Имидный водород

Cтраница 2

Так как обмен в группе СНз формы ( а) невозможен, то надо предположить ее превращение в таутомер ( Ь), где имидный водород легко обменивается на дейтерий. При обратном превращении в ( а) дейтерий переходит в метальную группу. Метилтиазолкарбоновая кислота ( с) не дает таутомерного превращения, так как она обменивает лишь один карбоксильный атом водорода. [16]

Главное отличие макромолекул полипептидов от других линейных полимеров в том, что внутри молекулы наряду с ко-валентными связями между соседними атомами действуют еще весьма мощные вторичные силы - водородные связи, соединяющие попарно пептидные группы ( они возникают между карбонильным кислородом СО-NH-групп и имидным водородом. [17]

Кроме производных сахарина, в которых водород замещен каким-нибудь атомом или группой, известны также соединения, полученные из нафталина или бифенила, содержащие типичный бензсульфинидный гетероциклический цикл. Производные сахарина, полученные замещением имидного водорода различными заместителями, упомянуты в разделе, посвященном реакциям сахарина. Производные сахарина, в которых изменено бензольное кольцо, рассматриваются ниже. [18]

Таким образом, само по себе изменение оптической активности, сопровождающее распад упорядоченной структуры, не есть доказательство существования спиралей в составе полипептида или белка. Оно должно быть дополнено данными по скорости обмена имидного водорода, поглощению в ультрафиолетовом свете и другими. [19]

Для метафосфимовых кислот характерно замещение металлами лишь водородов гидроксильных групп. Однако в аммиачной среде могут быть замещены серебром и имидные водороды. Подобно самим кислотам, соли их, как правило, бесцветны и растворимы в воде. [20]

Степень спиральностн белков ( в %.| Кривая поглощения по-лиглютаминовой кислоты в форме спиралей ( рН 4 и клубков ( рН 7 25 в далекой ультрафиолетовой области. [21]

Методы, о которых мы упоминали раньше, а именно метод изотопного обмена имидного водорода СО-NH-групп и метод гипо-хромного эффекта в полосе поглощения пептидных связей ( 190 тц), дают возможность измерить число водородных связей, но не позволяют определить, какова вторичная структура. [22]

Модель н схема i-структуры полипептидов. [23]

Количественным методом измерения числа пептидных групп, связанных друг с другом водородными связями, служит изучение кинетики изотопного обмена полипептида, или белка с водой. Этот метод был развит с помощью техники дейтериевой метки Линдерштрем-Лангом п и с помощью тритиевой метки в нашей лаборатории. Речь идет о скорости обмена имидного водорода пептидной группы с растворителем. Известно, что в низкомолекулярных полипептидах этот атом водорода обменивается с водой неизмеримо быстро. [24]

Для длины связи NS в кристалле HN ( SO3Kh найдено значение 1 66 А. Интересно, что в рассматриваемых соединениях замещаться на металл способны водороды не только гидроксильных групп, но и связанные с азотом. В частности, был получен коричневый сульфаминат состава AgSO3NAg2 и известен ряд солей сульфамида, например SO2 ( NHAg) 2 - Особенно резко выражено это свойство у имидо-дисульфамида HN ( SO2NH2) 2, имидный водород которого диссоциирован почти столь же сильно, как водород соляной кислоты. Для первого из этих веществ известны некоторые соли, из которых серебряная - AgN ( SO2F) 2 - интересна тем, что хорошо растворима в бензоле. [25]

Однако данные, получаемые этим методом, весьма относительны, поскольку сама дифференцировка быстро и медленно обменивающихся атомов водорода часто бывает затруднительной. Причина этого состоит в следующем. Но из этих 70 имидных водородов, стабилизированных Н - связями, 25 способны обмениваться с водой при 0 за несколько суток, 25 дополнительно обмениваются при 38 за сутки и лишь 20 не способны обмениваться вплоть до температуры плавления ос-спирали. Поэтому метод скорости дейтерации может быть использован для оценки степени спирализации белка лишь в совокупности с другими приемами анализа. [26]

Доказательства существования водородных связей в белках могут быть получены при изучении скорости изотопного обмена имидного водорода с водой, содержащей дейтерий или тритий. Этот прием был использован в лабораториях Линдерштрем-Ланга и Бреслера. Известно, что в низкомолекулярных пептидах этот атом водорода обменивается с водой крайне быстро. В высокомолекулярных полипептидах с большим числом водородных связей обмен имидного водорода сильно замедлен. Например, у по-лиаланина с 28 пептидными связями только 5 - 6 имидных водо-родов обмениваются быстро. Это говорит о том, что почти все пептидные группы соединены водородными связями, а сама цепь свернута в упорядоченную спираль. [27]

Известны также производящиеся от HoSO4 продукты замещения остальных водо-родов аммиака: имидодисульфоновая [ МЩЗОгОНЬ ] и нитрилотрпсу. Интересно, что в рассматриваемых соединениях замещаться па металл способны водороды не только гидроксильных групп, но и связанные с азотом. В частности, известен ряд солей сульфамида, например SO2 ( NHAgh. Особенно резко выражено это свойство у имидодисульфашда НМ ( 5О2МНгЬ, имидный водород которого диссоциирован почти столь же сильно, как водород соляной кислоты. [28]

Страницы: 1 2