Теплота - ионизация
Cтраница 4
Теплота диссоциации карбоксильных групп близка к нулю, а имидазольных составляет - 6 ккал / молъ, поэтому температурное поведение двух рассматриваемых ветвей кривой существенно различается и позволяет отличить конец титрования карбоксильных групп от начала титрования имидазольных. Поскольку теплота ионизации ( А / / - 11 ккал / молъ) а-аминогрупп ( титрующихся в конце нейтральной части кривой титрования) близка к теплоте ионизации е-аминогрупп ( титрующихся в щелочной области рН), то этот метод не может использоваться для разделения указанных областей кривой титрования. Щелочная часть кривой титрования на рис. 10 зависит от времени. Это, как указывалось выше, свидетельствует о наличии конформационных изменений под действием рН и может быть связано с влиянием рН на ионизацию тирозиновых остатков, заблокированных внутри белковой глобулы. Во всех случаях они отражают конформационную перестройку молекул, и исследование разностных кривых титрования позволяет получить некоторую информацию о характере такой перестройки. [46]
Теплоты образования, вычисленные по энергиям связи атомов в молекуле, в ряде случаев не совпадают с действительными данными, так как не всегда соблюдается аддитивность свойств энергии связей. Если растворитель химически взаимодействует с растворяемым веществом или вещество, растворяясь, подвергается ионизации, то теплоты растворения таких веществ, указанные в справочниках, включают в себя теплоту сольватации ( гидратации) или теплоту ионизации. [47]
Естественно, не все ионизационные процессы имеют одну и ту же теплоту ионизации, и при переходе от одного члена гомологического ряда к другому ее количество может изменяться. Поскольку теплота ионизации обычно соответствует обратному значению температурного коэффициента величины рКа, то всегда должна быть температура, при которой два основания, имеющие сходную структуру, но различные теплоты ионизации, будут обладать одинаковой свободной энергией ионизации. Особенно наглядным примером такого эффекта является сравнение основностей воды, ди-н-бутилового эфира и н-бутанола с помощью данных о растворимости хлористого водорода в этих растворителях. Как будет показано ниже [122], в интервале от 0 до 50 имеется несколько точек температурной инверсии, которые делают невозможным сравнение в этом ряду. [48]
Напомним, что теплота ионизации определяется числом калорий на 1 моль, поглощенных при реакции ионизации в условиях постоянства температуры и давления. При соответствующих определениях было найдено, что теплота ионизации аминокислот в кислых растворах составляла в среднем около 0 5 ккал / моль и в щелочных растворах - около 11 - 12 ккал / моль. Эти величины очень близки к тешютам ионизации алифатических карбоновых кислот и аминов ( в среднем 1 ккал / моль и 12 ккал / моль соответственно) и говорят о том, что кислота реагирует с карбоксильными группами аминокислот, а щелочь - с их основными группами. [49]
В этой связи приобретает особое значение вопрос об относительной устойчивости тропилиевого и бензильного карбониевых ионов. Эту проблему для газовой фазы рассмотрели Райлендер, Мейерсон и Грабб [21], которые нашли, что значение теплоты изомеризации семичлен-ного иона в шестичленный заключено между - 5 и 19 ккал / моль. Чтобы вычислить эту величину для раствора, нужно знать теплоту ионизации хлористого бензила в уксусной кислоте. Использование этой цифры как верхнего предела для теплоты ионизации хлористого бензила приводит к заключению, что в уксусной кислоте бензильный карбониевый ион устойчивее тропилиевого по крайней мере на 3 2 ккал / моль. [50]
 |
Определение ЛЯ ионизации ионогенной. [51] |
Однако при анализе зависимостей констант равновесия ферментативной реакции от температуры следует принимать во внимание, что они могут быть эффективными величинами. В этом случае при корректном анализе температурной зависимости реакции необходимо учитывать теплоты ионизации ионогенных групп субстрата или активного центра фермента. [52]
Диксон разработал метод, который позволяет на основе данных по ферментативной кинетике идентифицировать функциональные группы, входящие в активный центр фермента. Как известно, многие ферменты содержат каталитически важные сульф-гидрильные и имидазольные группы, и приходится лишь сожалеть, что теплоты ионизации этих двух групп почти одинаковы. [53]
Страницы: 1 2 3 4