Cтраница 2
Эта главная окислительная стадия цикла катализируется ферментом сукцинатдегидрогеназой, который прочно вмонтирован в специфические органеллы аэробных клеток - в митохондрии животных и растений или в окислительные мембраны бактерий ( вследствие чего его часто используют как специфическую метку такого рода частиц. [16]
Окисление осуществляется четырьмя дегидрогеназами, три из которых связаны с НАД, а сукцинатдегидрогеназа - с флавином. Затем восстановленные молекулы кофермента и флавина окисляются переносящей водород или электрон системой, которая при сопряжении с фосфорилирующей системой ( см. стр. [17]
Биохимические исследования состояли в определении каталазнои активности крови и печени, скорости реакции трансгемирования, активности сукцинатдегидрогеназы, лактикодегидрогеназы, цитринодегидрогеназы, альдегид-дегидрогеназы и общей дегидрогеназной активности ткани мозга и сердечной мышцы. [18]
Распределение белков по комплексам ЦПЭ /, / /, / / /, IV. [19] |
Ci, fli - нтохромы, Си - медьсодержащие белкн, ( Fe - Ье) - негемнновое железо, f - сукцинатдегидрогеназа, Гд-НАД Н - дегидрогеназа. [20]
Общность в механизме действия циклодиеновых соединений заключается в том, что диклодиеновые соединения ( гептахлор и др.) также являются ингибиторами дыхательных ферментов, в частности сукцинатдегидрогеназы. [21]
Обычно при классификации принято проводить различие между ионами металлов и органическими кофакторами, но с функциональной точки зрения трудно понять, почему, например, циклическое окисление - восстановление иона меди в аскорбатоксидазе должно относиться к одному классу явлений, а циклическое окисление - восстановление флавина в сукцинатдегидрогеназе - к другому. [22]
Дыхательная цепь включает три белковых комплекса ( комплексы I, III и IV), встроенных во внутреннюю митохондриальную мембрану, и две подвижные молекулы-переносчика - убихинон ( кофермент Q) и цитохром с. Сукцинатдегидрогеназа, принадлежащая собственно к цитратному циклу, также может рассматриваться как комплекс II дыхательной цепи. [23]
Неоднократно было обнаружено, что феназинметасульфат служит наиболее эффективным акцептором водорода для флавопротеид-ных дегидрогеназ. Сукцинатдегидрогеназа тесно связана с митохон-дриальными мембранами, но она была переведена в растворимое состояние и получена в чистом виде из митохондрий сердца быка. [24]
Хорошо известен связанный с мембраной фермент сукцинатдегид-рогеназа, катализирующий в ЦТК окисление сукцината до фумарата. Поскольку фумаратредуктаза и сукцинатдегидрогеназа катализируют одну и ту же реакцию, но в разных направлениях, первоначально считали, что это один фермент. Сейчас показано, что реакции осуществляются разными ферментными белками. Информация о них содержится в разных генах. Синтез сукцинатдегидрогеназы индуцируется в аэробных, а фумаратредуктазы - в анаэробных условиях. [25]
К таким ферментам относятся цитохромы ( см. гл. XV), сукцинатдегидрогеназа, малатдегидрогеназа и глицерофосфатдегидрогеназа. [26]
В результате шестой реакции сукцинат дегидрируется в фумаровую кислоту. Окисление сукцината катализируется сукцинатдегидрогеназой, в молекуле которой с белком прочно ( ковалентно) связан кофермент ФАД. [27]
Многие ферменты, участвующие в окислительном метаболизме митохондрий, связаны с мембранами и содержат в качестве неотъемлемой составной части липидный компонент. Один из этих ферментов - сукцинатдегидрогеназа - легко можно выделить и разделить на белковую и липидную фракции. [28]
Дегидрогеназная активность фермента и его способность к реконструкции весьма неустойчивы. Будучи связана с мембранами, сукцинатдегидрогеназа стабильна во времени. Решающим фактором, определяющим высокую нестабильность растворимого фермента, является появление чувствительности к кислороду. Поэтому для получения способной к реконструкции сукцинатдегидрогеназы необходимо тщательно избегать контакта растворимого фермента с кислородом. [29]
Окисленная форма синего цвета; восстановленная форма бесцветна. Восстанавливается флавонротеиновыми ферментами, но не восстанавливается растворимой сукцинатдегидрогеназой. [30]