Мышечная ткань

Cтраница 2

В мышечной ткани открыты 3 типа регуляции гликогенфосфорилазы. [16]

Строение саркомера скелетной мышцы. [17]

В мышечной ткани взрослых животных и человека содержится от 72 до 80 % воды. Около 20 - 28 % от массы мышцы приходится на долю сухого остатка, главным образом белков. [18]

Окраска мышечной ткани обусловлена содержанием в мышцах сложного белка хромопротеида - миоглобина. Миоглобин значительно легче связывается с кислородом, чем гемоглобин. В периферийных слоях миоглобин содержится в форме оксимио-глобина, который в процессе замораживания и последующего хранения в замороженном состоянии под влиянием солей повышенной концентрации и испарения из поверхностных слоев может превратиться в метмиоглобин. В результате замороженное мясо приобретает более темную окраску, чем незамороженное. Мясо, подвергшееся медленному замораживанию, имеет более темную окраску по сравнению с быстрозамороженным мясом. [19]

В мышечной ткани равновесие этой реакции сдвинуто в сторону образования АТФ. Таким образом, Креатинфосфат можно рассматривать как временное депо макро-эргического фосфата. [20]

В мышечной ткани удельная радиоактивность фосфора креатинфосфата значительно больше АТФ. Следовательно, в условиях проведенных опытов в мозговой ткани контрольных животных с большей скоростью обменивается АТФ, а в мышечной-креатинфсофат. В печени получена высокая интенсивность обмена АТФ н креатинфосфата. [21]

Основу мышечной ткани животных составляют различные белки. Белок в процессе подготовки проб к анализу обычно подвергают гидролизу растворами щелочей. Для этого I г пробы растворяют в 10 мл 40 -ногр раствора NaOH и нагревают до 60 - 70 С в течение 5 - 7 юга. После разбавления получается прозрачный раствор. В сильнощелочных растворах присутствуют нейтральные ионы ртути и анионы, что затрудняет электролитическое выделение ртути на катоде. [22]

Качество мышечной ткани при охлаждении и храпении обусловливается изменениями белковых веществ - миозина, актина и актомиозипа, количественно преобладающих в тканях. Одной из характерных особенностей взаимодействия актина и миозина является диссоциирующее действие аденозинтрифосфорной кислоты ( АТФ) и других нуклеозидтрифосфатов на актомиозип. [23]

Навеску мышечной ткани ( 3 - 5 г) освобождают от жира, соединительной ткани и измельчают ножницами на холоде. Суспензию центрифугируют ( 20 мин, 1000 g), надосадочную жидкость собирают, осадок вновь суспендируют в 1 - 1 5 объемах хлорной кислоты. Промывные воды соединяют с центрифугатом. Хлорную кислоту удаляют в виде перхлората калия ( с. Полученный центрифугат упаривают на роторном испарителе при температуре 40 - 45 С. [24]

Экстракт мышечной ткани может быть получен одним из способов, описанных выше ( с. После упаривания на роторном испарителе сухой остаток растворяют в смеси НСООН-СН3СООН-Н2О ( 7: 5: 13) с таким расчетом, чтобы 1 мл раствора соответствовал 1 5 - 2 г ткани. [25]

В мышечной ткани содержится два макроэргических соединения - АТФ и креатинфосфат, которые обеспечиваютло мере надобности мышцу энергией. [26]

Белок мышечной ткани миоглобин обладает перокси-дазпой активностью. Для свежего мяса характерна положительная реакция на пероксидазу, и негнежс. [27]

Если мышечную ткань, содержащую цитохром и цитохромоксидазу, смочить реактивом нади, то в присутствии кислорода воздуха ткань окрашивается в синий цвет. [28]

В мышечных тканях ацетоуксусная кислота превращается через ацетоацетил - КоА в ацетил - КоА, при использовании которого в цитратном цикле выделяется энергия. [29]

Образование фосфоглицериновой кислоты в экстрактах мышцы сердца и скелетных мышц без добавления ФрДФ. [30]

Страницы: 1 2 3 4