Малая субъединица

Cтраница 2

В результате процессинга, в ходе которого метилируется ряд рибозных остатков, из молекулы предшественника выщепляются три типа рРНК: 18S, входящая в состав малой субъединицы рибосом, а также 28S и 5 85, локализующиеся в большой субъединице. У некоторых организмов в составе предшественника 28S РНК находится вставка - интрон, который удаляется при процессинге. Сплайсинг фрагментов РНК большой рибосомальной субъединицы обнаружен и изучен у ресничной инфузории Tetrahymena при функционировании генов вегетативного ядра - макронуклеуса, а также при процессинге митохонд-риальной рибосомальной РНК у дрожжей. [16]

Оно основано на представлении о линейном взаимодействии мод в гибкой цепи. Эта нелинейность обусловлена негауссовостью малых субъединиц. [17]

В это же время инициирующая формилметионин-т РНК связывается с IF-2 и ГТФ. Это связывание происходит с помощью фактора IF-1, который способствует соединению мРНК с инициирующим комплексом, состоящим из малой субъединицы, формилметионин-т РНК, IF-2, IF-3, ГТФ. Белковый фактор IF-2 способствует соединению большой и малой субъединиц рибосомы. После присоединения большой субъединицы высвобождаются все инициирующие факторы, ГДФ и неорганический фосфат, т.е. процесс идет с затратой энергии. Смысл всех этих операций заключается в том, что мРНК соединяется с инициирующей ( формил) метионин-т РНК в рибосоме единственно возможным способом, определяющим точное положение рамкИ считывания ко-донов мРНК на инициирующем кодоне. В работающей рибосоме есть два участка связывания транспортных РНК ( тРНК): А-участок ( аминоацильный), имеющий сродство к аминоацил-т РНК, и Р - уча-сток ( пептидильный), имеющий сродство к пептидил-т РНК. [18]

Рибосомы, как и РНК-полимеразы, являются точками приложения действия ряда антибиотиков, в том числе таких широко используемых в медицинской практике как стрептомицин, хлорамфеникол и тетрациклин, структуры которых приведены в § 2.5. Бактерицидное действие первых двух связано с их способностью специфично взаимодействовать только с прокариотическими рибосомами. Стрептомицин связывается с малой субъединицей, хлорамфеникол - с большой субъединицей вблизи пептидилтрансферазного центра рибосомы, подавляя тем самым биосинтез белков у бактерий и не затрагивая биосинтез зараженного человека или животного. Тетрациклин обладает способностью взаимодействовать с малыми субъединицами в А-участках как прокариотических, так и эукариотичес-ких рибосом. Этим он препятствует отбору аминоацил-т РНК в А-участке и блокирует белковый синтез. Однако клеточные мембраны животных для него непроницаемы, и при введении его в живой организм избирательно подавляется именно биосинтез у бактерий. [19]

Так, рибосомы прокариот обозначают как 70S рибосомы, а их субъединпцы - как 50S и 30S субъедпницы. Рибосомы эукариот крупнее по размеру и их обозначают как 80S рибосомы, а две субъе-диницы - как, соответственно, 60S и 40S рибосомы. Обе субъединицы рибосом являются нуклеопротеидами, состоящими из одной или нескольких молекул РНК и значительного числа рибосом-ных белков. Малая субъединица прокариотических рибосом содержит одну молекулу РНК, обозначаемую как 16S рРНК, и 21 белок, которые обозначаются номерами с указанием, что они относятся к малой ( англ. [20]

В ядрах эукариот обнаружены три специализированные формы РНК-полимеразы. РНК-полимераза II ( или В) - синтез информационных РНК - РНК-полимераза III ( или С) - синтез тРНК и некоторых других низкомолекулярных РНК - РНК-полимеразы эукариот нечувствительны к ингибиторам бактериальных РНК-полимераз - рифампицину и стреп-толидигину. Специфическим ингибитором РНК-полимеразы II является токсин бледной поганки ot - аманитин. Несколько малых субъединиц являются общими для разных форм РНК-полимераз. Большие субъединицы, по-видимому, выполняют те же функции, что 3 - и Р - субъединицы бактериальных РНК-полимераз. О функциях малых субъединиц пока ничего не известно. [21]

В ядрах эукариот обнаружены три специализированные формы РНК-полимеразы. РНК-полимераза I ( или А по другой, номенклатуре) осуществляет в ядрышке синтез 18 S и 23 S рРНК РНК-полимераза II ( или В) - синтез информационных РНК - РНК-полимераза III ( или С) - синтез тРНК и некоторых других низкомолекулярных РНК - РНК-полимеразы эукариот нечувствительны к ингибиторам бактериальных РНК-полимераз - рифампицину и стреп-толидигину. Специфическим ингибитором РНК-полимеразы II является токсин бледной поганки а-аманитин. Несколько малых субъединиц являются общими для разных форм РНК-полимераз. Большие субъединицы, по-видимому, выполняют те же функции, что р - и Р - субъединицы бактериальных РНК-полимераз. О функциях малых субъединиц пока ничего не известно. [22]

В ядрах эукариот обнаружены три специализированные формы РНК-полимеразы. РНК-полимераза I ( или А по другой, номенклатуре) осуществляет в ядрышке синтез 18 S и 23 S рРНК РНК-полимераза II ( или В) - синтез информационных РНК - РНК-полимераза III ( или С) - синтез тРНК и некоторых других низкомолекулярных РНК - РНК-полимеразы эукариот нечувствительны к ингибиторам бактериальных РНК-полимераз - рифампицину и стреп-толидигину. Специфическим ингибитором РНК-полимеразы II является токсин бледной поганки а-аманитин. Несколько малых субъединиц являются общими для разных форм РНК-полимераз. Большие субъединицы, по-видимому, выполняют те же функции, что 3 - и Р - субъединицы бактериальных РНК-полимераз. О функциях малых субъединиц пока ничего не известно. [23]

Для инициации полипетидной цепи в клетках прокариот необходимы: мРНК, инициирующая ами-ноацил - тРНК, малая и большая субъединицы рибосом. Они собираются в работающий ансамбль с помощью трех белков ( факторы инициации) IF-1, IF-2, IF-3, ионов магния и ГТФ. Инициирующая аминоацил-т РНК у прокариот представлена формилметионин-т РНК, а у эукариот - метионин-т РНК. Стадия инициации начинается с присоединения IF-3 к малой субъединице рибосомы. [24]

В ядрах эукариот обнаружены три специализированные формы РНК-полимеразы. РНК-полимераза I ( или А по другой, номенклатуре) осуществляет в ядрышке синтез 18 S и 23 S рРНК РНК-полимераза II ( или В) - синтез информационных РНК - РНК-полимераза III ( или С) - синтез тРНК и некоторых других низкомолекулярных РНК - РНК-полимеразы эукариот нечувствительны к ингибиторам бактериальных РНК-полимераз - рифампицину и стреп-толидигину. Специфическим ингибитором РНК-полимеразы II является токсин бледной поганки а-аманитин. Несколько малых субъединиц являются общими для разных форм РНК-полимераз. Большие субъединицы, по-видимому, выполняют те же функции, что 3 - и Р - субъединицы бактериальных РНК-полимераз. О функциях малых субъединиц пока ничего не известно. [27]

Схема цикла элонгации при биосинтезе белка на рибосоме. [28]

Участки рибосомы, на которых связываются эти тРНК, соответственно называют Р - участком и А-участком ( или Р - сайтом и А-сайтом от англ. Многочисленные данные свидетельствуют, что в обоих участках тРНК связаны с соответствующими кодонами. Область рибосомы, с которой в А-участке взаимодействуют прочитываемый кодон и антикодон отбираемой им аминоацил-т РНК, называют участком декодирования. После отбора аминоацил-т РНК происходит перенос пептидного фрагмента на онаминогруппу аминоацил-т РНК. Участок рибосомы, на котором происходит этот процесс и который, следовательно, содержит каталитический центр для переноса пептида, называется пептидилтрансферазный участком. Поскольку, как следует из пространственной структуры тРНК ( см. рис. 29), расстояние между 3 -концом тРНК и антикодоновой петлей порядка 8 нм, пептидилтрансферазный и декодирующий участки на рибосоме удалены друг от друга. Известно, что они вообще находятся на разных субъединицах рибосом: декодирующий - на малой, а пептидилтрансферазный - на большой субъединице. Молекулы тРНК располагаются на рибосоме таким образом, что взаимодействуют с обеими субъединицами, причем на большой субъединице в районе пептидилтрансферазного центра сближены их 3 -концевые СрСрА фрагменты, а на малой субъединице вблизи декодирующего участка - их антикодоно-вые петли. [29]

Страницы: 1 2