Cтраница 1
Трансаминирование, обнаруженное вначале в мышцах, происходит и во всех других животных тканях и свойственно любой живой клетке. Биологическое Трансаминирование катализируется особыми ферментами - трансаминазами. [1]
Трансаминирование - основной путь биосинтеза а-амино кислот из а-оксокислот. Донором аминогруппы служит а-амино кислота, имеющаяся в клетках в достаточном количестве ил избытке, а ее акцептором - а-оксокислота. Аминокислота npi этом превращается в а-оксокислоту, а а-оксокислота - в а-ами нокислоту с соответствующим строением радикалов. В итоп трансаминирование представляет обратимый процесс взаимо обмена амино - и оксогрупп. [2]
Трансаминирование является очень важным процессом превращения аминокислот в организме. В этой реакции происходит обратимый перенос - аминогруппы аминокислоты на кетокислоту без промежуточного отщепления аммиака. Реакция протекает наиболее активно, когда один из субстратов представлен дикарбоновой амино-или кетокислотой. Процесс трансаминирования катализируется ферментами - аминотрансферазами, кофермен-том которых является пиридоксальфосфат. Процесс активно протекает в печени, сердечной мышце, скелетных мышцах, почках, семенниках и других органах. В сыворотке крови активность аминотрансфераз очень низка. При нарушении целостности клеточных мембран амино-трансферазы проникают из тканей в кровь. [3]
Биологическое трансаминирование включает в себя широкий круг реакций. [4]
Неферментативное трансаминирование было изучено Лонгене-кером и Снеллом [22], которые показали, что пиридоксаль способствует трансаминированию 2-кетоглутаровой кислоты в глу-таминовую кислоту в присутствии аланина или фенилаланина. Повторные опыты с аланином подтвердили, что реакция постоянно приводит к глутаминовой кислоте ( 5 - 7 % и. [5]
Путем трансаминирования образуются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы путем прямого аминирования аммиаком; с трансаминированием связано также расщепление некоторых аминокислот. [6]
Реакции трансаминирования и дезаминирования этой аминокислоты в животном организме протекают медленно. [7]
Реакции трансаминирования имеют чрезвычайно важное биологическое значение, так как они являются весьма вероятным способом, обеспечивающим связь между углеводами и белками. [8]
Реакции трансаминирования являются обратимыми и, как выяснилось позже, универсальными для всех живых организмов. Теоретически реакции трансаминирования возможны между любой амино - и кетокислотой, однако наиболее интенсивно они протекают в том случае, когда один из партнеров представлен дикарбоновой амино - или кетокислотой. В тканях животных и у микроорганизмов доказано существование реакций трансаминирования между монокарбоновыми амино - и кетокислотами. Донорами NH2 - rpynnbi могут также служить не только а -, но и 3 -, у - и со-аминогруппы ряда аминокислот. Майстера доказано, кроме того, трансами-нирование глутамина и аспарагина с кетокислотами в тканях животных. [9]
Реакции трансаминирования были изучены в системе, содержащей ПАЛФ, ионы тяжелых металлов и субстраты. В работе [47] были определены индивидуальные константы скорости для стадии образования альди-мина. [10]
Процесс трансаминирования обусловлен последующим превращением альдимина I с участием полярной о-связи между а-углеродным атомом и атомом водорода. Наличие СН-кислот-ного центра и соответственно подвижного атома водорода создает условия для протекания ряда прототропных таутомерных превращений. [11]
Под трансаминированием ( переаминиро-ванием) подразумевают реакции межмолекулярного переноса аминогруппы от аминокислоты на а-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. По меньшей мере 11 аминокислот способны вступать в реакции трансаминирования. Основными кетокислотами, принимающими участие в трансаминировании, являются пируват, ЩУК и а-кетоглутарат. Трансаминирование катализируют ферменты аминотрансферазы ( трансаминазы), которые содержатся в цитозоле и митохондриях клеток. В процессе катализа пиридоксальфосфат обратимо связывает аминогруппу, превращаясь в пиридоксаминфосфат. Схема реакции трансаминирования между глутаминовой кислотой и пируватом ( фермент - глутамат-пируват-аминотрансфераза или аланинаминотрансфераза, АлАТ): глутамат пируват - а-кетоглутарат аланин. [12]
Под трансаминированием подразумевают реакции межмолекулярного переноса аминогруппы ( NH2 -) от аминокислоты на а-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Впервые реакции трансаминиро-вания ( прежнее название переаминирование) были открыты в 1937 г. советскими учеными А.Е. Браунштейном и М.Г. Крицман при изучении дезаминирования глутаминовой кислоты в мышечной ткани. Было замечено, что при добавлении к гомогенату мышц глутаминовой и пиро-виноградной кислот образуются а-кетоглутаровая кислота и аланин без промежуточного свободного аммиака; добавление аланина и а-кетоглу-таровой кислоты приводило к образованию соответственно пировиноград-ной и глутаминовой кислот. [13]
При трансаминировании удаляется аминогруппа, образуется полуальдегид метил мал оната, который превращается в метилма-лонил - СоА, который затем превращается в сукцинил - СоА, далее это соединение вступает в цикл трикарбоновых кислот. [14]
Особую роль трансаминирование играет в процессах дезаминирования большинства аминокислот, сопровождающихся превращением a - NH2 - rpynnbi в аммиак. [15]