Конкурентное торможение

Cтраница 1

Конкурентное торможение обусловлено тем же эффектом, а именно: конкуренцией сходных по структуре молекул за соединение с одной и той же частью молекулы белка, форма поверхности которой является дополнительной к их форме. На этой основе можно объяснить действие некоторых антиметаболитов. Хороший пример подобного рода представляет конкуренция л-аминобензойной кислоты с сульфамидами. [1]

Конкурентным торможением объясняется антибактериальное действие сульфамидов. Они занимают на поверхности фермента место парааминобензойной кислоты. Антивитамины, близкие по структуре к витаминам, присоединяясь к ферментам, могут вызывать авитаминозы; аналоги аминокислот мешают усвоению естественных аминокислот в организме. [2]

Хотя конкурентное торможение и само по себе является средством регулирования и наблюдается в ряде случаев, все же ингибирование неконкурентного типа более интересно; оно свидетельствует о наличии специфической связи между активным центром и точками молекулы фермента, которые, казалось бы, не имеют прямого отношения к каталитическому акту. [3]

Примером конкурентного торможения может служить действие малоната, который подавляет превращение сукцината в фумарат. [4]

Торможение ферментативных реакций, показанное методом обратных величин. [5]

Мы видим, что весь эффект конкурентного торможения на кинетике реакции заключается в кажущемся росте второй константы Михазлиса в ( i - - Kfi) раз. Следовательно, подавляющее действие ингибитора снимается путем соответствующего увеличения концентрации субстрата. В этом и заключается смысл конкуренции молекул субстрата и ингибитора за места в активном центре фермента. [6]

Если повысить концентрацию субстрата, то в случае конкурентного торможения угнетающий эффект снимается. При неконкурентном ингибировании ингибитор присоединяется не там, где связывается субстрат, и от увеличения концентрации субстрата фермент не освобождается. При неконкурентном угнетении фермент может связываться одновременно и с субстратом, и с ингибитором; при конкурентном одновременного связывания обоих почти никогда не бывает: фермент соединен либо с одним либо с другим, но не с обоими одновременно. Когда при конкурентном торможении ингибитор присоединяется к тому же участку фермента, что и субстрат, то торможение бывает полным. [7]

На наличие активных мест на поверхности энзима указывает также явление конкурентного торможения. [8]

Очень важное открытие А. А. Ухтомского и многие последующие исследования торможения интерференции, или конкурентного торможения, непротиворечиво и полностью вписываются в нашу концепцию стимуляторной динамики. [9]

Более ясное представление о том, что такое специфичность, можно получить, разобрав явление конкурентного торможения. Фермент сукциндегидраза ускоряет распад только янтарной кислоты. Его эффективность, однако, значительно падает, если в раствор добавить малоновую кислоту - вещество, по своему строению очень похожее на янтарную кислоту. Экспериментально было показано, что, хотя малоновая кислота при этом сама не изменяется, она, по-видимому, присоединяется к ферменту и выключает его из реакции, заняв то место на его молекуле, которое в норме занимает янтарная кислота. Другими словами, малоновая кислота конкурирует с янтарной кислотой за место на молекуле фермента. [10]

В таких условиях отбор благоприятствовал выработке АТФазы с высоким сродством к К - менее чувствительной к конкурентному торможению ионами Na; эта особенность фермента еще не была подвергнута систематическому исследованию. [11]

Свободный 4-окси - Ь - про-лин уменьшает скорость синтеза оксипролина, связанного с белком, вероятно благодаря конкурентному торможению активирования пролина. Связанный оксипролин, присутствующий в растущих клетках платана, получает атом кислорода своего гидроксила исключительно путем фиксации атмосферного кислорода [43] ( см. гл. [12]

Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата при ограниченном количестве катализатора [ 46а ]. [13]

Однако поскольку не только реакционноспособные субстраты, но и другие соединения могут связываться с катализатором ( отравление катализатора), в отношении скорости катализируемого процесса появляется феномен конкурентного торможения. Если в систему ввести соединение, способное обратимо реагировать с катализатором с образованием нереакцион-носпособного комплекса, то в результате количество имеющегося свободного катализатора, а следовательно, и скорость реакции уменьшатся. [14]

В качестве окисляемого субстрата берут янтарную кислоту, а в качестве акцептора водорода краситель синего цвета 2 6-дихлор-фенолиндофенол, который восстанавливается в бесцветную лейко-форму. Конкурентное торможение фермента вызывает структурный аналог янтарной кислоты - малоновая кислота. [15]

Страницы: 1 2