Cтраница 3
Считается, что железо может быть запасено в форме комплексов типа трансферрина или даже гемоглобина, а у низших организмов - в виде феррихрома. [31]
С точки зрения физиологии интересно знать, могут ли связывающие центры трансферрина присоединять и ионы Fe ( II) и ионы Fe ( III) или ионы Fe ( II) должны быть окислены в Fe ( III) до того, как произойдет связывание. [32]
При физиологическом значении рН и в присутствии бикарбонат-иона два связывающих железо центра трансферрина идентичны по параметрам спектров ЭПР. [33]
В кровеносной системе имеются и некоторые другие белки, обеспечивающие транспорт определенных компонентов по организму, например трансферрин, являющийся переносчиком ионов железа, и церулоплазмин - переносчик ионов меди. [34]
Таким образом, в соответствии с первичной структурой белка можно выделить два обширных класса железосодержащих белков: сывороточный трансферрин и кональбумин из яичного белка, с одной стороны, и лактоферрины молока, слез, желудочного сока, бронхиальной и тканевой секреции, - с другой. Общее отличительное свойство этих белков - их уникальная способность связывать металл, поэтому общее название сидерофилины для всех белков, обладающих такой способностью, наиболее точно их описывает. Однако термин трансферрин получил широкое распространение и служит для того, чтобы объединить все члены этого класса соединений с наиболее тщательно изученным прототипом этих белков - сывороточным трансферрином. Поэтому пока не достигнуто согласие между всеми работающими в этой области, для облегчения общения следует сохранить оба термина. [35]
К современным методам относится определение концентрации железа и трансферрина в сыворотке крови, а также процента насыщения трансферрина. Дополнительным диагностическим тестом для распознавания гипосидероза считается определение концентрации свободного эритроцитарного протопорфирина. [36]
Последнее замечание, по-видимому, имеет некоторое значение, так как Шэйд [18] указывал, что некоторые препараты трансферрина могут быть физиологически неактивны, хотя их способность связывать железо остается неизменной. [37]
Кроме того, сами ретикулоциты могут эффективно акцептировать железо только из специфических носителей [90], наилучший из которых, по-видимому, трансферрин. Таким образом, способность трансферрина к узнаванию имеет двойственную роль, включающую и это специфическое взаимодействие белка с клеткой. [38]
Этот эффект частично зависит от природы закомплексованного иона металла и, по-видимому, обусловлен более высокой константой скорости реакции диссоциации комплекса ретикулоцит - трансферрин в том случае, когда белок не содержит металла. Яндл и Катц 96 ] и Корнфельд [94] рассчитали, что на поверхности ретикулоцита имеется около 50 000 ре-цепторных центров, так что в условиях насыщения около 2 % площади поверхности клетки занято трансферрином. Бейкер и Морган [97] подсчитали, что с ретикулоцитом может быть связано 500 000 молекул белка. [39]
Главной функцией трансферрина является транспорт же; леза в организме, но он может служить и буфером, регулирующим поступление железа; возможно, всасывание железй через слизистую кишечника регулируется степенью насыщения железом трансферрина в крови. Восстановление ферри-иона, вероятно, необходимо и для освобождения его из ферритинак. Попав в организм, железо тщательно в нем удерживается. Так, в результате ежесуточного разрушения 9 млрд. эритроцитов освобождаются 20 - 25 мг железа, которое почти все снова используется или резервируется в организме. [40]
В обмене железа принимает участие ряд белков. Трансферрин мембран клеток слизистой кишечника участвует во всасывании железа и переносе его из клеток слизистой в кровь. Апотрансфер-рин крови отличается от мембранного трансферрина аминокислотным составом. Имеет два центра связывания железа. Трансферрин - это транспортная форма железа в крови. Апоферритин содержится во всех тканях. Этот белок имеет несколько субъединиц и может присоединять до 4500 атомов металла. При присоединении железа к этому белку образуется ферритин. [41]
У здорового человека в сутки синтезируется около 10 6 мг трансферрина на 1 кг массы тела. Распад трансферрина происходит в печени после его десиали-рования и связывания галактозоконцевыми рецепторами гепа-тоцитов. Константа связывания железа трансферрином очень высока, составляет 1024 Mr1, в связи с чем в 1 л крови присутствует менее одного свободного иона этого элемента. Трансфер-рин доставляет железо тканям, имеющим специфические рецепторы. Он необходим для культивирования клеток в средах в отсутствие сыворотки крови. [42]
Трансферрин относится к 3-глобулинам и обладает способностью соединяться с железом. Комплекс трансферрина с железом окрашен в оранжевый цвет. В этом комплексе железо находится в трехвалентной форме. В норме только у3 трансферрина насыщена железом. Следовательно, имеется определенный резерв трансферрина, способного связывать железо. Трансферрин у различных людей может принадлежать к разным типам. [43]
Трансферрины ( сидерофилины) - группа белков из разнообразных источников, характеризующихся способностью специфично, прочно и обратимо связывать ионы Fe ( III) и ионы других переходных металлов. Функция сывороточного трансферрина, который наиболее подробно изучен, состоит в том, чтобы транспортировать ион железа в кровь и направлять его к ретикулоцитам, которым он нужен для биосинтеза гемоглобина. Система трансферрин - ретикулоцит до сих пор является уникальной для изучения взаимодействия металла с белком и белка с клеткой. [44]
Наиболее частыми у карпа являются трансфер-рины А, В, С. Более редок трансферрин D. Он встречается у карпов, несущих наследственность амурского сазана. [45]