Трансаминирование - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 3
Жизнь человеку дается один раз, но, как правило, в самый неподходящий момент. Законы Мерфи (еще...)

Трансаминирование

Cтраница 3


В реакциях декарбоксилирования и трансаминирования ( см. рис. 14.15) участвует пиридоксальфосфат.  [31]

Поскольку обе реакции ( трансаминирование и дезаминирование глутаминовой кислоты) являются обратимыми, создаются условия для синтеза по существу любой аминокислоты, если в организме имеются соответствующие а-кетокислоты. Известно, что организм животных и человека не наделен способностью синтеза углеродных скелетов ( а-кетокислот), так называемых незаменимых аминокислот; этой способностью обладают только растения и многие микроорганизмы.  [32]

Распад тирозина начинается с трансаминирования, приводящего к образованию и-оксифенилпировиноградной кислоты. Последняя при действии фермента оксидазы и-оксифенилпировиноградной кислоты ( медьсодержащий белок) катализирует превращение своего субстрата в гомогентизиновую кислоту, причем реакция эта включает в себя декарбоксилирование, окисление, гидроксилирование ароматического ядра и миграцию боковой цепи. Оксидаза гомогентизиновой кислоты - фермент, нуждающийся в ионах двухвалентного железа, катализирует образование из гомогентизиновой кислоты малеилаце-тоуксусной кислоты. Последняя превращается в соответствующее транссоединение - фумарилацетоуксусную кислоту, расщепление которой приводит к образованию, во-первых, фумаровой кислоты, которая подвергается дальнейшим превращениям при участии ферментов цикла ТКК, и, во-вторых, ацето-уксусной кислоты, которая может либо войти также в цикл ТКК ( в форме аце-тил - КоА), либо превратиться в жирные кислоты.  [33]

34 Схема путей, ведущих от изолей-цина, метионина и валина к сукцинил - СоА. [34]

Обе эти аминокислоты претерпевают трансаминирование с последующим окислительным декарбоксилирова-нием образовавшихся а-кетокислот. В янтарную кислоту включаются четыре из пяти углеродных атомов валина и три из шести углеродных атомов изолейцина. Окислительное декарбоксилирование трех а-кетокислот, являющихся продуктами дезаминирования валина, изолейцина и лейцина, катализируется одним и тем же ферментным комплексом - деги-дрогеназой а-кетокислот.  [35]

Следует указать также на трансаминирование кетокислот, являющееся моделью аналогичных биохимических превращений.  [36]

В обмене веществ реакция трансаминирования играет важную и разнообразную роль. От нее зависят такие процессы, как 1) биосинтез аминокислот ( трансаминированием завершается синтез не менее чем одиннадцати аминокислот); 2) распад аминокислот ( см. ниже); 3) объединение путей углеводного и аминокислотного обмена и 4) синтез некоторых специфических соединений, в том числе мочевины и у-аминомасляной кислоты.  [37]

Первыми были исследованы реакции трансаминирования.  [38]

Таким образом, роль трансаминирования состоит в следующем: 1) образование заменимых аминокислот ( 7 аминокислот); 2) накопление а-аминогрупп в форме одной аминокислоты - глутаминовой кислоты; 3) реакции, катализируемые аминотрансферазами, как правило, являются пунктами переключения метаболических превращений. Их активность в клетках превышает активность в сыворотке крови. Эти ферменты появляются в сыворотке крови при повреждениях тканей.  [39]

40 Пути синтеза заменимых аминокислот, образующихся. [40]

Алании синтезируется из пирувата путем трансаминирования, чаще всего с глутаматом.  [41]

Механизм синтеза аминокислот в процессе трансаминирования был назван А. Е. Браунштей-ном трансреаминированием. Таким путем происходит синтез аланина из пиру-вата; аспарагиновои кислоты из оксалоацетата; глутаминовои кислоты из а-кетоглутарата. Однако глутаминовая кислота чаще всего выступает как донор Ш2 - группы в реакциях биосинтеза других аминокислот, поскольку она - практически единственная аминокислота, способная синтезироваться в физиологических условиях путем аминирования свободным аммиаком благодаря наличию активной НАДФ - зависимой глутаматдегидрогеназы.  [42]

Записывают принцип метода, реакцию трансаминирования, расчет Rf для пятен аминокислот, делают выводы, хроматограмму подклеивают к протоколу.  [43]

Основной - превращение по пути трансаминирования.  [44]

В растительных тканях L-триптофан подвергается активному трансаминированию, а затем дальнейшим превращениям, в результате которых возникает ИУК.  [45]



Страницы:      1    2    3    4