Cтраница 4
Транспорт и депонирование железа осуществляется группой белков, получивших название сидерофилины. К ним относится трансферрин из плазмы крови позвоночных, лактоферрин молока и кональбу-мин ( овотрансферрин) из крови и яиц птиц. [46]
Высокий полиморфизм обнаружен по трансферрину. Описано 9 наследственных типов трансферрина, которые определяются девятью аллелями трансферринового локуса. [47]
Кроме того, сами ретикулоциты могут эффективно акцептировать железо только из специфических носителей [90], наилучший из которых, по-видимому, трансферрин. Таким образом, способность трансферрина к узнаванию имеет двойственную роль, включающую и это специфическое взаимодействие белка с клеткой. [48]
В плазме крови железо связано с особым белком Р j - глобулино-вой фракции - трансферрином. ОЖСС дает представление о содержании трансферрина в организме. Отношение связанного в транс-феррине железа к общему представляет собой коэффициент насыщения трансферрина. [49]
Наиболее изученным представителем этой группы является трансферрин, относящийся к р-глобули-нам. У человека известно 15 генетических вариантов трансфер-рина, из которых чаще других встречаются варианты А, В и С. [50]
Регуляция всасывания железа достигается, видимо, за счет синтеза мукозного трансферрина, концентрация которого в энтероцитах при дефиците железа возрастает, и прямо коррелирует с всасыванием 59Fe из изолированной петли двенадцатиперстной кишки. Еще лучше коррелирует с ним отношение мукозного трансферрина к ферритину. [51]
Предполагают, что атом железа соединяется с белком координационными связями с участием гидроксильных групп тирозина. Молекула трансфер-рина содержит 2 атома железа; трансферрин служит физиологическим переносчиком железа в организме. [52]
Трансферрины ( сидерофилины) - группа сложных белков, полученных из разных источников и характеризующихся способностью специфично, прочно и обратимо связывать ионы железа Fe ( III) и других переходных металлов. Наиболее подробно из этой группы белков изучен трансферрин сыворотки крови. Функция трансферрина заключается в транспорте ионов железа в ретикулоциты, в которых осуществляется биосинтез гемоглобина. Система трансферрин-ретикулоцит считается весьма перспективной для изучения взаимодействия металла с белком и белковой молекулы с клеткой. [53]
Данные по генетике качественных признаков находят применение в практике селекции. Например, у карпов с разными типами трансферрина различная зимостойкость. Отмечена повышенная устойчивость к дефициту кислорода у карпов гетеро-зигот по гену сывороточных эстераз и у карпов с трансферри-ном А. При работе с радужной форелью наиболее хорошие результаты получаются при скрещивании самок и самцов с одинаковым гомозиготным составом по трансферринам и гетерозиготным по альбуминам. [54]
В основном данные об аминокислотном составе и определении N-концевой аминокислоты в трансферрине и кональбумине, по сведениям из ряда лабораторий, находятся между собой в хорошем согласии ( табл. 9.1) и не содержат ничего необычного. Так как было сообщено, что кональбумин и птичий сывороточный трансферрин имеют одинаковую белковую часть [8], можно полагать, что различия в аминокислотном составе между сывороточным трансферрином человека и кональбумином отражают видовое разнообразие. Оба - и трансферрин и кональбумин, - по-видимому, содержат только по одному концевому N-аминокислотному остатку в молекуле. [55]