемая четвертичная структура фибриллярных белков мало изучена, но если иметь в виду, что эти белки представляют собой резко асимметричные образования жесткого типа ( например, трехтяжные спирали коллагена), то можно полагать, что на различных стадиях синтеза и укладки этих белков важную роль в организации структуры должны играть именно те факторы, которые ответственны за самоупорядочение в растворах жесткоцепных полимеров. Конечно, образование дисульфидных связей, которые накладываются на упорядоченную структуру, значительно осложняет расшифровку стадий процесса, приводящих к конечному строению фибриллярных белков. Но это не является ограничением применимости основных принципов образования жидкокристаллических систем к случаю природной организации белковых тел. [26]

В создании четвертичной структуры принимают участие силы взаимодействия между отдельными группами, расположенными на поверхности белковых глобул. Часто ассоциация субъединиц в сложные комплексы является основой биологической активности последних. Например, для проявления активности щелочной фосфатазы необходимо предварительное объединение двух ее субъединиц. [27]

Для изучения четвертичной структуры белковых молекул используется ряд методов. Широко распространены те из них, которые способны фиксировать тот факт, что в присутствии денатурирующих агентов компактные глобулярные белковые молекулы разворачиваются и диссоциируют на полипептидные цепи. Привлекаются также методы ограниченного применения, которые не дают прямого ответа и используются только в особых случаях. [28]

Рентгеноструктурный анализ четвертичной структуры координационного гемоглобина млекопитающих был выполнен на мет-гемоглобине [16, 103, 140], поскольку кристаллы с достаточно высоким содержанием оксигемоглобина не могут быть получены экспериментально. Недостаток структурных данных по гемоглобину, координированному кислородом, обусловлен окислением оксиге-моглобина в метгемоглобин за период. [29]

Гемоглобин имеет четвертичную структуру ( стр. [30]

Страницы: 1 2 3 4