Токсин - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 3
Длина минуты зависит от того, по какую сторону от двери в туалете ты находишься. Законы Мерфи (еще...)

Токсин

Cтраница 3


Токсины - ингибиторы ферментов способны нарушать биокаталитический контроль за многими процессами обмена веществ.  [31]

Токсины обладают свойством флюоресценции в ультрафиолетовом свете, что может быть использовано для их неспецифической индикации.  [32]

Токсины очень трудно определить в полевых условиях, особенно в безопасных концентрациях. Защитой от токсинов служат противогазы, респираторы, противо пыльные ватно-тканевые маски и повязки. Дезактивация токсинов может быть достигнута водными растворами формальдегида и веществами окислительно-хлорирующего действия.  [33]

Токсины и яды издавна привлекают внимание медицины, и не случайно именно змея олицетворяет ее высокие идеалы. Речь идет не только об изучении патологических процессов при отравлениях, отыскании средств борьбы с разнообразными токсическими веществами и создании надежных методов оценки степени токсичности продуктов питания, лекарственных средств и компонентов окружающей среды.  [34]

35 Наиболее токсичные виды рыбы фугу ( кузовка. Fugu poculo not urn ( и. Fugu niphobles б. в, содержащие тетродотоксин в икре, печени, коже, брюшине и мускульной ткани.| Саламандра пятнистая, или огненная ( Salamamlra salamandra. [35]

Токсин встречается также у ряда бычковых рыб ( Gobiidae), в коже и яйцах коста-риканских лягушек рода Atelopus, в тканях краба Atergatis florid is и других животных. Широкое распространение тетродотоксина среди позвоночных и беспозвоночных, а также сезонные вариации в его содержании позволили выдвинуть гипотезу, что действительным продуцентом токсина является какой-то симбионтный микроорганизм. Действительно, в 1986 г. группе японских ученых удалось выделить бактерию-вибрион, присутствие которой обусловливает токсичность крабов A. Тетродотоксин является типичным нейротоксином, бло-катором натриевых каналов, и по структуре и действию он близок сакситоксину ( см. с. У млекопитающих токсин вызывает паралич скелетной мускулатуры, падение кровяного давления и смерть от остановки дыхания.  [36]

Токсин в виде порошка применяют распылением в воздухе, заражением воды и пищи.  [37]

Токсин безвреден для млекопитающих животных, человека, птиц.  [38]

Токсин снижает уровень поляризации физических мотонейронов за счет повышения проницаемости их поверхностных мембран, вероятно инактивируются натриевые каналы электровозбудимой мембраны.  [39]

Токсины Corynebacterium diphtherias, Clostridium botulinutn [ [ Clostridium tetani являются типичными антигенами. При инъекции этих веществ кроликам происходит образование большого количества антитоксинов, способных соединяться с токсинами и нейтрализовать их токсические свойства. Токсины и антитоксины нейтрализуют друг друга в определенных пропорциях, что дает возможность определять их количество путем титрования одного из этих соединений другим.  [40]

Обнаруженный токсин не обладал антибиотической активностью ( Bricas, Fromageot, 1953), видимо потому, что являлся гомомерным и состоял только из аминокислот. Так как считается, что биологически активные природные пептиды всегда обладают структурными свойствами, которые ненормальны для обычных белков ( Brigas, Fromageot, 1953; Synge, 1952), то к этим свойствам, по-видимому, могут быть причислены оптическая конфигурация ( D-вместо L-формы), аминокислоты небелкового происхождения и циклическая структура самого полипептида.  [41]

Токсины увядания выделяют различные виды рода клавибак-тер. Токсины увядания становятся активными после размножения патогена в тканях растения.  [42]

43 Схема пептидных структур трех бактериальных токсинов. Все эти токсины состоят из легкой и тяжелой цепей, соединенных дисульфидной связью. Тяжелые цепи содержат центры связывания с мембраной и образуют каналы в мембране, которые могут функционировать как туннели, позволяющие переместить активный фрагмент ( локализованный на легкой цепи внутрь зараженных клеток. Как и в случае токсина холеры, активный фрагмент дифтерийного токсина ( ни один из них не является нейротоксином. катализирует рибозилирование определенных белков. Активность легких цепей столбнячного и ботулинического токсинов не установлена. [43]

Токсин дифтерии из Corynebacterium diphtheriae имеет такое же разделение функций ( хотя по механизму действия он совершенно отличен от них и не взаимодействует с ганглиозидами), что позволяет трактовать механизмы белковой токсичности более широко.  [44]

Токсин коклюша, белок выделяемый Bordetella pertussis, не влияет на Ns, но тормозит ингибиторное действие N. Было показано, что этот токсин блокирует взаимодействие R - и N, а также N.  [45]



Страницы:      1    2    3    4